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Cystein

Cystein (ausgesprochen: Cyste-ín), abgekürzt Cys oder C, ist eine α-Aminosäure mit der Seitenkette –CH2–SH, die Schwefel enthält. Nur die natürlich vorkommende enantiomere Form L-Cystein [Synonym: (R)-Cystein] ist eine proteinogene Aminosäure; sie kann beim Erwachsenen in der Leber aus der ebenfalls schwefelhaltigen Aminosäure L-Methionin gebildet werden.

Strukturformel
Struktur von L-Cystein, dem natürlich vorkommenden Enantiomer
Allgemeines
Name Cystein
Andere Namen
Summenformel C3H7NO2S
Kurzbeschreibung

farbloser Feststoff mit charakteristischem Geruch

Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer
EG-Nummer 200-158-2
ECHA-InfoCard 100.000.145
PubChem 5862
ChemSpider 5653
DrugBank DB00151
Wikidata Q186474
Eigenschaften
Molare Masse 121,16 g·mol−1
Aggregatzustand

fest

Schmelzpunkt

220–228 °C

pKS-Wert
  • pKS, COOH = 1,91 (25 °C)
  • pKS, SH = 8,14 (25 °C)
  • pKS, NH3+ = 10,28 (25 °C)
Löslichkeit
  • gut löslich in Wasser: 280 g·l−1 (20 °C)
  • gut in Alkohol, Essigsäure, nicht in Ether und Benzol
Sicherheitshinweise
Toxikologische Daten

1890 mg·kg−1 (LD50, Ratte, oral)

Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Durch Oxidation der Sulfhydrylgruppen können zwei Cysteinreste miteinander eine Disulfidbrücke bilden, womit Cystin entsteht. Solche Disulfidbrücken stabilisieren in zahlreichen Proteinen deren Tertiär- und Quartärstruktur und sind für Bildung und Erhalt funktionstragender Konformationen von Bedeutung.

Inhaltsverzeichnis

Cystein kann in den enantiomeren Formen D und L vorliegen, wobei in Proteinen nur die L-Form vorkommt. Da Schwefel nach der CIP-Nomenklatur eine höhere Priorität als Sauerstoff zugewiesen wird, stellt L-Cystein – wie ebenso das Disulfid L-Cystin und auch L-Selenocystein – eine proteinogene Aminosäure mit (R)-Konfiguration dar.

In diesem Artikel betreffen die Angaben zur Physiologie allein das L-Cystein. Wird ohne jeden Zusatz von Cystein gesprochen, ist gemeinhin L-Cystein gemeint. Das racemische DL-Cystein [Synonym: (RS)-Cystein] und enantiomerenreines D-Cystein [Synonym: (S)-Cystein] sind synthetisch zugänglich und besitzen nur geringe praktische Bedeutung.

Die Racemisierung von L-Aminosäuren kann zur Aminosäuredatierung – einer Altersbestimmung für fossiles Knochenmaterial – herangezogen werden.

Enantiomere von Cystein
Name L-Cystein D-Cystein
Andere Namen (R)-Cystein (S)-Cystein
Strukturformel
CAS-Nummer 52-90-4 921-01-7
3374-22-9 (Racemat)
EG-Nummer 200-158-2 213-062-0
222-160-2 (Racemat)
ECHA-Infocard 100.000.145 100.011.875
100.020.147 (Racemat)
PubChem 5862 92851
594 (Racemat)
DrugBank DB00151 DB03201
− (Racemat)
FL-Nummer 17.033
Wikidata Q186474 Q16633812
Q27089394 (Racemat)

L-Cystein wurde zuerst 1810 als Cystin durch den englischen Naturwissenschaftler William Hyde Wollaston aus Nierensteinen isoliert, woraus sich auch der Name (altgriechischκύστιςküstis, deutsch‚Blase‘, ‚Harnblase‘) ableitet. Wollaston hat die neue Substanz zunächst als „cystic oxide“ bezeichnet, bevor Jöns Jakob Berzelius ihr später den Namen Cystin gab. Die erstmalige Isolierung aus Eiweißen gelang dem schwedischen Chemiker Graf Mörner im Jahr 1899. Zuvor war es dem Freiburger Professor Eugen Baumann durch die Reduktion von Cystin erstmals gelungen, die eigentliche Aminosäure Cystein zu erhalten. Emil Fischer konnte schließlich die Strukturformel von Cystein zweifelsfrei aufklären.

L-Cystein findet sich in Proteinen, aber nicht alle Proteine enthalten Cystein. Rechnerische Analyse von 207 nicht miteinander verwandten Proteinen ergab einen durchschnittlichen Masseanteil von 2,6 % Cystein; in der gleichen Analyse wurde für Molkenprotein 1,7 % Cystein bestimmt.

Chemische Formel von L-Cystin mit derblau markierten Disulfidbrücke. L-Cystin sollte nicht mit L-Cystein verwechselt werden.

Hoher L-Cystein-Gehalt (und damit hohe Stabilität) findet sich z. B. in Keratin: Feder-Keratin enthält etwa 7 %, Woll-Keratin 11 bis 17 % Cystein. Aber auch sehr kleine sterisch stabilisierte Proteine wie Schlangentoxine (Myotoxin, Neurotoxin etc.; etwa 40 bis 70 Aminosäuren) enthalten 10 bis 14 % Cystein in Form von Cystin (Disulfidbrücken).

Lebensmittel

Die folgenden Beispiele geben einen Überblick über Cysteingehalte und beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil von Cystein am Gesamtprotein angegeben.

Lebensmittel Gesamtprotein Cystein Anteil
Schweinefleisch, roh 20,95 g 242 mg 1,2 %
Hähnchenbrustfilet, roh 21,23 g 222 mg 1,0 %
Lachs, roh 20,42 g 219 mg 1,1 %
Hühnerei 12,57 g 272 mg 2,2 %
Kuhmilch, 3,7 % Fett 0 3,28 g 0 30 mg 0,9 %
Sonnenblumenkerne 20,78 g 451 mg 2,2 %
Walnüsse 15,23 g 208 mg 1,4 %
Weizen-Vollkornmehl 13,70 g 317 mg 2,3 %
Mais-Vollkornmehl 0 6,93 g 125 mg 1,8 %
Reis, ungeschält 0 7,94 g 0 96 mg 1,2 %
Sojabohnen, getrocknet 36,49 g 655 mg 1,8 %
Erbsen, getrocknet 24,55 g 373 mg 1,5 %

Cystein zählt zu den nichtessentiellen Aminosäuren. Zumindest für Erwachsene gilt es als gesichert, dass der Körper den gesamten Bedarf an Cystein auch aus der essentiellen Aminosäure Methionin synthetisieren kann, sofern die Nahrung genug davon enthält. Ob Cystein seinerseits imstande ist, einen Teil des Methionins zu ersetzen, ist noch Gegenstand der Forschung. Manchmal werden Cystein und Methionin unter dem Begriff schwefelhaltige Aminosäuren zusammengefasst und ein gemeinsamer Bedarf angegeben. Zu beachten ist, dass es sich dabei aber nicht um einen echten kombinierten Bedarf, sondern lediglich um den Methioninbedarf bei cysteinfreier Kost handelt.

