fbpx
Wikipedia

Biotin

Biotin, auch als Vitamin B7 oder Vitamin H (auch Vitamin I) bezeichnet, ist ein wasserlösliches Vitamin aus dem B-Komplex. Es spielt als prosthetische Gruppe von Enzymen im Stoffwechsel eine bedeutende Rolle, ist aber auch im Zellkern wichtig für die epigenetische Regulation der Genfunktion.

Strukturformel
Allgemeines
Trivialname
  • Vitamin B7
  • Vitamin B8 (Frankreich)
  • Vitamin H
Andere Namen
  • (+)-Biotin
  • (3aS,4S,6aR)-Biotin
  • Coenzym R
  • 5-[(3aS,4S,6aR)-2-Oxohexahydro-1H- thieno[3,4-d]imidazol-4-yl]pentansäure
Summenformel C10H16N2O3S
CAS-Nummer 58-85-5
ATC-Code

A11HA05

Kurzbeschreibung farblose Nadeln
Vorkommen Prokaryoten und Eukaryoten
Physiologie
Funktion
Täglicher Bedarf
  • 5–6 μg·d−1 (Säuglinge)
  • 8–12 μg·d−1 (Kinder bis 8 J.)
  • 20–30 μg·d−1 (ab 9 J.)
  • 30–35 μg·d−1 (Schwangere u. Stillende)
Folgen bei Mangel Entzündungen der Haut und Zunge, Haarausfall, Blutarmut, Depressionen, Müdigkeit, Ohnmacht, Appetitlosigkeit, Gliederschmerzen, erhöhte Gesamtcholesterinwerte, Unterzuckerung
Überdosis nicht bekannt
Eigenschaften
Molare Masse 244,31 g·mol−1
Aggregatzustand fest
Schmelzpunkt

232–233 °C

Löslichkeit löslich in Wasser (220 mg·l−1 bei 25 °C), in Ethanol 96 % (800 mg·l−1 bei 25 °C); besser löslich in heißem Wasser, in verdünnten Alkalien; unlöslich in anderen, gebräuchlichen organischen Lösungsmitteln
Sicherheitshinweise
Bitte die Befreiung von der Kennzeichnungspflicht für Arzneimittel, Medizinprodukte, Kosmetika, Lebensmittel und Futtermittel beachten
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung
keine GHS-Piktogramme
H- und P-Sätze H:keine H-Sätze
P:keine P-Sätze
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Die französische Nomenklatur benennt Biotin häufig als Vitamin B8, während sich in der angelsächsischen und auch in der deutschen Literatur die „Adenylsäure“ (Adenosinmonophosphat) als Vitamin B8 findet; zuweilen werden auch das Inositol, welches kein Vitamin ist, bzw. die Folsäure, die ebenfalls dem Vitamin-B-Komplex angehört, als Vitamin B8 bezeichnet. Der von der IUPAC empfohlene Name ist jedoch einzig Biotin.

Inhaltsverzeichnis

Die Entdeckung der Substanz verlief in mehreren Schritten:

  • 1898 – Steinitz – Vitamin H (von Haut)
  • 1901 – Eugene Wildiers und Manile Ide – „Bios“: ein wässriger Extrakt aus Hefen enthält eine Substanz, die für das Wachstum von Hefen notwendig ist
  • 1927 – M. A. Boas – Beschreibung des „Eiweiß-Verletzungs-Syndroms“, eine Form der Dermatitis: Verursacht durch ein im Eiklar enthaltenes Protein (Avidin), das Biotin sehr fest bindet und seine biologische Verfügbarkeit vermindert.
  • 1931 – Paul György – Vitamin H
  • 1936 – Fritz Kögl und Benno Tönnis – Erstmalige Isolierung von 1,1 mg Biotin aus 250 kg getrocknetem Eidotter
  • 1940 – György – Feststellung, dass Biotin identisch mit Vitamin H und Coenzym R ist
  • 1942 – Vincent du Vigneaud – Aufklärung der chemischen Struktur
  • 1943 – Harris et al. – chemische Synthese von Biotin

Biotin ist in sehr vielen Nahrungsmitteln enthalten, jedoch meistens nur im einstelligen Mikrogramm-Bereich. Folgende Tabelle zeigt Beispiele verschiedener Lebensmittel:

