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Peptid

Ein Peptid ist eine organische Verbindung, die Peptidbindungen zwischen Aminosäuren enthält. Nach deren Anzahl werden Oligopeptide mit wenigen von Polypeptiden mit vielen Aminosäuren unterschieden. Lange Polypeptidketten werden auch als Proteine bezeichnet, insbesondere die durch Proteinbiosynthese gebildeten.

Inhaltsverzeichnis

Peptide, bei denen einzelne Aminosäuren in einer definierten Reihenfolge (Sequenz) linear zu einer Kette verbunden sind, können als ein kleines Protein betrachtet werden. Peptide mit zirkulär gebundenen Aminosäuren werden Cyclopeptide genannt. Peptide unterscheiden sich daneben vor allem durch ihre molaren Massen. Die Abgrenzung zu Proteinen nach Anzahl der verknüpften Aminosäuren ist fließend; bei einer Kette von mehr als ungefähr 100 verknüpften Aminosäuren, die sich zu einer bestimmten Form auffaltet, wird das Molekül gemeinhin als Protein bezeichnet. Peptide mit Glykosylierungen werden als Glykopeptide bezeichnet bzw. als Glykoproteine, Peptide mit Lipiden als Lipopeptide bzw. als Lipoproteine.

Organismen können Peptide durch Translation ausschließlich aus α-Aminosäuren der L-Form bilden, denn für diesen Prozess stehen allein die genetisch codierten Aminosäuren zur Verfügung, die an eine tRNA gebunden werden. Vereinzelt finden sich bei Lebewesen verschiedener Reiche auch D-Aminosäuren in Peptiden, diese sind jedoch Produkte spezieller Stoffwechselwege einer nichtribosomalen Peptidsynthese und nicht der Proteinbiosynthese. Peptide erfüllen eine große Anzahl physiologischer Funktionen und können beispielsweise als Hormone wirken, andere zeigen entzündungshemmende oder entzündungsfördernde Wirkungen; es gibt auch antimikrobielle Peptide mit antibiotischen oder antiviralen Wirkungen. In einigen Fällen ist ihre Wirkungsweise gut erforscht.

Die Bezeichnung Peptid wurde erstmals 1902 von Emil Fischer verwendet für die Ausgangsstoffe der Proteinabbauprodukte durch Pepsin im Pepton (zu griech. πεπτικός peptikos ‚verdauungsfähig‘ bzw. πεπτός peptos ‚gekocht‘), begriffen als aus Monomeren aufgebaut, analog einem Polysaccharid.

Mesomere Grenzstrukturen einer einfachen Peptidbindung in einem Dipeptid aus Alanin (hier N-Term) und Glycin (hier C-Term) mit der entsprechenden cis- bzw. trans-Konfiguration
Ein Tetrapeptid – hier zum Beispiel Val-Gly-Ser-Ala mitgrün markiertem N-terminalen α-Aminosäure-Rest (im Beispiel: L-Valin) undblau markiertem C-terminalen α-Aminosäure-Rest (im Beispiel: L-Alanin) – ist aus vier Aminosäuren aufgebaut
Oxytocin ist ein Nonapeptid. Nervenzellen im Hypothalamus bilden aus einem Vorläufer-Protein (106 Aminosäuren) dieses Oligopeptid als Botenstoff und setzen das Neuropeptid auch in der (Neuro-)Hypophyse frei, sodass es als Neurohormon wirkt.

Bei der Kondensation von Aminosäuren reagiert die Carboxygruppe der einen Aminosäure formal unter Wasserabspaltung mit der Aminogruppe der anderen Aminosäure zur Säureamidgruppierung -CO-NH-, die neu geknüpfte Amidbindung zwischen dem Kohlenstoffatom der Carbonylgruppe und dem Stickstoffatom wird eine Peptidbindung. Die freie Aminogruppe an einem Ende des Peptids nennt man N-Terminus, die freie Carboxygruppe am anderen Ende wird C-Terminus genannt.

