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Sekundärstruktur

Als Sekundärstrukturen werden in der Biochemie regelmäßige lokale Strukturelemente von Makromolekülen bezeichnet. Der Fokus liegt dabei auf dem Polymerrückgrat, auch Backbone genannt. Die Konformation der Seitenketten und ihr Verhältnis zu anderen Elementen werden außer Acht gelassen.

Darstellung der Strukturebenen der Proteinfaltung mit Fokus auf die Sekundärstruktur anhand des Proteins 1EFN

Die Darstellung der Sekundärstruktur eines Polymers bietet einen besseren Überblick als die Darstellung seiner vollständigen Molekülstruktur und gibt zugleich einen wesentlich genaueren Einblick in die tatsächliche Struktur als die Darstellung in der Pauling-Schreibweise oder der Fischer-Projektion.

Eine Sekundärstruktur geht aus der jeweiligen Primärstruktur hervor. Die topologische Anordnung der Atome im Raum wird durch die Bildung von Wasserstoffbrücken zwischen den Atomen festgelegt. Auch die Form der Polymerisierung kann, etwa bei Polysacchariden, Einfluss auf die Sekundärstruktur nehmen.

Übergeordnete Strukturebenen sind die Tertiärstruktur und die Quartärstruktur, mit denen die Konformation des gesamten Makromoleküls beziehungsweise dessen Assoziation in einem makromolekularen Komplex beschrieben wird. Die Unterscheidung hierarchisch geordneter Strukturebenen und ihre Einteilung in Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiärstruktur und Quartärstruktur wurde 1952 von Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang vorgeschlagen.

Inhaltsverzeichnis

Grundsätzlich ergeben sich für die Polypeptidkette eines Proteins unüberschaubar viele Konformationsmöglichkeiten. Der Vergleich von Proteinfaltungen zeigt jedoch, dass sich einige Motive immer wieder finden. Solche lokalen Abschnitte eines Proteins mit einer bestimmten dreidimensionalen Form werden als Sekundärstrukturelemente bezeichnet.

Sekundärstrukturen werden durch das wiederkehrende Muster der auftretenden Wasserstoffbrücken charakterisiert – die dargestellten Wasserstoffbrückenbindungen des Peptidrückgrats kennzeichnen jeweils unterschiedlich gewundene Helices: die α-Helix, die π-Helix und die 310-Helix (Seitenketten der Aminosäuren nicht eingezeichnet)

Die räumliche Anordnung des Peptidrückgrats wird wesentlich durch Wasserstoffbrückenbindungen bestimmt, die sich intramolekular zwischen verschiedenen Atomen am Backbone ausbilden. Dabei kann eine Brücke vom Wasserstoff-Atom einer Aminohydrogen-Gruppe (N-H) ausgehend zum Sauerstoff-Atom einer Carbonyl-Gruppe (C=O) in unterschiedlicher Entfernung geschlagen werden. Das jeweils wiederkehrende Muster seiner Wasserstoffbrücken definiert ein Sekundärstrukturelement. Die hierdurch in bestimmten Abständen zueinander festgelegten Atome lassen sich auf verschiedene Weise kennzeichnen, beispielsweise als Helix nach Anzahl von Atomen pro Drehung oder durch Angabe typischer Torsionswinkel in der Peptidkette. Die am häufigsten gefundenen Typen von Sekundärstrukturelementen sind α-Helices und β-Faltblätter.

Wasserstoffbrücken (blau dargestellt) in Protein-Helices:
* 310-Helix (oben)
* α-Helix
* π-Helix (unten)

Hinsichtlich der Sekundärstruktur werden unterschieden:

Mit Ausnahme der Beta-Schleifen und Random coils zeichnen sich diese Bereiche dadurch aus, dass in ihnen die beiden einzig möglichen Drehwinkel ψ und φ des Peptidrückgrates festgelegt sind und sich über die Länge des Sekundärstrukturelementes hindurch periodisch wiederholen. Im Ramachandran-Plot sind die möglichen Sekundärstrukturen als Funktion der zugehörigen ψ/φ Winkelpaare dargestellt, im Janin-Plot die Diederwinkel der Aminosäureseitenketten (χ1 und χ2). Durch die Wasserstoffbrücken innerhalb des Peptidrückgrates werden die Sekundärstrukturelemente energetisch stabilisiert. Je nach Art des Sekundärstrukturelements können bestimmte Aminosäureseitenketten auf dessen Struktur destabilisierend wirken.

