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Flavin-Adenin-Dinukleotid

Flavin-Adenin-Dinukleotid, abgekürzt FAD ist ein Coenzym. Es hat eine wichtige Bedeutung als Elektronenüberträger in verschiedenen prokaryotischen und eukaryotischen Stoffwechselprozessen, wie der oxidativen Phosphorylierung, der β-Oxidation von Fettsäuren, der Atmungskette und anderen Redoxreaktionen. FAD kann im Gegensatz zum NAD+ einzelne Elektronen übertragen. Oxidoreduktasen können somit mittels FAD molekularen Sauerstoff aktivieren.

Strukturformel
Allgemeines
Name Flavin-Adenin-Dinukleotid
Summenformel C27H33N9O15P2
Kurzbeschreibung

gelber Feststoff

Externe Identifikatoren/Datenbanken
Eigenschaften
Molare Masse 785,55 g·mol−1
Aggregatzustand

fest

Löslichkeit

löslich in Wasser

Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung
keine GHS-Piktogramme
H- und P-Sätze H:keine H-Sätze
P:keine P-Sätze
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Inhaltsverzeichnis

FAD besteht aus Adenosindiphosphat, das mit Riboflavin (Vitamin B2) verknüpft ist. Alternativ könnte man auch sagen, es bestehe aus Adenosin-Monophosphat (AMP), an welchem Flavinmononukleotid (FMN) gebunden ist. Die „reaktiven“ Stickstoffatome befinden sich im Isoalloxazinring des Moleküls.

Das oxidierte FAD geht durch Aufnahme zweier Protonen (H+) und zweier Elektronen (e) in die reduzierte Form FADH2 über: Man bezeichnet dies als einen ECEC-Mechanismus (e für elektrochemischer Schritt, c für chemischer Schritt der Protonierung), wobei die zweite Protonierung nur in ausreichend saurer Lösung erfolgt. Der Übergang zwischen dem ECE-Mechanismus ohne abschließende Übertragung eines Protons und des ECEC-Mechanismus ist außerdem noch von der chemischen Umgebung abhängig: Für freies FAD in Lösung überlappen ECE- und ECEC-Mechanismus bei pH 6,7, auf Oberflächen immobilisiertes FAD wird erst bei etwa pH 9 nach dem ECE-Mechanismus reduziert.

Das Redoxpotential des FAD liegt unter Standardbedingungen bei −219 mV vs. NHE.

Eine Lösung von Flavin-Adenin-Dinukleotid in Wasser (10 g·l−1) besitzt einen pH-Wert von etwa 6.

Zu den Enzymen, die FAD verwenden, gehören die:

  1. Eintrag zuFlavin-Adenin-Dinucleotid. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 13. Februar 2019.
  2. DatenblattFlavin adenine dinucleotide disodium salt hydrate bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 13. Februar 2019 (PDF).
  3. U. Dettmer, M. Folkerts, E. Kächler, A. Sönnichsen: Intensivkurs Biochemie, 1. Auflage, Elsevier Verlag, München 2005, ISBN 3-437-44450-6, S. 10.
  4. K. Aktories, U. Förstermann, F. B. Hofmann, K. Starke: Allgemeine und Spezielle Pharmakologie und Toxikologie: Begründet von W. Forth, D. Henschler, W. Rummel, 10. Auflage, Elsevier Verlag, München, ISBN 3-437-42522-6, S. 762.
  5. H. Renz: Integrative Klinische Chemie und Laboratoriumsmedizin. Pathophysiologie – Pathobiochemie – Hämatalogie, 1. Auflage, de Gruyter Verlag, Berlin 2003, ISBN 3-11-017367-0, S. 616.
  6. Müller, F.; Chemistry and Biochemistry of Flavoenzymes, 1991, Vol. 1, CRC Press London.
  7. Nöll et al., In: Langmuir B, 2006, 22, S. 2378–2383.