Das N-terminale Ende wird konventionell links geschrieben, das C-terminale Ende rechts. Bis auf die C-terminale Aminosäure erhalten alle linksstehenden Aminosäuren die Endung -yl an ihren Trivialnamen, lediglich der Name der rechtsstehenden Aminosäure ändert sich nicht (Beispiel: Ein Dipeptid, das sich aus zwei Alanin-Aminosäuren zusammensetzt, heißt demnach Alanyl-Alanin).

Die Peptidbindung ist nicht frei drehbar, da es zwei Resonanzstrukturen gibt. Dies spielt eine wichtige Rolle bei der Struktur von Proteinen.

Allgemein werden Peptide unterschieden nach Anzahl der Aminosäuren, aus denen ein Peptidmolekül besteht. Die Zahl an jeweils möglichen Kombinationen nimmt exponentiell zu, zur Basis 20 bei Beschränkung auf die 20 kanonischen Aminosäuren der Proteinbiosynthese.

Bezeichnung n
Anzahl
Aminosäuren
20n
mögliche
Kombinationen
Dipeptide 2 400
Tripeptide 3 8.000
Tetrapeptide 4 160.000
Pentapeptide 5 3.200.000
Hexapeptide 6 64.000.000
Heptapeptide 7 1.280.000.000
Octapeptide 8 25.600.000.000
Nonapeptide 9 512.000.000.000
Oligopeptide unter ca. 10
Polypeptide über ca. 10
Makropeptide über ca. 100

Bei den meisten Peptiden bilden die miteinander verbundenen Aminosäuren Ketten; deren Enden werden als N- und C-Terminus bezeichnet, die Zahl an Aminosäuren als Kettenlänge. Bei Cyclopeptiden sind zwei oder mehr Aminosäuren ringförmig miteinander verbunden.

Proteine bestehen zumeist aus Polypeptidketten von über hundert Aminosäuren. Sie haben durch Proteinfaltung eine bestimmte räumliche Struktur, die für ihre biologische Funktion wesentlich ist und mittels Disulfidbrücken stabilisiert werden kann. Proteine können sich darüber hinaus zusammenlagern und einen Proteinkomplex bilden, so beispielsweise Hämoglobine.

Oligopeptide

Als Oligopeptide werden chemische Verbindungen bezeichnet, die aus bis zu zehn Aminosäuren bestehen, die untereinander über Peptidbindungen verknüpft sind.

Gebildet wird ein Oligopeptid, indem unter Wasserabspaltung die Aminogruppe einer ersten Aminosäure mit der Carboxygruppe einer zweiten Aminosäure reagiert. Daraufhin reagiert die freie Aminogruppe des entstandenen Dipeptids mit der Carboxygruppe einer weiteren Aminosäure. Nach diesem Muster können weitere Aminosäuren angeknüpft werden, sodass eine kurze Kette von Aminosäuren entsteht, die über Peptidbindungen miteinander verbunden sind. Werden auch die beiden Kettenenden miteinander verknüpft, entsteht ein zyklisches Peptid (siehe unten).

Oligopeptide spielen z. B. als Bestandteile von Enzymen bei Entgiftungs-, Transport- und Stoffwechselprozessen eine Rolle.

Polypeptide

Ein Polypeptid ist ein Peptid, das aus mindestens zehn durch Peptidbindungen verbundenen Aminosäuren besteht. Polypeptide können sowohl natürlichen als auch synthetischen Ursprungs sein. Polypeptidketten mit mehr als 100 Aminosäuren werden in der Regel als Proteine bezeichnet; allerdings sind für ein Protein weitere Voraussetzungen notwendig, so etwa eine bestimmte Proteinfaltung.

Makropeptide sind hochmolekulare Peptide. Sind diese durch Wasserstoff- oder Disulfidbrücken verbunden, spricht man oft von Proteinen. Doch werden manche Aminosäurenketten mit mehr als 100 Aminosäuren nur als Peptide bezeichnet.