Oftmals werden in der Literatur und den Nährstoffdatenbanken bei der Angabe des Cysteingehaltes die Begriffe Cystein und Cystin synonym verwendet. Im strengen Sinne ist das nicht korrekt, da Cystein das Monomer und Cystin das durch eine Schwefelbrücke entstandene Dimer bezeichnet. Viele gängige Analysemethoden quantifizieren die beiden Verbindungen aber nicht getrennt.

Vielfältige Funktionen des Cysteins im Organismus leiten sich aus der relativen Reaktivität seiner freien Thiolgruppe ab. So kann sich schon bei der Proteinfaltung eine Disulfidbrücke (–S–S–) zwischen Cysteinresten derselben Polypeptidkette ausbilden, die beim Faltungsprozess in räumliche Nähe zueinander gelangen. Die Verbrückung durch eine zusätzliche kovalente Bindung zwischen Aminosäuren an nicht benachbarten Positionen der Kette erhöht die Stabilität ihrer räumlichen Anordnung, der Tertiärstruktur. Im faltenden Proteinmolekül kann unter Wirkung von Protein-Disulfid-Isomerasen eine Disulfidbrücke, auch Cystin-Brücke genannt, eventuell auf andere Cysteinreste verlagert werden. Die über das S-Atom von Cysteinresten ausgebildeten Querbrücken spielen eine wesentliche Rolle für die Faltung des nativen Proteins und stabilisieren dessen Tertiärstruktur durch kovalente Bindungen. Stabilisierende Disulfidbrücken kommen in vielen, vornehmlich sekretorischen und extrazellulären Proteinen vor, beispielsweise im Insulin. Sie können auch in einem aus mehreren Polypeptidketten gebildeten Proteinkomplex dessen Quartärstruktur stabilisieren oder Ketten miteinander verknüpfen, etwa bei Antikörpern, sowie verknüpfte Ketten zu Bündeln verbinden, so bei Keratinen. Bei kurzen Peptiden mit Cystein am Kettenende wie dem Nonapeptid Oxytocin, einem Proteohormon, entsteht durch Ausbildung einer Disulfidbrücke eine ringförmige Struktur, was einen unspezifischen Abbau durch Peptidasen erschwert.

Eine größere Gruppe von Enzymen besitzt von Cysteinresten koordinierte Eisen-Schwefel-Cluster. Die relativ reaktive Thiolgruppe des Cysteins kann aber auch direkt am katalytischen Mechanismus beteiligt sein, wie bei der Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase, wo Cystein das Substrat am aktiven Zentrum bindet.

Cystein ist außerdem ein Ausgangsstoff bei der Biosynthese von Verbindungen wie Glutathion, Coenzym A und Taurin.

Cystein liegt überwiegend als „inneres Salz“ bzw. Zwitterion vor, dessen Bildung dadurch zu erklären ist, dass das Proton der Carboxygruppe an das einsame Elektronenpaar des Stickstoffatoms der Aminogruppe wandert:

Zwitterionen von L-Cystein (links) bzw. D-Cystein (rechts)

Im elektrischen Feld wandert das Zwitterion nicht, da es als Ganzes ungeladen ist. Genaugenommen ist dies am isoelektrischen Punkt (bei einem bestimmten pH-Wert) der Fall, bei dem das Cystein auch seine geringste Löslichkeit in Wasser hat. Der isoelektrische Punkt von Cystein liegt bei einem pH-Wert von 5,02.

Cystein könnte zu den nicht essentiellen Aminosäuren gezählt werden, da es vom Körper gebildet werden kann. Allerdings ist dazu die essentielle Aminosäure Methionin erforderlich. Daher wird Cystein üblicherweise als semi-essentiell betrachtet. Als Bestandteil vieler Proteine und Enzyme ist es oft am Katalysemechanismus beteiligt.

In neutraler bis alkalischer wässriger Lösung erfolgt bei Luftzutritt eine Oxidation zu Cystin. Bei der Einwirkung stärkerer Oxidationsmittel wird die Cysteinsäure gebildet.

L-Cystin kann, wie fast alle anderen Aminosäuren, durch Einwirkung von Salzsäure auf Proteine wie Keratin (meist aus keratinreichen Geweben wie Menschen- oder Tierhaaren oder Federn) durch Hydrolyse gewonnen werden. Das so gewonnene L-Cystin kann dann durch elektrochemische Reduktion in L-Cystein überführt werden.

Da heute bei Verbrauchern eindeutig ein Trend weg von tierischen Produkten zu pflanzlichen Alternativen zu beobachten ist, kommt mittlerweile auch Cystein zum Einsatz, das auf Pflanzenbasis gewonnen wurde. Dies wird durch Fermentation aus Rohstoffen auf veganer Basis und anorganischen Spurenelementen hergestellt. Das L-Cystein wird in der Backwarenindustrie als Teigweichmacher eingesetzt.

Seit einiger Zeit ist die Darstellung auch durch Fermentation mit Bakterien, z. B. Escherichia coli, auch unter Einsatz gentechnisch veränderter Organismen möglich (siehe Darstellung Tryptophan).

Racemisches Cystein (DL-Cystein) kann vollsynthetisch aus 2-Chloracetaldehyd, Natriumhydrogensulfid, Ammoniak und Aceton über das nach der Asinger-Reaktion gewonnene Zwischenprodukt 2,2-Dimethyl-3-thiazolin gewonnen werden. Anschließend wird Blausäure angelagert und sauer hydrolysiert.

Cystein wird biosynthetisch aus Serin, welches das Grundgerüst liefert, und Methionin über Homocystein, das die SH-Gruppe beiträgt, in der Leber gebildet. Dazu sind die Enzyme Cystathionin-Synthetase und Cystathionase erforderlich. Serin- oder Methioninmangel hemmen folglich die Cysteinsynthese.