Daneben resultiert eine weitere Wechselwirkung durch das π*-Orbital des C=O Kohlenstoffes mit einem der beiden Lonepairs des darauffolgenden C=O Sauerstoffes. Dies führt zu einer Pyramidalisierung der sonst planaren Amide.

Die Sekundärstruktur eines Proteins besteht aus verschiedenen Sekundärstrukturelementen. Die nächsthöhere Einteilungsstufe sind Strukturmotive, darüber hinaus Proteindomänen. Die vollständige Proteinstruktur (d. h. die Abfolge bzw. Anordnung der Sekundärstrukturelemente) wird als Tertiärstruktur bezeichnet. Sie ist für jedes Protein charakteristisch und für die biologische Funktion unbedingt notwendig. Während bzw. nach der Translation eines RNA-Moleküls werden die Sekundärstruktur und die höheren Strukturebenen des Proteins ausgebildet. Dieser Proteinfaltung genannte Vorgang wird bei den meisten Proteinen u. a. durch Chaperone unterstützt, geschieht bei kleinen Proteinen jedoch teilweise auch spontan.

Auch Nukleinsäuren, also DNA und RNA, können Sekundärstrukturen bilden. Voraussetzung hierfür ist, dass das Nukleinsäuremolekül zunächst als Einzelstrang vorliegt. Komplementäre Abschnitte des Strangs können dann Wasserstoffbrücken ausbilden, was zur Bildung von intramolekularen Basenpaarungen mit doppelsträngiger Struktur führt. Nicht komplementäre Abschnitte bleiben einzelsträngig.

Beispiel für eine RNA-Haarnadelstruktur

Die gepaarten Abschnitte des doppelsträngig vorliegenden Bereichs, Stamm (stem) genannt, können einen längeren einzelsträngigen Abschnitt dazwischen als Schleife (loop) einschließen und so eine sekundäre Stamm-Schleife-Struktur (stem-loop) bilden. Sekundärstrukturen von Nukleinsäuren mit kleiner Schleife, also kurzem einzelsträngigen Zwischenabschnitt, bezeichnet man in Anlehnung an ihre Form auch als Haarnadelstruktur (hairpin). Die gegenläufige Paarung von komplementären Basensequenzen wird in besonderer Weise durch palindromische Sequenzen in der Nukleotidabfolge eines Nukleinsäurestrangs ermöglicht. Durch Paarung sich umgekehrt wiederholender Basenfolgen an den beiden Enden eines Nukeinsäurestranges entsteht eine Pfannenstielstruktur (panhandle).

Die Sekundärstrukturen haben wichtige Funktionen bei der Regulation der Transkription. Sie können als Primer dienen (siehe Telomerase) oder Voraussetzung für die enzymatische Aktivität der Ribosomen sein (siehe rRNA).

Algorithmen zur RNA-Strukturvorhersage

  1. Eintrag zu secondary structure. In: IUPAC Compendium of Chemical Terminology (the “Gold Book”). doi:10.1351/goldbook.S05530 .
  2. Hermann J. Roth, Christa E. Müller, Gerd Folkers: Stereochemie und Arzneistoffe, Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft Stuttgart, 1998, S. 240–244, ISBN 3-8047-1485-4.
  3. Horton, Robert et al.: Biochemie, 4. Auflage, Pearson Studium, München (2008), S. 152, ISBN 978-3-8273-7312-0.