Cyclopeptide

In Cyclischen Dipeptiden wie 2,5-Diketopiperazine (links) aus Glycin und L-Alanin (links) oder Cyclodi-L-prolyl (rechts), gebildet aus zwei L-Prolin-Molekülen, sind ringförmig zwei Aminosäuren verbunden. Die cis-Peptidbindungen sind hierblau markiert.
Hauptartikel: Cyclopeptide

Zyklische Peptide bestehen aus zwei oder mehr Aminosäuren, die ringförmig angeordnet sind. Daher besitzen Cyclopeptide keine C-terminale und keine N-terminale Aminosäure. Alle zyklischen Peptide sind somit zugleich Lactame. In den ringförmigen Peptiden liegen cis-Peptidbindungen vor, während in den meisten nativen (kettenförmigen) Proteinen trans-Peptidbindungen dominieren. 2,5-Diketopiperazine sind die einfachsten zyklischen Dipeptide. Einige Antibiotika sind Cyclopeptide, z. B. Ciclosporin.

Peptide mit α-Peptidbindungen und ω-Peptidbindungen sowie Isopeptide

Genau genommen entstehen Peptide durch die Verknüpfung α-ständiger Amino- und Carboxygruppen von α-Aminosäuren, die dann über α-Peptidbindungen verknüpft sind.

Glutathion (γ-L-Glutamyl-L-cysteinglycin) ist ein Tripeptid mit einerγ-Peptidbindung (= Beispiel für eine ω-Peptidbindung) und einerα-Peptidbindung.

Es gibt jedoch auch α-Aminosäuren, die neben der α-Aminogruppe eine zweite Aminogruppe enthalten, z. B. L-Lysin. Ebenso gibt es α-Aminosäuren, die neben der α-Carboxygruppe eine zweite Carboxygruppe enthalten, z. B. L-Asparaginsäure und L-Glutaminsäure. Wenn nun die Verknüpfung der Aminosäuren nicht ausschließlich durch die α-ständigen Amino- und Carboxygruppen erfolgt, sondern unter Beteiligung einer end- oder seitenständigen Diaminocarbonsäuren (wie L-Lysin) und Aminodicarbonsäuren (wie L-Asparaginsäure und L-Glutaminsäure) so entstehen Peptide mit einer ω-Peptidbindung.

Nε-γ-L-Glutamyl-L-lysin enthält eineIsopeptidbindung.

In der Natur kommen auch Mischformen vor, so enthält das Tripeptid Glutathion (γ-L-Glutamyl-L-cysteinglycin) je eine α-Peptidbindung und eine ω-Peptidbindung. Die Peptidbindung zwischen der seitenständigen ε-Aminogruppe von L-Lysin und der seitenständigen Carboxygruppe von Asparaginsäure oder Glutaminsäure wird auch Isopeptidbindung genannt.

Ribosomale Peptidsynthese

Hauptartikel: Proteinbiosynthese

In den Zellen von Lebewesen werden an den Ribosomen einzelne Polypeptidketten aufgebaut, die anschließend zum Protein auffalten. Diese ribomosomale Peptidsynthese wird auch Proteinbiosynthese genannt.

Nichtribosomale Peptidsynthese

Daneben gibt es bei manchen Organismen auch eine nichtribosomale Peptidsynthese auf rein enzymatischem Weg mittels Nichtribosomaler Peptidsynthetasen (NRPS). Durch NRPS können auch D-Aminosäuren eingebaut werden oder Cyclopeptide entstehen als nichtribosomales Peptid (NRP). Solche NRPS kommen nicht nur in verschiedenen Mikroorganismen der drei Domänen von Bakterien, Archaeen und Eukaryoten vor, sondern beispielsweise auch bei mehrzelligen Organismen vieler Pilze und bei einigen Weichtieren.