Die Aminosäure kann durch α,β-Eliminierung abgebaut werden. Dabei entstehen Aminoacrylat und Schwefelwasserstoff (H2S). H2S wird zum Sulfat (SO42−) oxidiert. Aminoacrylat isomerisiert zum Iminopropionat, das hydrolytisch seine Aminogruppe abspaltet und so zum Pyruvat wird.

Durch Transaminierung kann es auch zum β-Mercaptopyruvat werden. Die Sulfit-Transferase überträgt Sulfit auf die Thiolgruppe und wandelt diese dadurch in ein Thiosulfat um. Nach Hydrolyse der Kohlenstoff-Schwefel-Bindung wird anschließend Pyruvat frei; das Thiosulfat (S2O32−) wird zum Sulfat oxidiert. Cystein kann auch an der SH-Gruppe oxidiert werden und anschließend zum Taurin decarboxylieren.

Durch genetisch bedingte Defekte im Cystintransporter kann nach Aufnahme im Magen-Darm-Trakt und Wiederaufnahme in der Niere eine Cystinurie entstehen. Die Mutation im rBAT-Gen betrifft auch den Stoffwechsel der Aminosäuren Lysin, Arginin und Ornithin, also die Polyamino-Aminosäuren.

Aus L-Cystein werden pharmazeutische Wirkstoffe im industriellen Maßstab hergestellt, z. B. (R)-S-Carboxymethylcystein und (R)-N-Acetylcystein (ACC bzw. NAC). Diese beiden Pharmawirkstoffe sollen als orale Mukolytika den oft zähen Bronchialschleim bei chronischer Bronchitis und chronisch obstruktiver Lungenerkrankung verflüssigen. Unter der Gabe von Cystein wird der im Verlauf dieser Erkrankungen vermehrt gebildete Bronchialschleim dünnflüssiger und kann so leichter abgehustet werden. Cystein steigert auch eine Reihe von Lymphozytenfunktionen, wie beispielsweise die zytotoxische T-Zellaktivität. Cystein und Glutathion verhindern die Expression von NF-AT, des nukleären Transkriptionsfaktors in stimulierten T-Zell-Linien. In-vitro-Studien zeigen, dass die stimulierende Wirkung von TNF (Tumornekrosefaktor), induziert durch freie Radikale, auf die HIV-Replikation in Monozyten durch schwefelhaltige Antioxidantien gehemmt werden kann. Diese grundlegenden Studien sprechen dafür, dass die Behandlung von Entzündungskrankheiten und AIDS mit Cystein damit möglicherweise nützlich sein könnten.

Cystein kann Schwermetall-Ionen komplexieren. Es wird daher unter anderem als Therapeutikum für Silber-Vergiftungen eingesetzt. Da es freie Radikale an die Thiolgruppe bindet, wird Cystein auch zur Vorbeugung gegen Strahlenschäden eingesetzt. Bei Föten, Früh- und Neugeborenen, sowie bei Leberzirrhose ist die Aktivität des Enzyms Cystathionase nicht vorhanden oder stark eingeschränkt. In diesen Fällen ist eine exogene Cysteinzufuhr notwendig. Es ist ein Radikalfänger, der die zellschädigenden Stoffe unschädlich macht und für den in neueren Studien eine gewisse Vorbeugefunktion gegen neurodegenerative Erkrankungen postuliert wird.

Bei der sehr seltenen Neurodegeneration mit Eisenablagerung im Gehirn bewirkt eine Mutation im für das Enzym Pantothenatkinase codierende PANK2-Gen, dass es zu einer Anreicherung von Cystein-Eisen-Komplexen im Gehirn – speziell im Globus pallidus und der Substantia nigra pars reticulata – kommt. Dies führt wiederum zu einem Anstieg freier Radikale und letztlich zu einer oxidativen Schädigung der Nervenzellen des Gehirns.

Cystein ist Bestandteil von Aminosäure-Infusionslösungen zur parenteralen Ernährung.

L-Cystein wird in Form des Hydrochlorids als Mehlbehandlungsmittel und Backmittel bei der Herstellung von Backwaren verwendet. Es weicht den Kleber auf, indem es die Moleküle der Gluteninfraktion durch Thiol-Disulfidaustausch mit den intermolekularen Disulfidbindungen depolymerisiert (das heißt die Verbindungen aufbricht, welche die langen Kettenmoleküle zusammenhalten). Infolgedessen wird der Teig elastischer und entwickelt sich schneller. Bei kleberstarkem Mehl lässt sich ein höheres Gebäckvolumen erzielen, weil das Treibgas (wie etwa das durch die Hefe gebildete Kohlendioxid) den Teig leichter lockern kann. Auch bei der Herstellung von Teigwaren kann Cysteinhydrochlorid zugesetzt werden, um die Teigherstellung zu beschleunigen (ein Zusatz von 0,01 % verkürzt die Misch- bzw. Knetzeit um 15–20 %). Es hemmt die Bildung von Melanoidinen bei der nichtenzymatschen Bräunung und wirkt damit Verfärbungen entgegen. Neben diesen Anwendungen wirkt Cystein, wie andere Aminosäuren, als Geschmacksstoff, Geschmacksverstärker und Nährstoff.

L-Cysteinhydrochlorid bzw. Hydrochloridmonohydrat ist nach europäischem Lebensmittelrecht als Zusatzstoff ohne Höchstmengenbeschränkung (quantum satis) unter der Nummer E 920 zugelassen. Grundsätzlich ist es deklarationspflichtig, jedoch nicht, wenn es im gekennzeichneten Produkt nicht mehr technologisch wirksam ist gemäß Artikel 20 der Lebensmittel-Informationsverordnung und§ 9 Abs. 8 Nr. 1 der Zusatzstoff-Zulassungsverordnung. Nach Auffassung des Backmittelinstituts (einer Einrichtung des Backzutatenverbands) erstreckt sich die technologische Wirksamkeit von Cystein, das als Mehlbehandlungsmittel eingesetzt wird (also bereits vor dem Anteigen dem Mehl zugesetzt wurde), nicht auf die fertige Backware, aber auf den Teigling, wenn dieser beispielsweise als Halbfertigerzeugnis angeboten wird. Bei fertigen Backwaren braucht es demzufolge nicht gekennzeichnet zu werden. Der Verbraucherzentrale-Bundesverband teilt diese Rechtsauffassung nicht.