Sekundärstruktur
sekundärstruktur, dreidimensionales, modell, eines, biopolymers, sprache, beobachten, bearbeiten, werden, biochemie, regelmäßige, lokale, strukturelemente, makromolekülen, bezeichnet, fokus, liegt, dabei, polymerrückgrat, auch, backbone, genannt, konformation,. Sekundarstruktur dreidimensionales Modell eines Biopolymers Sprache Beobachten Bearbeiten Als Sekundarstrukturen werden in der Biochemie regelmassige lokale Strukturelemente von Makromolekulen bezeichnet Der Fokus liegt dabei auf dem Polymerruckgrat auch Backbone genannt Die Konformation der Seitenketten und ihr Verhaltnis zu anderen Elementen werden ausser Acht gelassen 1 Darstellung der Strukturebenen der Proteinfaltung mit Fokus auf die Sekundarstruktur anhand des Proteins 1EFN Die Darstellung der Sekundarstruktur eines Polymers bietet einen besseren Uberblick als die Darstellung seiner vollstandigen Molekulstruktur und gibt zugleich einen wesentlich genaueren Einblick in die tatsachliche Struktur als die Darstellung in der Pauling Schreibweise oder der Fischer Projektion Eine Sekundarstruktur geht aus der jeweiligen Primarstruktur hervor Die topologische Anordnung der Atome im Raum wird durch die Bildung von Wasserstoffbrucken zwischen den Atomen festgelegt 2 Auch die Form der Polymerisierung kann etwa bei Polysacchariden Einfluss auf die Sekundarstruktur nehmen Ubergeordnete Strukturebenen sind die Tertiarstruktur und die Quartarstruktur mit denen die Konformation des gesamten Makromolekuls beziehungsweise dessen Assoziation in einem makromolekularen Komplex beschrieben wird Die Unterscheidung hierarchisch geordneter Strukturebenen und ihre Einteilung in Primarstruktur Sekundarstruktur Tertiarstruktur und Quartarstruktur wurde 1952 von Kaj Ulrik Linderstrom Lang vorgeschlagen Inhaltsverzeichnis 1 Sekundarstruktur von Proteinen 2 Sekundarstruktur von Nukleinsauren 2 1 Algorithmen zur RNA Strukturvorhersage 3 EinzelnachweiseSekundarstruktur von Proteinen BearbeitenGrundsatzlich ergeben sich fur die Polypeptidkette eines Proteins unuberschaubar viele Konformationsmoglichkeiten Der Vergleich von Proteinfaltungen zeigt jedoch dass sich einige Motive immer wieder finden Solche lokalen Abschnitte eines Proteins mit einer bestimmten dreidimensionalen Form werden als Sekundarstrukturelemente bezeichnet Sekundarstrukturen werden durch das wiederkehrende Muster der auftretenden Wasserstoffbrucken charakterisiert die dargestellten Wasserstoffbruckenbindungen des Peptidruckgrats kennzeichnen jeweils unterschiedlich gewundene Helices die a Helix die p Helix und die 310 Helix Seitenketten der Aminosauren nicht eingezeichnet Die raumliche Anordnung des Peptidruckgrats wird wesentlich durch Wasserstoffbruckenbindungen bestimmt die sich intramolekular zwischen verschiedenen Atomen am Backbone ausbilden Dabei kann eine Brucke vom Wasserstoff Atom einer Aminohydrogen Gruppe N H ausgehend zum Sauerstoff Atom einer Carbonyl Gruppe C O in unterschiedlicher Entfernung geschlagen werden Das jeweils wiederkehrende Muster seiner Wasserstoffbrucken definiert ein Sekundarstrukturelement Die hierdurch in bestimmten Abstanden zueinander festgelegten Atome lassen sich auf verschiedene Weise kennzeichnen beispielsweise als Helix nach Anzahl von Atomen pro Drehung oder durch Angabe typischer Torsionswinkel in der Peptidkette Die am haufigsten gefundenen Typen von Sekundarstrukturelementen sind a Helices und b Faltblatter Wasserstoffbrucken blau dargestellt in Protein Helices 310 Helix oben a Helix p Helix unten Hinsichtlich der Sekundarstruktur werden unterschieden a Helix p Helix 310 Helix linksgangige a Kette der Kollagene b Faltblatt b Schleife b Helix Random Coil Bereiche die keine definierte Sekundarstruktur aufweisen Mit