Technisch-chemische Peptidsynthese

Hauptartikel: Peptidsynthese

Die technisch-chemische Synthesemethode der Wahl für ein Peptid bestimmter Sequenz unterscheidet sich je nach dessen Länge:

  • Kurze Peptide werden schrittweise aus der Verknüpfung von Aminosäuren aufgebaut
  • Längere Peptide werden aus der Verknüpfung kürzerer Peptide aufgebaut

Wird versucht ein bestimmtes Dipeptid (z. B. Gly-Val) aus zwei verschiedenen Aminosäuren (Gly + Val) durch thermische Dehydratisierung herzustellen, entstehen eine Reihe von unerwünschten Produkten in beachtlicher Menge:

G l y + V a l G l y G l y + G l y V a l + V a l G l y + V a l V a l + G l y V a l V a l + {\displaystyle \mathrm {\ Gly+Val\rightarrow Gly{-}Gly\ +\ Gly{-}Val\ +\ Val{-}Gly\ +\ Val{-}Val\ +\ Gly{-}Val{-}Val\ +} } V a l V a l G l y + {\displaystyle \mathrm {\ Val{-}Val{-}Gly\ +\dots } }

Um die Selektivität zu erhöhen, werden die Carboxy- und Aminogruppen, die nicht verknüpft werden sollen, mit einer Schutzgruppe versehen (z. B. Ester, Boc, Fmoc).

Verschiedene Kopplungsreagenzien werden verwendet, welche die ungeschützte Carboxygruppe der einen Aminosäure aktivieren und so die Verknüpfung mit der Aminofunktion der zweiten Aminosäure bei milden Bedingungen ermöglichen. Es gibt verschiedene Klassen solcher Kopplungsreagenzien:

  • Phosphonium-Reagenzien (z. B. BOP, PyBOP)
  • Uronium-Reagenzien (z. B. HBTU, HATU, TBTU)
  • Immonium-Reagenzien
  • Carbodiimid-Reagenzien (z. B. DCC, EDC)
  • Imidazolium-Reagenzien (z. B. CDI)
  • Organophosphorige Reagenzien
  • Saure halogenierende Reagenzien
  • Chloroformate und andere

Nachdem so die Peptidbindung geknüpft wurde, wird eine der beiden Schutzgruppen selektiv entfernt. Dann kann mit einer weiteren entsprechend geschützten Aminosäure erneut gekuppelt werden usw. Am Ende werden alle Schutzgruppen entfernt und man isoliert das gewünschte Peptid.

Die Synthese kann in flüssiger Phase oder als Festphasensynthese geschehen. Zudem können auch Enzyme zur Peptidsynthese eingesetzt werden.