Lebensmittel μg/100 g
Hefe 200
Pfifferling (getrocknet) 146
Steinpilz (getrocknet) 105
Rinderleber (gegart) 103
Erdnußbutter 67
Eigelb 50
Weizenkleie 44
Soja 30
Haferflocken 20
Walnüsse 19
Champignons (frisch) 16
Reis (ungeschält) 12
Weizen-Vollkornmehl 8
Fisch 7
Spinat 6
Rind- und Schweinefleisch 5
Bananen 5
Kuhmilch 3
Äpfel 1

Seit den 1940er Jahren ist bekannt, dass Bakterien, die in der normalen Darmflora enthalten sind, neben anderen B-Vitaminen auch Biotin produzieren und in Abhängigkeit von der Bakterienart und der zur Verfügung stehenden Zeit ihre Umgebung in unterschiedlichem Maße damit anreichern. Eine Folge ist, dass die Ausscheidungen mehr Biotin enthalten als die zuvor konsumierte Nahrung. Es gilt als sehr wahrscheinlich, dass aus dieser Quelle stammendes Biotin in gewisser Menge vom Organismus verwertet wird. Bezüglich der Höhe dieses Beitrags herrscht aber Unsicherheit.

Die Deutsche Gesellschaft für Ernährung nennt 30–60 μg/Tag als Schätzwert für die angemessene Zufuhr bei gesunden Erwachsenen. In der Schwangerschaft und Stillzeit gilt die gleiche Empfehlung. Für Säuglinge wird die benötigte Biotinmenge mit 5–10 μg/Tag angenommen.

Die europäische RDA nennt als wünschenswerte Biotinzufuhr für gesunde Erwachsene 50 μg/Tag, vor einigen Jahren wurden noch 150 μg/Tag angegeben.

Der genaue Bedarf ist nicht bekannt, da es an aussagekräftigen experimentellen Studien fehlt. Das macht es notwendig, die Angaben zum Biotinbedarf auf Plausibilitätsüberlegungen zu stützen. Bei Säuglingen wird beispielsweise der durchschnittliche Biotingehalt der Muttermilch und die tägliche Trinkmenge der Abschätzung zugrunde gelegt.

Es gibt zahlreiche vielstufige Verfahren zur chemischen Synthese von (+)-Biotin. Bei den technisch relevanten Synthesen wird Fumarsäure, die Aminosäure (R)-Cystein oder Tetronsäure als Ausgangsstoff eingesetzt. (+)-Biotin ist ein wirtschaftlich bedeutendes Erzeugnis der chemischen Industrie.

Das chirale Biotin besitzt drei stereogene Zentren, so dass acht Stereoisomere denkbar sind. Allerdings besitzt nur das natürliche (+)-Biotin mit (3aS,4S,6aR)-Konfiguration die volle biologische Aktivität.

Physikalische und chemische Eigenschaften

Biotin ist eine in farblosen Nadeln kristallisierende, bei Zimmertemperatur feste Substanz. Die Verbindung löst sich wenig in kaltem Wasser, Ethanol oder verdünnten Säuren, ist jedoch in heißem Wasser und Laugen besser löslich. In den meisten organischen Lösungsmitteln ist Biotin unlöslich.

Das Vitamin ist beständig gegen Luftsauerstoff oder erhöhte Temperaturen; bei 232–233 °C schmilzt Biotin. Starke Basen oder Säuren, Oxidationsmittel und UV-Licht zersetzen die Verbindung. Wässrige, neutrale Lösungen des Biotin in Wasser sind bis etwa 100 °C beständig. Bei richtiger Lagerung und Zubereitung betragen die Verluste beim Kochen pflanzlicher und tierischer Lebensmittel unter 20 %.

Biotinstoffwechsel

Biotin ist die prosthetische Gruppe mehrerer Carboxylase-Enzyme, die wichtige Aufgaben im Eiweiß-, Fett- und Kohlenhydratstoffwechsel erfüllen. Um die in der Nahrung enthaltenen, relativ geringen Mengen an Biotin effektiv zu nutzen, hat sich ein Recycling-Mechanismus entwickelt. Der Einbau des Biotins in die Carboxylasen erfolgt, indem ein spezieller Lysinrest der noch funktionsunfähigen Apocarboxylasen durch das Enzym Holocarboxylase-Synthetase mit einem Biotinmolekül verbunden wird, wodurch funktionsfähige Holocarboxylasen entstehen. (Siehe auch Apo- und Holoenzym.) Wenn diese biotinhaltigen Carboxylasen durch Proteolyse wieder abgebaut werden, bleibt Biocytin übrig, eine Verbindung aus Biotin und der Aminosäure Lysin. Im nächsten Schritt wird Biocytin durch das Enzym Biotinidase gespalten und so Biotin zurückgewonnen.

