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Nicotinamidadenindinukleotid

Nicotinamidadenindinukleotid (Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid, abgekürzt NAD) ist ein Coenzym, das formal ein Hydridion überträgt (zwei Elektronen, kurz: 2 e-, und ein Proton, H+). Es ist an zahlreichen Redoxreaktionen des Stoffwechsels der Zelle beteiligt.

Strukturformel
NAD+ (oxidierte Form)
Allgemeines
Name Nicotinamidadenindinukleotid
Andere Namen
  • Nicotinsäureamid-Adenin-Dinukleotid
  • Nadid (INN) (oxidierte Form, inneres Salz)
  • NICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE (INCI)
Summenformel
  • C21H27N7O14P2 (NAD)
  • C21H28N7O14P2 (oxidierte Form (NAD+), inneres Salz)
  • C21H29N7O14P2 (reduzierte Form (NADH))
Kurzbeschreibung

farbloses, hygroskopisches Pulver (oxidierte Form, inneres Salz)

Externe Identifikatoren/Datenbanken
Eigenschaften
Molare Masse
  • 663,43 g·mol−1 (oxidierte Form, inneres Salz)
  • 665,45 g·mol−1 (reduzierte Form)
Aggregatzustand

fest

Schmelzpunkt

140–142 °C (Zersetzung) (oxidierte Form, inneres Salz)

Löslichkeit

wenig in Wasser (10 g·l−1)

Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung
keine GHS-Piktogramme
H- und P-Sätze H:keine H-Sätze
P:keine P-Sätze
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Von der IUPAC/IUBMB werden die Abkürzungen NAD+ für die oxidierte Form, NADH+H+ für die reduzierte Form und NAD im Allgemeinen vorgeschlagen. Zuweilen findet sich noch NAD statt NAD+ und NADH2 statt NADH+H+. Die Schreibweise von NADH2 ist falsch, da die Protonen an unterschiedlichen Stellen am Molekül binden.

Das Coenzym wurde 1906 von Arthur Harden und William Young entdeckt (Harden- und Young-Ester). NAD+ war in der älteren Fachliteratur bis zu den frühen 1960er Jahren auch unter der Bezeichnung Diphosphopyridinnucleotid, abgekürzt DPN, oder unter den Namen Codehydrase I, Codehydrogenase I oder Coenzym I bekannt.

Im Vergleich zum Nicotinamidadenindinukleotidphosphat (NADP+) und Nicotinsäureadenindinukleotidphosphat (NAADP), zwei sonst fast gleich gebauten Coenzymen, die beide am 2'C-Atom des Adenosins einen weiteren Phosphat-Rest besitzen, befindet sich dort beim NAD nur eine normale Hydroxygruppe.

Inhaltsverzeichnis

Redoxreaktion des NAD: NAD+ kann durch Aufnahme von zwei Elektronen (e) und einem Proton (H+) zu NADH reduziert werden.

Funktion

Das Redoxpotential des Redox-Paares NAD+/NADH hängt entsprechend der Nernst-Gleichung vom Konzentrationsverhältnis NAD+/NADH ab. Ist dieses groß, so ist das Redoxpotential positiver (höheres Oxidationsvermögen); ist dieses klein, so ist es negativer (höheres Reduktionsvermögen). Da NAD+ im Organismus meist als Oxidationsmittel dient, ist das Verhältnis NAD+/NADH groß (≫1). Als Reduktionsmittel kommt dagegen vor allem NADPH zum Einsatz, welches ein entsprechend niedriges Verhältnis NADP+/NADPH (≪1) aufweist. Dass ein einzelnes Redox-Paar nicht gleichzeitig ein hohes Redoxpotential für biologische Oxidationen und ein niedriges Redoxpotential für biologische Reduktionen bereitstellen könnte, ist der Grund dafür, dass es zwei differenzierbare Redox-Cofaktoren gibt.

NADPH

Die energiereiche reduzierte Form NADH dient im oxidativen Stoffwechsel als energielieferndes Coenzym der Atmungskette, wobei ATP generiert wird. Bei ihrer Oxidation gibt sie die zuvor im katabolen Glucose- und/oder Fettstoffwechsel aufgenommenen Elektronen wieder ab und überträgt sie so auf Sauerstoff. Dabei entstehen schließlich NAD+ und Wasserstoff.