  1. Im kleinstmöglichen Peptid, einem Dipeptid aus zwei Aminosäuren, liegt nur eine Peptidbindung vor.
  2. Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine, Verlag Chemie, Weinheim, 1-505, 1982, ISBN 3-527-25892-2.
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  9. Otto-Albrecht Neumüller (Hrsg.): Römpps Chemie-Lexikon. Band 2: Cm–G. 8. neubearbeitete und erweiterte Auflage. Franckh'sche Verlagshandlung, Stuttgart 1981, ISBN 3-440-04512-9, S. 1511.
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Peptid
peptid, organische, verbindung, aminosäuren, bindungen, sprache, beobachten, bearbeiten, eine, organische, verbindung, bindungen, zwischen, aminosäuren, enthält, nach, deren, anzahl, werden, oligopeptide, wenigen, polypeptiden, vielen, aminosäuren, unterschied. Peptid organische Verbindung aus Aminosauren mit Peptidbindungen Sprache Beobachten Bearbeiten Ein Peptid ist eine organische Verbindung die Peptidbindungen 1 zwischen Aminosauren enthalt Nach deren Anzahl werden Oligopeptide mit wenigen von Polypeptiden mit vielen Aminosauren unterschieden Lange Polypeptidketten werden auch als Proteine bezeichnet insbesondere die durch Proteinbiosynthese gebildeten Inhaltsverzeichnis 1 Eigenschaften 2 Struktur 3 Einteilung 3 1 Oligopeptide 3 2 Polypeptide 3 3 Cyclopeptide 3 4 Peptide mit a Peptidbindungen und w Peptidbindungen sowie Isopeptide 4 Peptidsynthese 4 1 Ribosomale Peptidsynthese 4 2 Nichtribosomale Peptidsynthese 4 3 Technisch chemische Peptidsynthese 5 Siehe auch 6 Literatur 7 Weblinks 8 EinzelnachweiseEigenschaften BearbeitenPeptide bei denen einzelne Aminosauren in einer definierten Reihenfolge Sequenz linear zu einer Kette verbunden sind konnen als ein kleines Protein betrachtet werden 2 Peptide mit zirkular gebundenen Aminosauren werden Cyclopeptide genannt Peptide unterscheiden sich daneben vor allem durch ihre molaren Massen Die Abgrenzung zu Proteinen nach Anzahl der verknupften Aminosauren ist fliessend bei einer Kette von mehr als ungefahr 100 verknupften Aminosauren die sich zu einer bestimmten Form auffaltet wird das Molekul gemeinhin als Protein bezeichnet Peptide mit Glykosylierungen werden als Glykopeptide bezeichnet bzw als Glykoproteine Peptide mit Lipiden als Lipopeptide bzw als Lipoproteine Organismen konnen Peptide durch Translation ausschliesslich aus a Aminosauren der L Form bilden denn fur diesen Prozess stehen allein die genetisch codierten Aminosauren zur Verfugung die an eine tRNA gebunden werden Vereinzelt finden sich bei Lebewesen verschiedener Reiche auch D Aminosauren in Peptiden diese sind jedoch Produkte spezieller Stoffwechselwege einer nichtribosomalen Peptidsynthese und nicht der Proteinbiosynthese 3 Peptide erfullen eine grosse Anzahl physiologischer Funktionen und konnen beispielsweise als Hormone wirken andere zeigen entzundungshemmende oder entzundungsfordernde Wirkungen es gibt auch antimikrobielle Peptide mit antibiotischen oder antiviralen Wirkungen In einigen Fallen ist ihre Wirkungsweise gut erforscht Die Bezeichnung Peptid wurde erstmals 1902 von Emil Fischer verwendet 4 fur die Ausgangsstoffe der Proteinabbauprodukte durch Pepsin im Pepton zu griech peptikos peptikos verdauungsfahig bzw peptos peptos gekocht begriffen als aus Monomeren aufgebaut analog einem Polysaccharid Struktur Bearbeiten Mesomere Grenzstrukturen einer einfachen Peptidbindung in einem Dipeptid aus Alanin hier N Term und Glycin hier C Term mit der entsprechenden cis bzw trans Konfiguration Ein Tetrapeptid hier zum Beispiel Val Gly Ser Ala mit grun markiertem N terminalen a Aminosaure Rest im Beispiel L Valin und blau markiertem C