In japanischen Friseursalons ersetzt Cystein, das Disulfidbindungen im Keratin aufzubrechen vermag, die in Europa übliche, streng riechende Thioglycolsäure, wenn es darum geht, Haare für Dauerwellen zu präparieren. Auch in anderen Kosmetikprodukten wird Cystein verwendet.

Wiktionary: Cystein – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen
  1. Eintrag zu E 920: L-cysteine in der Europäischen Datenbank für Lebensmittelzusatzstoffe, abgerufen am 11. August 2020.
  2. Eintrag zu CYSTEINE in der CosIng-Datenbank der EU-Kommission, abgerufen am 11. August 2020.
  3. Datenblatt(R)-(+)-Cystein (PDF) bei Merck, abgerufen am 23. März 2011.
  4. David R. Lide (Hrsg.): CRC Handbook of Chemistry and Physics. 90. Auflage. (Internet-Version: 2010), CRC Press/Taylor and Francis, Boca Raton, FL, Properties of Amino Acids, S. 7-1.
  5. Eintrag zuL-Cystein. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 21. Juli 2011. .
  6. Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine, Verlag Chemie, Weinheim, 62, 1982, ISBN 3-527-25892-2.
  7. William Hyde Wollaston: On Cystic Oxide, a New Species of Urinary Calculus. In: Phil. Trans. Royal. Soc.Band100, 1810,S.223ff. (englisch).
  8. Sabine Hansen: Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois. Berlin 2015.
  9. Eugen Baumann: Über Cystin und Cystein. In: Zeitschrift für Physiologische Chemie.Band8,Nr.4, 1884,S.299ff.
  10. Emil Fischer, K. Raske: Umwandlung des l-Serins in aktives natürliches Cystin. In: Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft.Band41,Nr.1, 1908,S.893ff.
  11. Abby Thompson, Mike Boland, Harjinder Singh: Milk Proteins: From Expression to Food. Academic Press, 2009, ISBN 978-0-08-092068-9,S.492 (englisch, eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche).
  12. David Plackett: Biopolymers: New Materials for Sustainable Films and Coatings. Wiley, 2011, ISBN 978-1-119-99432-9,S.115 (englisch, eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche).
  13. Nährstoffdatenbank des US-Landwirtschaftsministeriums, 22. Ausgabe.
  14. Ronald O. Ball, Glenda Courtney-Martin, Paul B. Pencharz: The in vivo sparing of methionine by cysteine in sulfur amino acid requirements in animal models and adult humans. In: The Journal of Nutrition.Band136, 6 Suppl, Juni 2006, ISSN 0022-3166,S.1682S–1693S, PMID 16702340 (englisch).
  15. M. Aristoy, F. Toldra: Amino Acids. In: L. M. L. Nollet (Hrsg.): Handbook of Food Analysis. 2. Auflage. Marcel Dekker AG, New York/ Basel 2004, ISBN 0-8247-5036-5,S.95, 110 (englisch).
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  18. D. Doenecke, J. Koolman, G. Fuchs, W. Gerok: Karlsons Biochemie und Pathobiochemie. Hrsg.: Peter Karlson, Detlef Doenecke. 15., komplett überarb. und neugestalte Auflage. Thieme, Stuttgart 2005, ISBN 3-13-357815-4,S.41, 208, 219.
  19. P. M. Hardy: The Protein Amino Acids. In: G. C. Barrett (Hrsg.): Chemistry and biochemistry of the amino acids. Chapman and Hall, London/New York 1985, ISBN 0-412-23410-6,S.9 (englisch).
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  21. Jürgen Martens, Heribert Offermanns, Paul Scherberich: Eine einfache Synthese von racemischem Cystein. In: Angewandte Chemie. Band 93, 1981, S. 680, doi:10.1002/ange.19810930808; Angewandte Chemie International Edition. English, Band 20, 1981, S. 668, doi:10.1002/anie.198106681.
  22. P. Fürst, H.-K. Biesalki u. a.: Ernährungsmedizin. Hrsg.: Hans-Konrad Biesalski, Olaf Adam. 3., erw. Auflage. Thieme, Stuttgart 2004, ISBN 3-13-100293-X,S.94.
  23. B. Zhou, S. K. Westaway, B. Levinson, M. A. Johnson, J. Gitschier, S. J. Hayflick: A novel pantothenate kinase gene (PANK2) is defective in Hallervorden-Spatz syndrome. In: Nature Genetics.Band28,Nr.4, August 2001, ISSN 1061-4036,S.345–349, doi:10.1038/ng572, PMID 11479594 (englisch).
  24. Siegfried Ebel, Hermann J. Roth (Hrsg.): Lexikon der Pharmazie. Thieme, Stuttgart 1987, ISBN 3-13-672201-9,S.66.
  25. Hans-Dieter Belitz, Werner Grosch, Peter Schieberle: Lehrbuch der Lebensmittelchemie. 6. vollständig überarbeitete Auflage. Springer, Berlin / Heidelberg 2008, ISBN 978-3-540-73201-3, doi:10.1007/978-3-540-73202-0.
  26. Peter Kuhnert: Lexikon Lebensmittelzusatzstoffe. 4., vollständig überarbeitete Auflage. Behr, Hamburg 2014, ISBN 978-3-95468-118-1.
  27. Verordnung (EG) Nr. 1333/2008 in der konsolidierten Fassung vom 9. Februar 2016
  28. Verordnung (EU) Nr. 231/2012 in der konsolidierten Fassung vom 20. Oktober 2015
  29. Martina Bröcker, Amin Werner: Die technologische Wirksamkeit von Lebensmittelzusatzstoffen in Brot, Kleingebäck, Feinen Backwaren und Teiglingen. In: bmi aktuell. Dezember 2007 (wissensforum-backwaren.de [PDF;134kB]). Die technologische Wirksamkeit von Lebensmittelzusatzstoffen in Brot, Kleingebäck, Feinen Backwaren und Teiglingen (Memento desOriginals vom 6. April 2016 im Internet Archive) Info: Der Archivlink wurde automatisch eingesetzt und noch nicht geprüft. Bitte prüfe Original- und Archivlink gemäß Anleitung und entferne dann diesen Hinweis.@1@2Vorlage:Webachiv/IABot/www.wissensforum-backwaren.de
  30. Mehlbehandlungsmittel. Verbraucherzentrale Bundesverband e. V., abgerufen am 7. April 2016.