Dieser Biotin-Kreislauf ist allerdings nicht völlig geschlossen, da sowohl Biotin als auch Biocytin in den Urin gelangen und auf diese Weise ausgeschieden werden können. Außerdem kann die Seitenkette des Biotins der β-Oxidation zum Opfer fallen. Die so entstehenden Abbauprodukte sind nicht biologisch aktiv und werden ebenfalls mit dem Urin ausgeschieden. Ein Ausgleich dieser Verluste ist beim gesunden Menschen mit normaler Ernährung aber kein Problem. Da der überwiegende Teil des in der Nahrung enthaltenen Biotins nicht in freier Form, sondern proteingebunden vorkommt, ist selbst nach vollständiger Proteolyse von Nahrungsproteinen die Wirkung der Biotinidase für die Freisetzung und Aufnahme von Biotin erforderlich. Daneben kommt der Biotinidase innerhalb des Blutkreislaufs noch eine speichernde Funktion zu, da sie Biotin in gewissem Maße an sich bindet und so vor Ausscheidung durch die Niere schützt. Für die Aufnahme des Biotins aus dem Darm und dessen Weitergabe in die Körpergewebe sind Transporterproteine verantwortlich, von denen aber bislang nur der natriumabhängige Multivitamintransporter (SMVT) allgemein als identifiziert gilt. Bei Biotinmangel kann durch vermehrte Bildung des SMVT die Aufnahme aus dem Darm wie auch die Rückgewinnung aus den Nierentubuli intensiviert werden. Auf die Existenz weiterer Transporter gibt es Hinweise.

Biotin als prosthetische Gruppe

Biotin ist die prosthetische Gruppe von Carboxylasen, genauer der Carboxy-Transferasen. Durch deren Aktion kann auch im tierischen Organismus Kohlendioxid fixiert werden. Beispiele sind:

Pyruvat-Carboxylase-Reaktion

Die Abbildung zeigt die Funktion des Biotins als prosthetische Gruppe in der durch die Pyruvat-Carboxylase katalysierten Reaktion. Vor der Addition an den Stickstoff des Biotins wird das Kohlendioxid, welches als Hydrogencarbonat vorliegt, mit ATP in eine aktive Form, das Carboxyphosphat, ein gemischtes Anhydrid der Phosphor- und Kohlensäure, überführt. Als prosthetische Gruppe ist Biotin fest an einen Lysinrest des Enzyms gebunden. Die Einheit (auch Biocytin genannt) fungiert als eine Art Drehscheibe (Propeller-Prinzip), über welche die Pyruvatbindungsstelle bedient werden kann. Das Pyruvat ist dort in seiner Enolform gebunden, was direkt die unmittelbare Übernahme des CO2-Restes ermöglicht. Die Reaktion zeigt beispielhaft den Einsatz und die Regenerierung einer prosthetischen Gruppe an ein und demselben Enzym.

Funktion im Zellkern

Biotin spielt auch im Zellkern eine Rolle, wo es Histone modifizieren kann. Es ist bekannt, dass mehrere Lysinreste der Histone H2A, H3 und H4 biotinyliert vorkommen können. Durch diese Histonmodifikation hat Biotin Einfluss auf die Struktur des Chromatins und die momentane Ablesbarkeit der genetischen Information (Gen-Silencing). Biotin ist an der Regulation der Expression einer großen Anzahl von Genen, wahrscheinlich mehr als 2000, beteiligt. Es gibt Hinweise darauf, dass die Enzyme Holocarboxylase-Synthetase und Biotinidase Biotin auf Histone übertragen können, wobei die Biotinidase wohl auch in der Lage ist, Histone zu debiotinylieren. Wie diese Vorgänge im Detail verlaufen, ist Gegenstand der aktuellen Forschung.