terminalen a Aminosaure Rest im Beispiel L Alanin ist aus vier Aminosauren aufgebaut Oxytocin ist ein Nonapeptid Nervenzellen im Hypothalamus bilden aus einem Vorlaufer Protein 106 Aminosauren dieses Oligopeptid als Botenstoff und setzen das Neuropeptid auch in der Neuro Hypophyse frei sodass es als Neurohormon wirkt Bei der Kondensation von Aminosauren reagiert die Carboxygruppe der einen Aminosaure formal unter Wasserabspaltung mit der Aminogruppe der anderen Aminosaure zur Saureamidgruppierung CO NH die neu geknupfte Amidbindung zwischen dem Kohlenstoffatom der Carbonylgruppe und dem Stickstoffatom wird eine Peptidbindung Die freie Aminogruppe an einem Ende des Peptids nennt man N Terminus die freie Carboxygruppe am anderen Ende wird C Terminus genannt Das N terminale Ende wird konventionell links geschrieben das C terminale Ende rechts Bis auf die C terminale Aminosaure erhalten alle linksstehenden Aminosauren die Endung yl an ihren Trivialnamen lediglich der Name der rechtsstehenden Aminosaure andert sich nicht Beispiel Ein Dipeptid das sich aus zwei Alanin Aminosauren zusammensetzt heisst demnach Alanyl Alanin Die Peptidbindung ist nicht frei drehbar da es zwei Resonanzstrukturen gibt Dies spielt eine wichtige Rolle bei der Struktur von Proteinen Einteilung BearbeitenAllgemein werden Peptide unterschieden nach Anzahl der Aminosauren aus denen ein Peptidmolekul besteht Die Zahl an jeweils moglichen Kombinationen nimmt exponentiell zu zur Basis 20 bei Beschrankung auf die 20 kanonischen Aminosauren der Proteinbiosynthese Bezeichnung n Anzahl Aminosauren 20n mogliche KombinationenDipeptide 2 400Tripeptide 3 8 000Tetrapeptide 4 160 000Pentapeptide 5 3 200 000Hexapeptide 6 64 000 000Heptapeptide 7 1 280 000 000Octapeptide 8 25 600 000 000Nonapeptide 9 512 000 000 000Oligopeptide unter ca 10 5 Polypeptide uber ca 10Makropeptide uber ca 100 Bei den meisten Peptiden bilden die miteinander verbundenen Aminosauren Ketten deren Enden werden als N und C Terminus bezeichnet die Zahl an Aminosauren als Kettenlange Bei Cyclopeptiden sind zwei oder mehr Aminosauren ringformig miteinander verbunden Proteine bestehen zumeist aus Polypeptidketten von uber hundert Aminosauren Sie haben durch Proteinfaltung eine bestimmte raumliche Struktur die fur ihre biologische Funktion wesentlich ist und mittels Disulfidbrucken stabilisiert werden kann Proteine konnen sich daruber hinaus zusammenlagern und einen Proteinkomplex bilden so beispielsweise Hamoglobine Oligopeptide Bearbeiten Als Oligopeptide werden chemische Verbindungen bezeichnet die aus bis zu zehn Aminosauren bestehen die untereinander uber Peptidbindungen verknupft sind Gebildet wird ein Oligopeptid indem unter Wasserabspaltung die Aminogruppe einer ersten Aminosaure mit der Carboxygruppe einer zweiten Aminosaure reagiert Daraufhin reagiert die freie Aminogruppe des entstandenen Dipeptids mit der Carboxygruppe einer weiteren Aminosaure Nach diesem Muster konnen weitere Aminosauren angeknupft werden sodass eine kurze Kette von Aminosauren entsteht die uber Peptidbindungen miteinander verbunden sind Werden auch die beiden Kettenenden miteinander verknupft entsteht ein zyklisches Peptid siehe unten Oligopeptide spielen z B als Bestandteile von Enzymen bei Entgiftungs Transport und Stoffwechselprozessen eine Rolle Polypeptide Bearbeiten Ein Polypeptid ist ein Peptid das aus mindestens zehn durch Peptidbindungen verbundenen Aminosauren besteht Polypeptide konnen sowohl naturlichen als auch synthetischen Ursprungs sein Polypeptidketten mit mehr als 100 Aminosauren werden in der Regel als Proteine bezeichnet allerdings sind fur ein