Cystein
cystein, organische, verbindung, nicht, essentielle, proteinogene, aminosäure, sprache, beobachten, bearbeiten, ausgesprochen, cyste, abgekürzt, oder, eine, aminosäure, seitenkette, schwefel, enthält, natürlich, vorkommende, enantiomere, form, synonym, eine, p. Cystein organische Verbindung nicht essentielle proteinogene Aminosaure Sprache Beobachten Bearbeiten Cystein ausgesprochen Cyste in abgekurzt Cys oder C ist eine a Aminosaure mit der Seitenkette CH2 SH die Schwefel enthalt Nur die naturlich vorkommende enantiomere Form L Cystein Synonym R Cystein ist eine proteinogene Aminosaure sie kann beim Erwachsenen in der Leber aus der ebenfalls schwefelhaltigen Aminosaure L Methionin gebildet werden StrukturformelStruktur von L Cystein dem naturlich vorkommenden EnantiomerAllgemeinesName CysteinAndere Namen 2 Amino 3 sulfanylpropansaure Thioserin a Amino b mercaptopropionsaure E 920 1 CYSTEINE INCI 2 Abkurzungen Cys Dreibuchstabencode C Einbuchstabencode Summenformel C3H7NO2SKurzbeschreibung farbloser Feststoff mit charakteristischem Geruch 3 Externe Identifikatoren DatenbankenCAS Nummer 52 90 4 L Enantiomer 921 01 7 D Enantiomer 3374 22 9 DL Cystein 52 89 1 L Cystein Hydrochlorid 207121 46 8 D Cystein Hydrochlorid Monohydrat 7048 04 6 L Cystein Hydrochlorid Monohydrat EG Nummer 200 158 2ECHA InfoCard 100 000 145PubChem 5862ChemSpider 5653DrugBank DB00151Wikidata Q186474EigenschaftenMolare Masse 121 16 g mol 1Aggregatzustand festSchmelzpunkt 220 228 C 3 pKS Wert pKS COOH 1 91 25 C 4 pKS SH 8 14 25 C 4 pKS NH3 10 28 25 C 4 Loslichkeit gut loslich in Wasser 280 g l 1 20 C 3 gut in Alkohol Essigsaure nicht in Ether und Benzol 5 SicherheitshinweiseGHS Gefahrstoffkennzeichnung 3 AchtungH und P Satze H 302P keine P Satze 3 Toxikologische Daten 1890 mg kg 1 LD50 Ratte oral 3 Soweit moglich und gebrauchlich werden SI Einheiten verwendet Wenn nicht anders vermerkt gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen Durch Oxidation der Sulfhydrylgruppen konnen zwei Cysteinreste miteinander eine Disulfidbrucke bilden womit Cystin entsteht Solche Disulfidbrucken stabilisieren in zahlreichen Proteinen deren Tertiar und Quartarstruktur und sind fur Bildung und Erhalt funktionstragender Konformationen von Bedeutung Inhaltsverzeichnis 1 Isomerie 2 Geschichte 3 Vorkommen 3 1 Lebensmittel 4 Biochemische Bedeutung 5 Eigenschaften 6 Technische Gewinnung 7 Biosynthese und Metabolismus 8 Therapeutische Funktionen 9 Lebensmittelzusatzstoff 10 Weitere Anwendungsgebiete 11 Weblinks 12 EinzelnachweiseIsomerie BearbeitenCystein kann in den enantiomeren Formen D und L vorliegen wobei in Proteinen nur die L Form vorkommt Da Schwefel nach der CIP Nomenklatur eine hohere Prioritat als Sauerstoff zugewiesen wird stellt L Cystein wie ebenso das Disulfid L Cystin und auch L Selenocystein eine proteinogene Aminosaure mit R Konfiguration dar In diesem Artikel betreffen die Angaben zur Physiologie allein das L Cystein Wird ohne jeden Zusatz von Cystein gesprochen ist gemeinhin L Cystein gemeint Das racemische DL Cystein Synonym RS Cystein und enantiomerenreines D Cystein Synonym S Cystein sind synthetisch zuganglich und besitzen nur geringe praktische Bedeutung Die Racemisierung von L Aminosauren kann zur Aminosauredatierung einer Altersbestimmung fur fossiles Knochenmaterial herangezogen werden 6 Enantiomere von CysteinName L Cystein D CysteinAndere Namen R Cystein S CysteinStrukturformel CAS Nummer 52 90 4 921 01 73374 22 9 Racemat EG Nummer 200 158 2 213 062 0222 160 2 Racemat ECHA Infocard 100 000 145 100 011 875100 020 147 Racemat PubChem 5862 92851594 Racemat DrugBank DB00151 DB03201 Racemat FL Nummer 17 033 Wikidata Q186474 Q16633812Q27089394 Racemat Geschichte BearbeitenL Cystein wurde zuerst 1810 als Cystin durch den englischen Naturwissenschaftler William Hyde Wollaston aus Nierensteinen isoliert 7 woraus sich auch der Name altgriechisch kystis kustis deutsch Blase Harnblase ableitet Wollaston hat die neue Substanz zunachst als cystic oxide bezeichnet bevor Jons Jakob Berzelius ihr spater den Namen Cystin gab Die erstmalige Isolierung aus Eiweissen gelang dem schwedischen Chemiker Graf Morner im Jahr 1899 8 Zuvor war es dem Freiburger Professor Eugen Baumann durch die Reduktion von Cystin erstmals gelungen 9 die eigentliche Aminosaure Cystein zu erhalten Emil Fischer konnte schliesslich die Strukturformel von Cystein zweifelsfrei aufklaren 10 Vorkommen BearbeitenL Cystein findet sich in Proteinen aber nicht alle Proteine enthalten Cystein Rechnerische Analyse von 207 nicht miteinander verwandten Proteinen ergab einen durchschnittlichen Masseanteil von 2 6 Cystein in der gleichen Analyse wurde fur Molkenprotein 1 7 Cystein bestimmt 11 Chemische Formel von L Cystin mit der blau markierten Disulfidbrucke L Cystin sollte nicht mit L Cystein verwechselt werden Hoher L Cystein Gehalt und damit hohe Stabilitat findet sich z B in Keratin Feder Keratin enthalt etwa 7 Woll Keratin 11 bis 17 Cystein 12 Aber auch sehr kleine sterisch stabilisierte Proteine wie Schlangentoxine Myotoxin Neurotoxin etc etwa 40 bis 70 Aminosauren enthalten 10 bis 14 Cystein in Form von Cystin Disulfidbrucken Lebensmittel Bearbeiten Die folgenden Beispiele geben einen Uberblick uber Cysteingehalte und beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels zusatzlich ist der prozentuale Anteil von