Biotinmangel

Ein Biotinmangel wirkt sich auf den Kohlenhydrat-, den Eiweiß- und den Fettstoffwechsel aus. Diese Folgen resultieren vor allem aus einer Funktionseinschränkung der biotinabhängigen Carboxylasen. Das Krankheitsbild wird deshalb allgemein als multipler Carboxylasemangel bezeichnet. Neben einem eigentlichen Biotinmangel kommen aber auch Gendefekte im Bereich des Biotinstoffwechsels als Auslöser dafür infrage.

Symptome

Als Folge eines Biotinmangels wurden beim Menschen folgende Symptome beobachtet: Hautstörungen, Depressionen, extreme Mattigkeit, Schläfrigkeit, Muskelschmerzen, Überempfindlichkeit, lokale Fehlempfindungen, Halluzinationen, Appetitlosigkeit, Übelkeit, Haarausfall, Farbveränderungen der Haare, brüchige Nägel, erhöhte Cholesterinwerte, abnorm hohe Spiegel an ungeradzahligen Fettsäuren, Störungen der Herzfunktion, Blutarmut, grau-blasse Hautfarbe, Bewegungsstörungen (Ataxie), sowie Hypotonie (erniedrigter Blutdruck), auch eine erhöhte Anfälligkeit für Infektionen (Kandidose, Keratokonjunktivitis, Glossitis). wurde festgestellt.

Bei Tieren wurden außerdem noch weitere Effekte festgestellt, wie metabolische Veränderungen und Verfettung des Herzmuskels, Fettleber, plötzlicher Tod durch Unterzuckerung bei körperlicher Belastung, Beeinträchtigung des Immunsystems und eine schlechtere Wundheilung. Bei Hühnern senkte Biotinmangel den Biotingehalt der Eier wesentlich, was zu einer verringerten Schlupfrate und häufigen Missbildungen der Küken führte, obwohl die Anzahl der gelegten Eier noch unverändert blieb. Auch bei einigen Säugetierarten wurden fruchtschädigende Wirkungen des Biotinmangels beschrieben.

Ursachen

  • Avidin, ein im Hühnereiklar enthaltenes Protein, ist in der Lage, Biotin sehr fest zu binden. Außerdem wird Avidin von Verdauungsenzymen nicht angegriffen. Erhitzen denaturiert das Avidin und macht es so unschädlich. Dagegen kann bei genügend großem Verzehr von rohem Eiklar sämtliches Biotin im Darm von Avidin gebunden werden. Das bedeutet, sowohl das in der Nahrung enthaltene als auch das von der Darmflora gebildete Biotin werden für den Organismus unerreichbar. Sobald sich die körpereigenen Reserven erschöpfen, prägen sich die Symptome des Biotinmangels aus. Im Rahmen eines Experiments mit freiwilligen Versuchspersonen begann dies nach drei bis vier Wochen. Generell nutzt man diese Eigenschaft des Avidins, um zu experimentellen Zwecken bei Menschen oder Tieren relativ schnell und zuverlässig einen Biotinmangel zu erzeugen.
  • Patienten mit Kurzdarmsyndrom, die auf intravenöse Ernährung angewiesen sind, entwickeln innerhalb von Monaten oder auch Jahren Mangelsymptome, falls die Infusionen kein Biotin enthalten. Bei Säuglingen geschieht das deutlich schneller. Außer Verkürzungen des Dünndarms gehören auch Schädigungen der Darmflora zu den Risikofaktoren. Schon die längerfristige Einnahme von Antibiotika kann zu einem Biotinmangel führen. Chronischer Alkoholismus geht ebenfalls oft mit einer Verarmung des Körpers an Biotin einher.
  • Ein Biotinmangel, der lediglich durch biotinarme Kost verursacht wird, ist beim Menschen kaum beschrieben. Eine Ausnahme bildeten Säuglinge, die über längere Zeit eine aus Einzelnährstoffen zusammengestellte Fertignahrung erhielten, in der Biotin nicht enthalten war. Bei manchen Tieren wie Hühnern oder Truthühnern kann ein Biotinmangel dagegen relativ leicht auch durch biotinarmes Futter eintreten.
  • Bei manchen Nierenkranken, die sich über längere Zeit einer Dialyse-Behandlung unterziehen mussten, wurde Biotinmangel gefunden.
  • Antikonvulsiva scheinen den Biotinhaushalt zu beeinflussen, sodass sich dadurch ein mehr oder weniger starker Biotinmangel ausprägt.
  • In der Schwangerschaft findet man bei ungefähr einem Drittel der Frauen biochemische Veränderungen, die auf einen leichten Biotinmangel hindeuten. Äußerlich in Erscheinung tretende Symptome entstehen dadurch normalerweise nicht. Man vermutet, dass Biotin in der Schwangerschaft schneller abgebaut wird, da im Urin von Schwangeren weniger Biotin, aber erhöhte Konzentrationen seiner Metaboliten gemessen werden.