Protein weitere Voraussetzungen notwendig so etwa eine bestimmte Proteinfaltung Makropeptide sind hochmolekulare Peptide Sind diese durch Wasserstoff oder Disulfidbrucken verbunden spricht man oft von Proteinen Doch werden manche Aminosaurenketten mit mehr als 100 Aminosauren nur als Peptide bezeichnet Cyclopeptide Bearbeiten In Cyclischen Dipeptiden wie 2 5 Diketopiperazine links aus Glycin und L Alanin links oder Cyclodi L prolyl rechts gebildet aus zwei L Prolin Molekulen sind ringformig zwei Aminosauren verbunden Die cis Peptidbindungen sind hier blau markiert Hauptartikel Cyclopeptide Zyklische Peptide bestehen aus zwei oder mehr Aminosauren die ringformig angeordnet sind Daher besitzen Cyclopeptide keine C terminale und keine N terminale Aminosaure Alle zyklischen Peptide sind somit zugleich Lactame In den ringformigen Peptiden liegen cis Peptidbindungen vor wahrend in den meisten nativen kettenformigen Proteinen trans Peptidbindungen dominieren 2 5 Diketopiperazine sind die einfachsten zyklischen Dipeptide Einige Antibiotika sind Cyclopeptide z B Ciclosporin 6 Peptide mit a Peptidbindungen und w Peptidbindungen sowie Isopeptide Bearbeiten Genau genommen entstehen Peptide durch die Verknupfung a standiger Amino und Carboxygruppen von a Aminosauren die dann uber a Peptidbindungen verknupft sind 7 Glutathion g L Glutamyl L cysteinglycin ist ein Tripeptid mit einer g Peptidbindung Beispiel fur eine w Peptidbindung und einer a Peptidbindung Es gibt jedoch auch a Aminosauren die neben der a Aminogruppe eine zweite Aminogruppe enthalten z B L Lysin Ebenso gibt es a Aminosauren die neben der a Carboxygruppe eine zweite Carboxygruppe enthalten z B L Asparaginsaure und L Glutaminsaure Wenn nun die Verknupfung der Aminosauren nicht ausschliesslich durch die a standigen Amino und Carboxygruppen erfolgt sondern unter Beteiligung einer end oder seitenstandigen Diaminocarbonsauren wie L Lysin und Aminodicarbonsauren wie L Asparaginsaure und L Glutaminsaure so entstehen Peptide mit einer w Peptidbindung 8 Ne g L Glutamyl L lysin enthalt eine Isopeptidbindung In der Natur kommen auch Mischformen vor so enthalt das Tripeptid Glutathion g L Glutamyl L cysteinglycin 9 je eine a Peptidbindung und eine w Peptidbindung Die Peptidbindung zwischen der seitenstandigen e Aminogruppe von L Lysin und der seitenstandigen Carboxygruppe von Asparaginsaure oder Glutaminsaure wird auch Isopeptidbindung genannt Peptidsynthese BearbeitenRibosomale Peptidsynthese Bearbeiten Hauptartikel Proteinbiosynthese In den Zellen von Lebewesen werden an den Ribosomen einzelne Polypeptidketten aufgebaut die anschliessend zum Protein auffalten Diese ribomosomale Peptidsynthese wird auch Proteinbiosynthese genannt Nichtribosomale Peptidsynthese Bearbeiten Daneben gibt es bei manchen Organismen auch eine nichtribosomale Peptidsynthese auf rein enzymatischem Weg mittels Nichtribosomaler Peptidsynthetasen NRPS Durch NRPS konnen auch D Aminosauren eingebaut werden oder Cyclopeptide entstehen als nichtribosomales Peptid NRP Solche NRPS kommen nicht nur in verschiedenen Mikroorganismen der drei Domanen von Bakterien Archaeen und Eukaryoten vor sondern beispielsweise auch bei mehrzelligen Organismen vieler Pilze und bei einigen Weichtieren 10 Technisch chemische Peptidsynthese Bearbeiten Hauptartikel Peptidsynthese Die technisch chemische Synthesemethode 11 der Wahl fur ein Peptid bestimmter Sequenz unterscheidet sich je nach dessen Lange Kurze Peptide werden schrittweise aus der Verknupfung von Aminosauren aufgebaut Langere Peptide werden aus der Verknupfung kurzerer Peptide aufgebaut Wird versucht ein bestimmtes