Cystein am Gesamtprotein angegeben 13 Lebensmittel Gesamtprotein Cystein AnteilSchweinefleisch roh 20 95 g 242 mg 1 2 Hahnchenbrustfilet roh 21 23 g 222 mg 1 0 Lachs roh 20 42 g 219 mg 1 1 Huhnerei 12 57 g 272 mg 2 2 Kuhmilch 3 7 Fett 0 3 28 g 0 30 mg 0 9 Sonnenblumenkerne 20 78 g 451 mg 2 2 Walnusse 15 23 g 208 mg 1 4 Weizen Vollkornmehl 13 70 g 317 mg 2 3 Mais Vollkornmehl 0 6 93 g 125 mg 1 8 Reis ungeschalt 0 7 94 g 0 96 mg 1 2 Sojabohnen getrocknet 36 49 g 655 mg 1 8 Erbsen getrocknet 24 55 g 373 mg 1 5 Cystein zahlt zu den nichtessentiellen Aminosauren Zumindest fur Erwachsene gilt es als gesichert dass der Korper den gesamten Bedarf an Cystein auch aus der essentiellen Aminosaure Methionin synthetisieren kann sofern die Nahrung genug davon enthalt Ob Cystein seinerseits imstande ist einen Teil des Methionins zu ersetzen ist noch Gegenstand der Forschung Manchmal werden Cystein und Methionin unter dem Begriff schwefelhaltige Aminosauren zusammengefasst und ein gemeinsamer Bedarf angegeben Zu beachten ist dass es sich dabei aber nicht um einen echten kombinierten Bedarf sondern lediglich um den Methioninbedarf bei cysteinfreier Kost handelt 14 Hauptartikel Zahlenwerte siehe Methionin Oftmals werden in der Literatur und den Nahrstoffdatenbanken bei der Angabe des Cysteingehaltes die Begriffe Cystein und Cystin synonym verwendet Im strengen Sinne ist das nicht korrekt da Cystein das Monomer und Cystin das durch eine Schwefelbrucke entstandene Dimer bezeichnet Viele gangige Analysemethoden quantifizieren die beiden Verbindungen aber nicht getrennt 15 Biochemische Bedeutung BearbeitenVielfaltige Funktionen des Cysteins im Organismus leiten sich aus der relativen Reaktivitat seiner freien Thiolgruppe ab So kann sich schon bei der Proteinfaltung eine Disulfidbrucke S S zwischen Cysteinresten derselben Polypeptidkette ausbilden die beim Faltungsprozess in raumliche Nahe zueinander gelangen Die Verbruckung durch eine zusatzliche kovalente Bindung zwischen Aminosauren an nicht benachbarten Positionen der Kette erhoht die Stabilitat ihrer raumlichen Anordnung der Tertiarstruktur Im faltenden Proteinmolekul kann unter Wirkung von Protein Disulfid Isomerasen eine Disulfidbrucke auch Cystin Brucke genannt eventuell auf andere Cysteinreste verlagert werden Die uber das S Atom von Cysteinresten ausgebildeten Querbrucken spielen eine wesentliche Rolle fur die Faltung des nativen Proteins und stabilisieren dessen Tertiarstruktur durch kovalente Bindungen Stabilisierende Disulfidbrucken kommen in vielen vornehmlich sekretorischen und extrazellularen Proteinen vor beispielsweise im Insulin Sie konnen auch in einem aus mehreren Polypeptidketten gebildeten Proteinkomplex dessen Quartarstruktur stabilisieren oder Ketten miteinander verknupfen etwa bei Antikorpern sowie verknupfte Ketten zu Bundeln verbinden so bei Keratinen Bei kurzen Peptiden mit Cystein am Kettenende wie dem Nonapeptid Oxytocin einem Proteohormon entsteht durch Ausbildung einer Disulfidbrucke eine ringformige Struktur was einen unspezifischen Abbau durch Peptidasen erschwert 16 Eine grossere Gruppe von Enzymen besitzt von Cysteinresten koordinierte Eisen Schwefel Cluster Die relativ reaktive Thiolgruppe des Cysteins kann aber auch direkt am katalytischen Mechanismus beteiligt sein wie bei der Glycerinaldehyd 3 phosphat Dehydrogenase wo Cystein das Substrat am aktiven Zentrum bindet 17 Cystein ist ausserdem ein Ausgangsstoff bei der Biosynthese von Verbindungen wie Glutathion Coenzym A und Taurin 18 Eigenschaften BearbeitenCystein liegt uberwiegend als inneres Salz bzw Zwitterion vor dessen Bildung dadurch zu erklaren ist dass das Proton der Carboxygruppe an das einsame Elektronenpaar des Stickstoffatoms der Aminogruppe wandert Zwitterionen von L Cystein links bzw D Cystein rechts Im elektrischen Feld wandert das Zwitterion nicht da es als Ganzes ungeladen ist Genaugenommen ist dies am isoelektrischen Punkt bei einem bestimmten pH Wert der Fall bei dem das Cystein auch seine geringste Loslichkeit in Wasser hat Der isoelektrische Punkt von Cystein liegt bei einem pH Wert von 5 02 19 Cystein konnte zu den nicht essentiellen Aminosauren gezahlt werden da es vom Korper gebildet werden kann Allerdings ist dazu die essentielle Aminosaure Methionin erforderlich Daher wird Cystein ublicherweise als semi essentiell betrachtet Als Bestandteil vieler Proteine und Enzyme ist es oft am Katalysemechanismus beteiligt Seitenkette hydrophil Van der Waals Volumen 86 Hydrophobizitatsgrad 2 5 In neutraler bis alkalischer wassriger Losung erfolgt bei Luftzutritt eine Oxidation zu Cystin 5 Bei der Einwirkung starkerer Oxidationsmittel wird die Cysteinsaure gebildet 5 Technische Gewinnung BearbeitenL Cystin kann wie fast alle anderen Aminosauren durch Einwirkung von Salzsaure auf Proteine wie Keratin meist aus keratinreichen Geweben wie Menschen oder Tierhaaren oder Federn durch Hydrolyse gewonnen werden Das so gewonnene L Cystin kann dann durch elektrochemische Reduktion in L Cystein uberfuhrt werden Da heute bei Verbrauchern eindeutig ein Trend weg von tierischen Produkten zu pflanzlichen Alternativen zu beobachten ist kommt mittlerweile auch Cystein zum Einsatz das auf Pflanzenbasis gewonnen wurde Dies wird durch Fermentation aus Rohstoffen auf veganer Basis und anorganischen Spurenelementen hergestellt 20 Das L Cystein