NAD+ ist auch ein Coenzym von Dehydrogenasen, z. B. der Alkoholdehydrogenase (ADH), die Alkohol oxidieren.

Biosynthese

Drei Vorläufer des NAD+ aus Abbauprodukten.
Stoffwechselwege des NAD+.

NAD+ wird im Körper sowohl aus Nicotinsäure (Niacin, Vitamin B3) und Nicotinamid als auch aus den Abbauprodukten der Aminosäure Tryptophan produziert. Da beide Ausgangsstoffe essenziell sind, sind Mangelerscheinungen wie Pellagra möglich, aber wegen der zwei möglichen Stoffwechselwege in Europa eher selten.

Knotenpunkt beider Reaktionswege ist Nicotinat-D-ribonukleotid, das direkt aus Nicotinsäure mittels der Nicotinat-Phosphoribosyltransferase gebildet werden kann, oder das aus dem Tryptophan-Abbauprodukt Chinolinsäure mittels des Enzyms Chinolinat-Phosphoribosyltransferase entsteht. Letztere Reaktion findet hauptsächlich in der Leber statt. An Nicotinat-D-ribonukleotid wird im nächsten Schritt Adenosinphosphat addiert. Diese Reaktion wird von der Nicotinamidnukleotid-Adenylyltransferase katalysiert, und es entsteht Deamido-NAD+. Dieses wird schließlich mittels der NAD-Synthase zu NAD+ aminiert.

Ein weiterer Syntheseweg beginnt mit Nicotinamid, das mit der Nicotinamid-Phosphoribosyltransferase zum Dinukleotid umgesetzt wird; dieses ist bereits ein Amid, so dass nur noch die Übertragung von Adenosinphosphat mit der o. g. Transferase notwendig ist, um NAD+ zu erhalten.

Die energiereiche reduzierte Form NADH entsteht im Katabolismus (bei der Glykolyse und im Citratzyklus).

Absorptionsspektrum von NAD+ und NADH.

Das Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid verfügt sowohl in seiner reduzierten (NADH) als auch in seiner oxidierten (NAD+) Form über einen identischen Adeninbereich (vgl. Strukturformel). Dieser absorbiert Licht bei einer Wellenlänge von 260 nm, dies erklärt das im Diagramm dargestellte, gemeinsame Absorptionsmaximum in dem Bereich 260 nm. Auffällig ist hier, dass bei gleicher Konzentration der Substanzen die Absorption des NAD+ in diesem Bereich höher ist als von NADH. Der Grund dafür ist, dass sich die Absorption des oxidierten, mesomeren Nicotinamidrings, der ebenfalls bei 260 nm absorbiert, mit der Absorption des Adenins überlagert und so für die erhöhte Absorption bei 260 nm sorgt. Wird der Nicotinamidring reduziert, so entsteht ein chinoides System, das Licht mit einer Wellenlänge von 340 nm absorbiert. Der molare Extinktionskoeffizient ԑ von NADH (sowie auch NADPH) bei 340 nm beträgt ԑ = 6300 l/(mol·cm).

Dieser Unterschied zwischen NAD+ und NADH im UV-Spektrum ermöglicht es, die Konversion zwischen oxidierter und reduzierter Form des Coenzyms in einem Spektrophotometer zu beobachten. So kann photometrisch in einem Enzym-Assay die Oxidation von NADH oder die Reduktion von NAD+ beobachtet werden, wenn das eingesetzte Enzym NAD+ als Substrat verwendet. Die Menge des umgesetzten Substrats lässt sich durch die Änderung der Absorption bei 340 nm photometrisch verfolgen, die Konzentration kann dann mit Hilfe des Lambert-Beersches Gesetzes bestimmt werden. Da diese proportional zu der Menge des umgesetzten Cosubstrats ist, sind so indirekt quantitative Aussagen über die Menge an umgesetztem Substrat und hergestelltem Produkt möglich. Die direkte Verfolgung der Substrat- und Produktkonzentration ist dagegen oft schwieriger.