Dipeptid z B Gly Val aus zwei verschiedenen Aminosauren Gly Val durch thermische Dehydratisierung herzustellen entstehen eine Reihe von unerwunschten Produkten in beachtlicher Menge 12 G l y V a l G l y G l y G l y V a l V a l G l y V a l V a l G l y V a l V a l displaystyle mathrm Gly Val rightarrow Gly Gly Gly Val Val Gly Val Val Gly Val Val V a l V a l G l y displaystyle mathrm Val Val Gly dots Um die Selektivitat zu erhohen werden die Carboxy und Aminogruppen die nicht verknupft werden sollen mit einer Schutzgruppe versehen z B Ester Boc Fmoc Verschiedene Kopplungsreagenzien werden verwendet welche die ungeschutzte Carboxygruppe der einen Aminosaure aktivieren und so die Verknupfung mit der Aminofunktion der zweiten Aminosaure bei milden Bedingungen ermoglichen Es gibt verschiedene Klassen solcher Kopplungsreagenzien 13 Phosphonium Reagenzien z B BOP PyBOP Uronium Reagenzien z B HBTU HATU TBTU Immonium Reagenzien Carbodiimid Reagenzien z B DCC EDC Imidazolium Reagenzien z B CDI Organophosphorige Reagenzien Saure halogenierende Reagenzien Chloroformate und andere Nachdem so die Peptidbindung geknupft wurde wird eine der beiden Schutzgruppen selektiv entfernt Dann kann mit einer weiteren entsprechend geschutzten Aminosaure erneut gekuppelt werden usw Am Ende werden alle Schutzgruppen entfernt und man isoliert das gewunschte Peptid Die Synthese kann in flussiger Phase oder als Festphasensynthese geschehen Zudem konnen auch Enzyme zur Peptidsynthese eingesetzt werden Siehe auch BearbeitenPepzym Peptid Nukleinsaure PNA Literatur BearbeitenS Donadio P Monciardini M Sosio Polyketide synthases and nonribosomal peptide synthetases the emerging view from bacterial genomics In Natural Product Reports Band 24 Nummer 5 Oktober 2007 S 1073 1109 doi 10 1039 b514050c PMID 17898898 Weblinks BearbeitenPeptides GuideEinzelnachweise Bearbeiten Im kleinstmoglichen Peptid einem Dipeptid aus zwei Aminosauren liegt nur eine Peptidbindung vor Hans Dieter Jakubke Hans Jeschkeit Aminosauren Peptide Proteine Verlag Chemie Weinheim 1 505 1982 ISBN 3 527 25892 2 G Kreil D amino acids in animal peptides In Annual Review of Biochemistry 66 Nr 1 1997 S 337 345 doi 10 1146 annurev biochem 66 1 337 E Fischer Uber die Hydrolyse der Proteinstoffe In Chemikerzeitung Band 26 1902 S 939 940 Otto Albrecht Neumuller Hrsg Rompps Chemie Lexikon Band 4 M Pk 8 neubearbeitete und erweiterte Auflage Franckh sche Verlagshandlung Stuttgart 1985 ISBN 3 440 04514 5 S 2894 Biologisch aktive Peptide Script der Universitat Leipzig S 16 PDF 3 2 MB Hans Dieter Jakubke Hans Jeschkeit Aminosauren Peptide Proteine Verlag Chemie Weinheim S 99 1982 ISBN 3 527 25892 2 Hans Dieter Jakubke Hans Jeschkeit Aminosauren Peptide Proteine Verlag Chemie Weinheim S 99 1982 ISBN 3 527 25892 2 Otto Albrecht Neumuller Hrsg Rompps Chemie Lexikon Band 2 Cm G 8 neubearbeitete und erweiterte Auflage Franckh sche Verlagshandlung Stuttgart 1981 ISBN 3 440 04512 9 S 1511 Hao Wang David Fewer Liisa Holm Leo Rouhiainen Kaarina Sivonena Atlas of nonribosomal peptide and polyketide biosynthetic pathways reveals common occurrence of nonmodular enzymes In Proc Natl Acad Sci USA Band 111 Nr 25 Juni 2014 S 9259 9264 PMC 4078802 freier Volltext Hans Dieter Jakubke Hans Jeschkeit Aminosauren Peptide Proteine Verlag Chemie Weinheim 107 261 1982 ISBN 3 527 25892 2 K P C Vollhardt N E Schore Organische Chemie 4 Auflage Wiley VCH S 1399 1402 2005 S Y Han Y A Kim Tetrahedron 60 2004 S 2447 2467 Abgerufen von https de wikipedia org w index php title Peptid amp oldid 207768466, wikipedia, wiki, deutsches

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