wird in der Backwarenindustrie als Teigweichmacher eingesetzt Seit einiger Zeit ist die Darstellung auch durch Fermentation mit Bakterien z B Escherichia coli auch unter Einsatz gentechnisch veranderter Organismen moglich siehe Darstellung Tryptophan Racemisches Cystein DL Cystein kann vollsynthetisch aus 2 Chloracetaldehyd Natriumhydrogensulfid Ammoniak und Aceton uber das nach der Asinger Reaktion gewonnene Zwischenprodukt 2 2 Dimethyl 3 thiazolin gewonnen werden Anschliessend wird Blausaure angelagert und sauer hydrolysiert 21 Biosynthese und Metabolismus BearbeitenCystein wird biosynthetisch aus Serin welches das Grundgerust liefert und Methionin uber Homocystein das die SH Gruppe beitragt in der Leber gebildet Dazu sind die Enzyme Cystathionin Synthetase und Cystathionase erforderlich Serin oder Methioninmangel hemmen folglich die Cysteinsynthese Die Aminosaure kann durch a b Eliminierung abgebaut werden Dabei entstehen Aminoacrylat und Schwefelwasserstoff H2S H2S wird zum Sulfat SO42 oxidiert Aminoacrylat isomerisiert zum Iminopropionat das hydrolytisch seine Aminogruppe abspaltet und so zum Pyruvat wird Durch Transaminierung kann es auch zum b Mercaptopyruvat werden Die Sulfit Transferase ubertragt Sulfit auf die Thiolgruppe und wandelt diese dadurch in ein Thiosulfat um Nach Hydrolyse der Kohlenstoff Schwefel Bindung wird anschliessend Pyruvat frei das Thiosulfat S2O32 wird zum Sulfat oxidiert Cystein kann auch an der SH Gruppe oxidiert werden und anschliessend zum Taurin decarboxylieren Durch genetisch bedingte Defekte im Cystintransporter kann nach Aufnahme im Magen Darm Trakt und Wiederaufnahme in der Niere eine Cystinurie entstehen Die Mutation im rBAT Gen betrifft auch den Stoffwechsel der Aminosauren Lysin Arginin und Ornithin also die Polyamino Aminosauren Therapeutische Funktionen BearbeitenAus L Cystein werden pharmazeutische Wirkstoffe im industriellen Massstab hergestellt z B R S Carboxymethylcystein und R N Acetylcystein ACC bzw NAC Diese beiden Pharmawirkstoffe sollen als orale Mukolytika den oft zahen Bronchialschleim bei chronischer Bronchitis und chronisch obstruktiver Lungenerkrankung verflussigen Unter der Gabe von Cystein wird der im Verlauf dieser Erkrankungen vermehrt gebildete Bronchialschleim dunnflussiger und kann so leichter abgehustet werden Cystein steigert auch eine Reihe von Lymphozytenfunktionen wie beispielsweise die zytotoxische T Zellaktivitat Cystein und Glutathion verhindern die Expression von NF AT des nuklearen Transkriptionsfaktors in stimulierten T Zell Linien In vitro Studien zeigen dass die stimulierende Wirkung von TNF Tumornekrosefaktor induziert durch freie Radikale auf die HIV Replikation in Monozyten durch schwefelhaltige Antioxidantien gehemmt werden kann Diese grundlegenden Studien sprechen dafur dass die Behandlung von Entzundungskrankheiten und AIDS mit Cystein damit moglicherweise nutzlich sein konnten Cystein kann Schwermetall Ionen komplexieren Es wird daher unter anderem als Therapeutikum fur Silber Vergiftungen eingesetzt Da es freie Radikale an die Thiolgruppe bindet wird Cystein auch zur Vorbeugung gegen Strahlenschaden eingesetzt Bei Foten Fruh und Neugeborenen sowie bei Leberzirrhose ist die Aktivitat des Enzyms Cystathionase nicht vorhanden oder stark eingeschrankt In diesen Fallen ist eine exogene Cysteinzufuhr notwendig 22 Es ist ein Radikalfanger der die zellschadigenden Stoffe unschadlich macht und fur den in neueren Studien eine gewisse Vorbeugefunktion gegen neurodegenerative Erkrankungen postuliert wird Bei der sehr seltenen Neurodegeneration mit Eisenablagerung im Gehirn bewirkt eine Mutation im fur das Enzym Pantothenatkinase codierende PANK2 Gen dass es zu einer Anreicherung von Cystein Eisen Komplexen im Gehirn speziell im Globus pallidus und der Substantia nigra pars reticulata kommt Dies fuhrt wiederum zu einem Anstieg freier Radikale und letztlich zu einer oxidativen Schadigung der Nervenzellen des Gehirns 23 Cystein ist Bestandteil von Aminosaure Infusionslosungen zur parenteralen Ernahrung 24 Lebensmittelzusatzstoff BearbeitenL Cystein wird in Form des Hydrochlorids als Mehlbehandlungsmittel und Backmittel bei der Herstellung von Backwaren verwendet Es weicht den Kleber auf indem es die Molekule der Gluteninfraktion durch Thiol Disulfidaustausch mit den intermolekularen Disulfidbindungen depolymerisiert das heisst die Verbindungen aufbricht welche die langen Kettenmolekule zusammenhalten 20 Infolgedessen wird der Teig elastischer und entwickelt sich schneller Bei kleberstarkem Mehl lasst sich ein hoheres Gebackvolumen erzielen weil das Treibgas wie etwa das durch die Hefe gebildete Kohlendioxid den Teig leichter lockern kann 25 Auch bei der Herstellung von Teigwaren kann Cysteinhydrochlorid zugesetzt werden um die Teigherstellung zu beschleunigen ein Zusatz von 0 01 verkurzt die Misch bzw Knetzeit um 15 20 Es hemmt die Bildung von Melanoidinen bei der nichtenzymatschen Braunung und wirkt damit Verfarbungen entgegen 25 Neben diesen Anwendungen wirkt Cystein wie andere Aminosauren als Geschmacksstoff Geschmacksverstarker und Nahrstoff 26 L Cysteinhydrochlorid bzw Hydrochloridmonohydrat ist nach europaischem Lebensmittelrecht als Zusatzstoff ohne Hochstmengenbeschrankung quantum satis unter der Nummer E 920 zugelassen 27 28 Grundsatzlich ist es deklarationspflichtig jedoch