Commons: Nicotinamidadenindinukleotid – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien
  1. Eintrag zu NICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE in der CosIng-Datenbank der EU-Kommission, abgerufen am 28. Januar 2021.
  2. Eintrag zuNicotinamid-Adenin-Dinucleotid. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 9. Dezember 2014.
  3. DatenblattNAD+, Free Acid - CAS 53-84-9 - Calbiochem (PDF) bei Merck, abgerufen am 21. Dezember 2019.
  4. A. Harden, W. J. Young: The alcoholic ferment of Yeast-juice. In: Proceedings of the Royal Society of London (Series B, Containing Papers of a Biological Character ed.), Band 78, Nr. 526, Oktober 1906, S. 369–375. (doi:10.1098/rspb.1906.0029).
  5. M. Nakamura, A. Bhatnagar, J. Sadoshima: Overview of pyridine nucleotides review series. In: Circulation research. Band 111, Nummer 5, August 2012, S. 604–610. (doi:10.1161/CIRCRESAHA.111.247924; PMID 22904040; PMC 3523884 (freier Volltext)).
  6. C. Cantó, J. Auwerx: NAD+ as a signaling molecule modulating metabolism. In: Cold Spring Harbor symposia on quantitative biology. Band 76, 2011, S. 291–298 (doi:10.1101/sqb.2012.76.010439; PMID 22345172; PMC 3616234 (freier Volltext)).
  7. Fukuwatari T, Morikawa Y, Hayakawa F, Sugimoto E, Shibata K: Influence of adenine-induced renal failure on tryptophan-niacin metabolism in rats. In: Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. 65, Nr. 10, Oktober 2001, S. 2154–2161. PMID 11758903.
  8. H. U. Bergmeyer: New values for the molar extinction coefficients of NADH and NADPH for the use in routine laboratories. In: Zeitschrift für klinische Chemie und klinische Biochemie.Band13,Nr.11. Walter de Gruyter, Berlin November 1975,S.507–508, PMID 3038.