Überdosierung

Bisher sind beim Menschen keine schädlichen Wirkungen von Biotin in Erscheinung getreten. Alles spricht dafür, dass die therapeutische Breite sehr groß ist. Bei Patienten mit verschiedenen Störungen des Biotinstoffwechsels existieren langjährige Beobachtungen zur Einnahme von täglich bis zu 10 mg Biotin pro Kilogramm Körpergewicht. Negative Auswirkungen der hohen Biotindosis wurden nicht beobachtet. Ein Teil der Patienten weist allerdings irreversible Schäden auf, weil die Behandlung mit Biotin zu spät einsetzte. Die Übertragung solcher Ergebnisse von Stoffwechselkranken auf Gesunde ist empirisch nicht ohne weiteres möglich.

Aufgrund der unzureichenden Datenlage wird bisher von offizieller Seite kein LOAEL-Wert angegeben. (Das ist die niedrigste Dosis, die negative Effekte nach sich ziehen kann.) Es existieren nur wenige Studien an Tieren, bei denen Biotinmengen verabreicht wurden, die groß genug waren, um negative Auswirkungen zu erzeugen. Beispielsweise wurde in einem mehrwöchigen Versuch an jungen Ratten festgestellt, dass bei einer über das Futter zugeführten täglichen Biotindosis von ungefähr 80 mg pro Kilogramm Körpergewicht deren Futteraufnahme und Wachstum beeinträchtigt wurden, was sich bei weiter steigender Dosis noch verstärkte. Umgerechnet auf einen durchschnittlich schweren Menschen von 65 kg ergäbe das eine tägliche Einnahmemenge von mehr als 5 g Biotin, was dem 100.000-fachen physiologischen Bedarf entspricht.

Obwohl Biotin von Ratten in 5000- bis 10.000-facher Normaldosis ohne Beeinträchtigungen vertragen wurde, trat bei trächtigen Rattenweibchen nach Injektionen von mehr als 1 mg Biotin pro Kilogramm Körpergewicht eine Resorption von Föten, verbunden mit einer Störung der Östrogenbildung auf.

Biotin kann Laborwerte verfälschen, die mit immunologischen Verfahren bestimmt werden, die auf der Biotin-Streptavidin-Wechselwirkung beruhen. Je nach Testaufbau kann es dabei zu falsch hohen oder falsch niedrigen Resultaten kommen. Diese Störungen können schon bei üblichen Biotin-Dosierungen auftreten.

Biotin als Medikament

Biotinpräparate werden zur Behandlung und Prophylaxe eines Biotinmangels eingesetzt. Zur Prophylaxe sind 0,2 mg/Tag ausreichend. Um einen bestehenden Mangel innerhalb kurzer Zeit sicher auszugleichen, kann aber eine wesentlich höhere Dosis erforderlich sein. Oft ist Biotin Bestandteil der Multivitaminpräparate, die Infusionslösungen zugegeben werden, wenn Patienten über einen längeren Zeitraum parenteral, also unter Umgehung des Magen-Darm-Trakts, ernährt werden müssen.

Bei folgenden genetisch bedingten seltenen Stoffwechselkrankheiten ist eine lebenslange Behandlung mit sehr hoch dosiertem Biotin die gängige und eine äußerst wirksame Therapie:

Aktuell wird Biotin in hoher Dosis unter der Bezeichnung MD1003 gegen progressive Multiple Sklerose in Pilotstudien erprobt.

Biotin in der molekularen Biotechnologie

Biotin kann zur Markierung verschiedener Moleküle verwendet werden (Biotinylierung). Zum Nachweis nutzt man die Wechselwirkung zwischen Biotin und Avidin bzw. Streptavidin.