nicht wenn es im gekennzeichneten Produkt nicht mehr technologisch wirksam ist gemass Artikel 20 der Lebensmittel Informationsverordnung und 9 Abs 8 Nr 1 der Zusatzstoff Zulassungsverordnung Nach Auffassung des Backmittelinstituts einer Einrichtung des Backzutatenverbands erstreckt sich die technologische Wirksamkeit von Cystein das als Mehlbehandlungsmittel eingesetzt wird also bereits vor dem Anteigen dem Mehl zugesetzt wurde nicht auf die fertige Backware aber auf den Teigling wenn dieser beispielsweise als Halbfertigerzeugnis angeboten wird 29 Bei fertigen Backwaren braucht es demzufolge nicht gekennzeichnet zu werden Der Verbraucherzentrale Bundesverband teilt diese Rechtsauffassung nicht 30 Weitere Anwendungsgebiete BearbeitenIn japanischen Friseursalons ersetzt Cystein das Disulfidbindungen im Keratin aufzubrechen vermag die in Europa ubliche streng riechende Thioglycolsaure wenn es darum geht Haare fur Dauerwellen zu praparieren Auch in anderen Kosmetikprodukten wird Cystein verwendet Weblinks Bearbeiten Wiktionary Cystein Bedeutungserklarungen Wortherkunft Synonyme UbersetzungenEinzelnachweise Bearbeiten Eintrag zu E 920 L cysteine in der Europaischen Datenbank fur Lebensmittelzusatzstoffe abgerufen am 11 August 2020 Eintrag zu CYSTEINE in der CosIng Datenbank der EU Kommission abgerufen am 11 August 2020 a b c d e f Datenblatt R Cystein PDF bei Merck abgerufen am 23 Marz 2011 a b c David R Lide Hrsg CRC Handbook of Chemistry and Physics 90 Auflage Internet Version 2010 CRC Press Taylor and Francis Boca Raton FL Properties of Amino Acids S 7 1 a b c Eintrag zu L Cystein In Rompp Online Georg Thieme Verlag abgerufen am 21 Juli 2011 Hans Dieter Jakubke Hans Jeschkeit Aminosauren Peptide Proteine Verlag Chemie Weinheim 62 1982 ISBN 3 527 25892 2 William Hyde Wollaston On Cystic Oxide a New Species of Urinary Calculus In Phil Trans Royal Soc Band 100 1810 S 223 ff englisch Sabine Hansen Die Entdeckung der proteinogenen Aminosauren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois Berlin 2015 Eugen Baumann Uber Cystin und Cystein In Zeitschrift fur Physiologische Chemie Band 8 Nr 4 1884 S 299 ff Emil Fischer K Raske Umwandlung des l Serins in aktives naturliches Cystin In Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft Band 41 Nr 1 1908 S 893 ff Abby Thompson Mike Boland Harjinder Singh Milk Proteins From Expression to Food Academic Press 2009 ISBN 978 0 08 092068 9 S 492 englisch eingeschrankte Vorschau in der Google Buchsuche David Plackett Biopolymers New Materials for Sustainable Films and Coatings Wiley 2011 ISBN 978 1 119 99432 9 S 115 englisch eingeschrankte Vorschau in der Google Buchsuche Nahrstoffdatenbank des US Landwirtschaftsministeriums 22 Ausgabe Ronald O Ball Glenda Courtney Martin Paul B Pencharz The in vivo sparing of methionine by cysteine in sulfur amino acid requirements in animal models and adult humans In The Journal of Nutrition Band 136 6 Suppl Juni 2006 ISSN 0022 3166 S 1682S 1693S PMID 16702340 englisch M Aristoy F Toldra Amino Acids In L M L Nollet Hrsg Handbook of Food Analysis 2 Auflage Marcel Dekker AG New York Basel 2004 ISBN 0 8247 5036 5 S 95 110 englisch Peter Heinrich Matthias Muller Lutz Graeve Hrsg Loffler Petrides Biochemie und Pathobiochemie 9 Auflage Springer Verlag Heidelberg 2014 ISBN 978 3 642 17971 6 S 485 J M Berg J L Tymoczko L Stryer Biochemie 6 Auflage Spektrum Akademischer Verlag Elsevier GmbH Munchen 2007 ISBN 978 3 8274 1800 5 S 38f 48 494 f 570 D Doenecke J Koolman G Fuchs W Gerok Karlsons Biochemie und Pathobiochemie Hrsg Peter Karlson Detlef Doenecke 15 komplett uberarb und neugestalte Auflage Thieme Stuttgart 2005 ISBN 3 13 357815 4 S 41 208 219 P M Hardy The Protein Amino Acids In G C Barrett Hrsg Chemistry and biochemistry of the amino acids Chapman and Hall London New York 1985 ISBN 0 412 23410 6 S 9 englisch a b Plant Based L Cysteine for Dough Softening wacker com abgerufen am 8 August 2020 englisch Jurgen Martens Heribert Offermanns Paul Scherberich Eine einfache Synthese von racemischem Cystein In Angewandte Chemie Band 93 1981 S 680 doi 10 1002 ange 19810930808 Angewandte Chemie International Edition English Band 20 1981 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vom 20 Oktober 2015 Martina Brocker Amin Werner Die technologische Wirksamkeit von Lebensmittelzusatzstoffen in Brot Kleingeback Feinen Backwaren und Teiglingen In bmi aktuell Dezember 2007 wissensforum backwaren de PDF 134 kB Die technologische Wirksamkeit von Lebensmittelzusatzstoffen in Brot Kleingeback Feinen Backwaren und Teiglingen Memento des Originals vom 6 April 2016 im Internet Archive Info Der Archivlink wurde automatisch eingesetzt und noch nicht gepruft Bitte prufe Original und Archivlink gemass Anleitung und entferne dann diesen Hinweis 1 2 Vorlage Webachiv IABot www wissensforum backwaren de Mehlbehandlungsmittel Verbraucherzentrale Bundesverband e V abgerufen am 7 April 2016 Proteinogene Aminosauren Alanin Arginin Asparagin Asparaginsaure Cystein Glutamin Glutaminsaure Glycin Histidin Hydroxylysin Isoleucin Leucin Lysin Methionin Phenylalanin Prolin Pyrrolysin Selenocystein Selenomethionin Serin Threonin Tryptophan Tyrosin ValinAbgerufen von https de wikipedia org w index php title Cystein amp oldid 212217648, wikipedia, wiki, deutsches

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