Nicotinamidadenindinukleotid
nicotinamidadenindinukleotid, koenzym, phosphorylierte, organische, verbindung, sprache, beobachten, bearbeiten, nicotinamid, adenin, dinukleotid, abgekürzt, coenzym, formal, hydridion, überträgt, zwei, elektronen, kurz, proton, zahlreichen, redoxreaktionen, s. Nicotinamidadenindinukleotid Koenzym phosphorylierte organische Verbindung Sprache Beobachten Bearbeiten Nicotinamidadenindinukleotid Nicotinamid Adenin Dinukleotid abgekurzt NAD ist ein Coenzym das formal ein Hydridion ubertragt zwei Elektronen kurz 2 e und ein Proton H Es ist an zahlreichen Redoxreaktionen des Stoffwechsels der Zelle beteiligt StrukturformelNAD oxidierte Form AllgemeinesName NicotinamidadenindinukleotidAndere Namen Nicotinsaureamid Adenin Dinukleotid Nadid INN oxidierte Form inneres Salz NICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE INCI 1 Summenformel C21H27N7O14P2 NAD C21H28N7O14P2 oxidierte Form NAD inneres Salz C21H29N7O14P2 reduzierte Form NADH Kurzbeschreibung farbloses hygroskopisches Pulver oxidierte Form inneres Salz 2 Externe Identifikatoren DatenbankenCAS Nummer 53 84 9 oxidierte Form inneres Salz EG Nummer 200 184 4ECHA InfoCard 100 000 169PubChem 5892ChemSpider 5681DrugBank DB14128Wikidata Q12499775EigenschaftenMolare Masse 663 43 g mol 1 oxidierte Form inneres Salz 665 45 g mol 1 reduzierte Form Aggregatzustand festSchmelzpunkt 140 142 C Zersetzung oxidierte Form inneres Salz 2 Loslichkeit wenig in Wasser 10 g l 1 3 SicherheitshinweiseGHS Gefahrstoffkennzeichnung 3 keine GHS PiktogrammeH und P Satze H keine H SatzeP keine P Satze 3 Soweit moglich und gebrauchlich werden SI Einheiten verwendet Wenn nicht anders vermerkt gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen Von der IUPAC IUBMB werden die Abkurzungen NAD fur die oxidierte Form NADH H fur die reduzierte Form und NAD im Allgemeinen vorgeschlagen Zuweilen findet sich noch NAD statt NAD und NADH2 statt NADH H 2 Die Schreibweise von NADH2 ist falsch da die Protonen an unterschiedlichen Stellen am Molekul binden Das Coenzym wurde 1906 von Arthur Harden und William Young entdeckt Harden und Young Ester 4 NAD war in der alteren Fachliteratur bis zu den fruhen 1960er Jahren auch unter der Bezeichnung Diphosphopyridinnucleotid abgekurzt DPN oder unter den Namen Codehydrase I Codehydrogenase I oder Coenzym I bekannt 2 Im Vergleich zum Nicotinamidadenindinukleotidphosphat NADP und Nicotinsaureadenindinukleotidphosphat NAADP zwei sonst fast gleich gebauten Coenzymen die beide am 2 C Atom des Adenosins einen weiteren Phosphat Rest besitzen befindet sich dort beim NAD nur eine normale Hydroxygruppe Inhaltsverzeichnis 1 Chemie 2 Biochemie 2 1 Funktion 2 2 Biosynthese 3 Absorptionseigenschaften 4 Weblinks 5 EinzelnachweiseChemie BearbeitenRedoxreaktion des NAD NAD kann durch Aufnahme von zwei Elektronen e und einem Proton H zu NADH reduziert werden Biochemie BearbeitenFunktion Bearbeiten Das Redoxpotential des Redox Paares NAD NADH hangt entsprechend der Nernst Gleichung vom Konzentrationsverhaltnis NAD NADH ab Ist dieses gross so ist das Redoxpotential positiver hoheres Oxidationsvermogen ist dieses klein so ist es negativer hoheres Reduktionsvermogen Da NAD im Organismus meist als Oxidationsmittel dient ist das Verhaltnis NAD NADH gross 1 Als Reduktionsmittel kommt dagegen vor allem NADPH zum Einsatz welches ein entsprechend niedriges Verhaltnis NADP NADPH 1 aufweist Dass ein einzelnes Redox Paar nicht gleichzeitig ein hohes Redoxpotential fur biologische Oxidationen und ein niedriges Redoxpotential fur biologische Reduktionen bereitstellen konnte ist der Grund dafur dass es zwei differenzierbare Redox Cofaktoren gibt NADPH Die energiereiche reduzierte Form NADH dient im oxidativen Stoffwechsel als energielieferndes Coenzym der Atmungskette wobei ATP generiert wird Bei ihrer Oxidation gibt sie die zuvor im katabolen Glucose und oder Fettstoffwechsel aufgenommenen Elektronen wieder ab und ubertragt sie so auf Sauerstoff Dabei entstehen schliesslich NAD und Wasserstoff NAD ist auch ein Coenzym von Dehydrogenasen z B der Alkoholdehydrogenase ADH die Alkohol oxidieren Biosynthese Bearbeiten Drei Vorlaufer des NAD aus Abbauprodukten Stoffwechselwege des NAD NAD wird im Korper sowohl aus Nicotinsaure Niacin Vitamin B3 und Nicotinamid als auch aus den Abbauprodukten der Aminosaure Tryptophan produziert 5 6 Da beide Ausgangsstoffe essenziell sind sind Mangelerscheinungen wie Pellagra moglich aber wegen der zwei moglichen Stoffwechselwege in Europa eher selten Knotenpunkt beider Reaktionswege ist Nicotinat D ribonukleotid das direkt aus Nicotinsaure