Ausnahme der Beta Schleifen und Random coils zeichnen sich diese Bereiche dadurch aus dass in ihnen die beiden einzig moglichen Drehwinkel ps und f des Peptidruckgrates festgelegt sind und sich uber die Lange des Sekundarstrukturelementes hindurch periodisch wiederholen Im Ramachandran Plot sind die moglichen Sekundarstrukturen als Funktion der zugehorigen ps f Winkelpaare dargestellt im Janin Plot die Diederwinkel der Aminosaureseitenketten x1 und x2 Durch die Wasserstoffbrucken innerhalb des Peptidruckgrates werden die Sekundarstrukturelemente energetisch stabilisiert Je nach Art des Sekundarstrukturelements konnen bestimmte Aminosaureseitenketten auf dessen Struktur destabilisierend wirken Daneben resultiert eine weitere Wechselwirkung durch das p Orbital des C O Kohlenstoffes mit einem der beiden Lonepairs des darauffolgenden C O Sauerstoffes Dies fuhrt zu einer Pyramidalisierung der sonst planaren Amide Die Sekundarstruktur eines Proteins besteht aus verschiedenen Sekundarstrukturelementen Die nachsthohere Einteilungsstufe sind Strukturmotive daruber hinaus Proteindomanen Die vollstandige Proteinstruktur d h die Abfolge bzw Anordnung der Sekundarstrukturelemente wird als Tertiarstruktur bezeichnet Sie ist fur jedes Protein charakteristisch und fur die biologische Funktion unbedingt notwendig Wahrend bzw nach der Translation eines RNA Molekuls werden die Sekundarstruktur und die hoheren Strukturebenen des Proteins ausgebildet Dieser Proteinfaltung genannte Vorgang wird bei den meisten Proteinen u a durch Chaperone unterstutzt geschieht bei kleinen Proteinen jedoch teilweise auch spontan 3 Sekundarstruktur von Nukleinsauren BearbeitenAuch Nukleinsauren also DNA und RNA konnen Sekundarstrukturen bilden Voraussetzung hierfur ist dass das Nukleinsauremolekul zunachst als Einzelstrang vorliegt Komplementare Abschnitte des Strangs konnen dann Wasserstoffbrucken ausbilden was zur Bildung von intramolekularen Basenpaarungen mit doppelstrangiger Struktur fuhrt Nicht komplementare Abschnitte bleiben einzelstrangig Beispiel fur eine RNA Haarnadelstruktur Die gepaarten Abschnitte des doppelstrangig vorliegenden Bereichs Stamm stem genannt konnen einen langeren einzelstrangigen Abschnitt dazwischen als Schleife loop einschliessen und so eine sekundare Stamm Schleife Struktur stem loop bilden Sekundarstrukturen von Nukleinsauren mit kleiner Schleife also kurzem einzelstrangigen Zwischenabschnitt bezeichnet man in Anlehnung an ihre Form auch als Haarnadelstruktur hairpin Die gegenlaufige Paarung von komplementaren Basensequenzen wird in besonderer Weise durch palindromische Sequenzen in der Nukleotidabfolge eines Nukleinsaurestrangs ermoglicht Durch Paarung sich umgekehrt wiederholender Basenfolgen an den beiden Enden eines Nukeinsaurestranges entsteht eine Pfannenstielstruktur panhandle Die Sekundarstrukturen haben wichtige Funktionen bei der Regulation der Transkription Sie konnen als Primer dienen siehe Telomerase oder Voraussetzung fur die enzymatische Aktivitat der Ribosomen sein siehe rRNA Algorithmen zur RNA Strukturvorhersage Bearbeiten Nussinov Algorithmus Zuker Algorithmus Sankoff AlgorithmusEinzelnachweise Bearbeiten Eintrag zu secondary structure In IUPAC Compendium of Chemical Terminology the Gold Book doi 10 1351 goldbook S05530 Hermann J Roth Christa E Muller Gerd Folkers Stereochemie und Arzneistoffe Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft Stuttgart 1998 S 240 244 ISBN 3 8047 1485 4 Horton Robert et al Biochemie 4 Auflage Pearson Studium Munchen 2008 S 152 ISBN 978 3 8273 7312 0 Abgerufen von https de wikipedia org w index php title Sekundarstruktur amp oldid 210407712, wikipedia, wiki, deutsches

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