Flavin-Adenin-Dinukleotid
flavin, adenin, dinukleotid, coenzym, phosphorylierte, organische, verbindung, sprache, beobachten, bearbeiten, abgekürzt, coenzym, eine, wichtige, bedeutung, elektronenüberträger, verschiedenen, prokaryotischen, eukaryotischen, stoffwechselprozessen, oxidativ. Flavin Adenin Dinukleotid Coenzym phosphorylierte organische Verbindung Sprache Beobachten Bearbeiten Flavin Adenin Dinukleotid abgekurzt FAD ist ein Coenzym Es hat eine wichtige Bedeutung als Elektronenubertrager in verschiedenen prokaryotischen und eukaryotischen Stoffwechselprozessen wie der oxidativen Phosphorylierung 3 der b Oxidation von Fettsauren der Atmungskette und anderen Redoxreaktionen 4 FAD kann im Gegensatz zum NAD einzelne Elektronen ubertragen 4 Oxidoreduktasen konnen somit mittels FAD molekularen Sauerstoff aktivieren 5 StrukturformelAllgemeinesName Flavin Adenin DinukleotidSummenformel C27H33N9O15P2Kurzbeschreibung gelber Feststoff 1 Externe Identifikatoren DatenbankenCAS Nummer 146 14 5EG Nummer 205 663 1ECHA InfoCard 100 005 149PubChem 643975ChemSpider 559059DrugBank DB03147Wikidata Q28746EigenschaftenMolare Masse 785 55 g mol 1Aggregatzustand festLoslichkeit loslich in Wasser 1 SicherheitshinweiseGHS Gefahrstoffkennzeichnung 2 keine GHS PiktogrammeH und P Satze H keine H SatzeP keine P Satze 2 Soweit moglich und gebrauchlich werden SI Einheiten verwendet Wenn nicht anders vermerkt gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen Inhaltsverzeichnis 1 Struktur und chemische Eigenschaften 2 Enzyme die FAD verwenden 3 Siehe auch 4 Weblinks 5 EinzelnachweiseStruktur und chemische Eigenschaften BearbeitenFAD besteht aus Adenosindiphosphat das mit Riboflavin Vitamin B2 verknupft ist Alternativ konnte man auch sagen es bestehe aus Adenosin Monophosphat AMP an welchem Flavinmononukleotid FMN gebunden ist Die reaktiven Stickstoffatome befinden sich im Isoalloxazinring des Molekuls Das oxidierte FAD geht durch Aufnahme zweier Protonen H und zweier Elektronen e in die reduzierte Form FADH2 uber 1 Man bezeichnet dies als einen ECEC Mechanismus e fur elektrochemischer Schritt c fur chemischer Schritt der Protonierung wobei die zweite Protonierung nur in ausreichend saurer Losung erfolgt Der Ubergang zwischen dem ECE Mechanismus ohne abschliessende Ubertragung eines Protons und des ECEC Mechanismus ist ausserdem noch von der chemischen Umgebung abhangig Fur freies FAD in Losung uberlappen ECE und ECEC Mechanismus bei pH 6 7 6 auf Oberflachen immobilisiertes FAD wird erst bei etwa pH 9 nach dem ECE Mechanismus reduziert 7 Das Redoxpotential des FAD liegt unter Standardbedingungen bei 219 mV vs NHE 6 Eine Losung von Flavin Adenin Dinukleotid in Wasser 10 g l 1 besitzt einen pH Wert von etwa 6 Enzyme die FAD verwenden BearbeitenZu den Enzymen die FAD verwenden gehoren die Monoamin Oxidase Ferredoxin NADP Reduktase Glucose Oxidase GOx Cellobiose Dehydrogenase Nitratreduktase Succinat Dehydrogenase Dihydrolipoyl Dehydrogenase Acyl CoA DehydrogenaseSiehe auch BearbeitenVitamin B2 FAD SynthetaseWeblinks BearbeitenFlavin Adenin DinukleotidEinzelnachweise Bearbeiten a b c Eintrag zu Flavin Adenin Dinucleotid In Rompp Online Georg Thieme Verlag abgerufen am 13 Februar 2019 a b Datenblatt Flavin adenine dinucleotide disodium salt hydrate bei Sigma Aldrich abgerufen am 13 Februar 2019 PDF U Dettmer M Folkerts E Kachler A Sonnichsen Intensivkurs Biochemie 1 Auflage Elsevier Verlag Munchen 2005 ISBN 3 437 44450 6 S 10 a b K Aktories U Forstermann F B Hofmann K Starke Allgemeine und Spezielle Pharmakologie und Toxikologie Begrundet von W Forth D Henschler W Rummel 10 Auflage Elsevier Verlag Munchen ISBN 3 437 42522 6 S 762 H Renz Integrative Klinische Chemie und Laboratoriumsmedizin Pathophysiologie Pathobiochemie Hamatalogie 1 Auflage de Gruyter Verlag Berlin 2003 ISBN 3 11 017367 0 S 616 a b Muller F Chemistry and Biochemistry of Flavoenzymes 1991 Vol 1 CRC Press London Noll et al In Langmuir B 2006 22 S 2378 2383 Abgerufen von https de wikipedia org w index php title Flavin Adenin Dinukleotid amp oldid 212334402, wikipedia, wiki, deutsches

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