mittels der Nicotinat Phosphoribosyltransferase gebildet werden kann oder das aus dem Tryptophan Abbauprodukt Chinolinsaure mittels des Enzyms Chinolinat Phosphoribosyltransferase entsteht Letztere Reaktion findet hauptsachlich in der Leber statt 7 An Nicotinat D ribonukleotid wird im nachsten Schritt Adenosinphosphat addiert Diese Reaktion wird von der Nicotinamidnukleotid Adenylyltransferase katalysiert und es entsteht Deamido NAD Dieses wird schliesslich mittels der NAD Synthase zu NAD aminiert Ein weiterer Syntheseweg beginnt mit Nicotinamid das mit der Nicotinamid Phosphoribosyltransferase zum Dinukleotid umgesetzt wird dieses ist bereits ein Amid so dass nur noch die Ubertragung von Adenosinphosphat mit der o g Transferase notwendig ist um NAD zu erhalten Die energiereiche reduzierte Form NADH entsteht im Katabolismus bei der Glykolyse und im Citratzyklus Absorptionseigenschaften Bearbeiten Absorptionsspektrum von NAD und NADH Das Nicotinamid Adenin Dinukleotid verfugt sowohl in seiner reduzierten NADH als auch in seiner oxidierten NAD Form uber einen identischen Adeninbereich vgl Strukturformel Dieser absorbiert Licht bei einer Wellenlange von 260 nm dies erklart das im Diagramm dargestellte gemeinsame Absorptionsmaximum in dem Bereich 260 nm Auffallig ist hier dass bei gleicher Konzentration der Substanzen die Absorption des NAD in diesem Bereich hoher ist als von NADH Der Grund dafur ist dass sich die Absorption des oxidierten mesomeren Nicotinamidrings der ebenfalls bei 260 nm absorbiert mit der Absorption des Adenins uberlagert und so fur die erhohte Absorption bei 260 nm sorgt Wird der Nicotinamidring reduziert so entsteht ein chinoides System das Licht mit einer Wellenlange von 340 nm absorbiert Der molare Extinktionskoeffizient ԑ von NADH sowie auch NADPH bei 340 nm betragt ԑ 6300 l mol cm 8 Dieser Unterschied zwischen NAD und NADH im UV Spektrum ermoglicht es die Konversion zwischen oxidierter und reduzierter Form des Coenzyms in einem Spektrophotometer zu beobachten So kann photometrisch in einem Enzym Assay die Oxidation von NADH oder die Reduktion von NAD beobachtet werden wenn das eingesetzte Enzym NAD als Substrat verwendet Die Menge des umgesetzten Substrats lasst sich durch die Anderung der Absorption bei 340 nm photometrisch verfolgen die Konzentration kann dann mit Hilfe des Lambert Beersches Gesetzes bestimmt werden Da diese proportional zu der Menge des umgesetzten Cosubstrats ist sind so indirekt quantitative Aussagen uber die Menge an umgesetztem Substrat und hergestelltem Produkt moglich Die direkte Verfolgung der Substrat und Produktkonzentration ist dagegen oft schwieriger Weblinks Bearbeiten Commons Nicotinamidadenindinukleotid Sammlung von Bildern Videos und Audiodateien Wikibooks Biochemie und Pathobiochemie Nicotinat und Nicotinamid Stoffwechsel Lern und Lehrmaterialien reactome org Nicotinate metabolismEinzelnachweise Bearbeiten Eintrag zu NICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE in der CosIng Datenbank der EU Kommission abgerufen am 28 Januar 2021 a b c d Eintrag zu Nicotinamid Adenin Dinucleotid In Rompp Online Georg Thieme Verlag abgerufen am 9 Dezember 2014 a b c Datenblatt NAD Free Acid CAS 53 84 9 Calbiochem PDF bei Merck abgerufen am 21 Dezember 2019 A Harden W J Young The alcoholic ferment of Yeast juice In Proceedings of the Royal Society of London Series B Containing Papers of a Biological Character ed Band 78 Nr 526 Oktober 1906 S 369 375 doi 10 1098 rspb 1906 0029 M Nakamura A Bhatnagar J Sadoshima Overview of pyridine nucleotides review series In Circulation research Band 111 Nummer 5 August 2012 S 604 610 doi 10 1161 CIRCRESAHA 111 247924 PMID 22904040 PMC 3523884 freier Volltext C Canto J Auwerx NAD as a signaling molecule modulating metabolism In Cold Spring Harbor symposia on quantitative biology Band 76 2011 S 291 298 doi 10 1101 sqb 2012 76 010439 PMID 22345172 PMC 3616234 freier Volltext Fukuwatari T Morikawa Y Hayakawa F Sugimoto E Shibata K Influence of adenine induced renal failure on tryptophan niacin metabolism in rats In Bioscience Biotechnology and Biochemistry 65 Nr 10 Oktober 2001 S 2154 2161 PMID 11758903 H U Bergmeyer New values for the molar extinction coefficients of NADH and NADPH for the use in routine laboratories In Zeitschrift fur klinische Chemie und klinische Biochemie Band 13 Nr 11 Walter de Gruyter Berlin November 1975 S 507 508 PMID 3038 Abgerufen von https de wikipedia org w index php title Nicotinamidadenindinukleotid amp oldid 212347971, wikipedia, wiki, deutsches

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