Wiktionary: Biotin – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen
  1. Eintrag zu BIOTIN in der CosIng-Datenbank der EU-Kommission, abgerufen am 28. Dezember 2020.
  2. The Merck Index: An Encyclopedia of Chemicals, Drugs, and Biologicals, 14. Auflage (Merck & Co., Inc.), Whitehouse Station, NJ, USA, 2006; ISBN 978-0-911910-00-1.
  3. David E. Metzler, Carol M. Metzler: Biochemistry: The Chemical Reactions of Living Cells, Volume 1. ISBN 978-0-080-92470-0, 2001, S. 724.
  4. Eintrag zuBiotin. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 25. April 2012.
  5. DatenblattBiotin, ≥99% (TLC), lyophilized powder bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 16. März 2013 (PDF).
  6. Y. I. Hassan, J. Zempleni: Epigenetic regulation of chromatin structure and gene function by biotin. In: J. Nutr. 136(7); 2006 Jul: S. 1763–5 PMID 16772434 (freier Volltextzugriff).
  7. Matthias Weider: Identifizierung von cis- und trans-Komponenten der biotinabhängigen Transkriptionsregulation in Saccharomyces cerevisiae. (PDF; 17,26 MB) Dissertation an der Friedrich-Alexander-Universität Erlangen-Nürnberg, 2006.
  8. Steinitz, Franz: Über das Verhalten phosphorhaltiger Eiweisskörper im Stoffwechsel. In: Arch Ges Physiol. 72, 1898, S. 75–104. doi:10.1007/BF01662124.
  9. Harris,J.A.;Wolf,D.E.;Mozingo,R.;Folkers,K.: Synthetic biotin. In: Science. 97, 1943, S. 447. doi:10.1126/science.97.2524.447.
  10. Nährstoffdatenbank der Universität Hohenheim (abgerufen am 28. Februar 2021).
  11. P. R. Burkholder, I. McVeigh: Synthesis of Vitamins by Intestinal Bacteria. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 28, Nummer 7, Juli 1942, S. 285–289, PMID 16578052, PMC 1078469 (freier Volltext).
  12. K. S. Roth: Biotin in clinical medicine–a review. In: The American journal of clinical nutrition. Band 34, Nummer 9, September 1981, S. 1967–1974, PMID 6116428 (Review).
  13. H. M. Said: Biotin: the forgotten vitamin. In: The American journal of clinical nutrition. Band 75, Nummer 2, Februar 2002, S. 179–180, PMID 11815306 (Review).
  14. Referenzwerte für die Nährstoffzufuhr bei der DGE (Stand 2008). Tabelle für Biotin (abgerufen am 1. November 2009).
  15. Richtlinie 2008/285/EG (PDF) der Kommission vom 28. Oktober 2008 zur Änderung derRichtlinie 90/496/EWG (PDF) des Rates über die Nährwertkennzeichnung von Lebensmitteln hinsichtlich der empfohlenen Tagesdosen, der Umrechnungsfaktoren für den Energiewert und der Definitionen.
  16. K. Pietrzik, I. Golly, D. Loew: Handbuch Vitamine. Urban & Fischer Verlag, Elsevier GmbH, München 2008; S. 147–154, 416; ISBN 978-3-437-55361-5
  17. D. M. Mock: Biotin In: J. Zempleni, R. B. Rucker, D. B. McCormick, J. W. Suttie (Editors): Handbook of Vitamins. 4th Edition. CRC Press, 2007; S. 361–384; ISBN 0-8493-4022-5.
  18. Bernd Schäfer: Naturstoffe der chemischen Industrie. Elsevier, Spektrum Verlag, 2007, ISBN 978-3-8274-1614-8, S. 455–465.
  19. Bernd Schäfer: Naturstoffe der chemischen Industrie. 2007, S. 449.
  20. R. Mardach, J. Zempleni, B. Wolf, M. J. Cannon, M. L. Jennings, S. Cress, J. Boylan, S. Roth, S. Cederbaum, D. M. Mock: Biotin dependency due to a defect in biotin transport. In: The Journal of clinical investigation. Band 109, Nummer 12, Juni 2002, S. 1617–1623, doi:10.1172/JCI13138, PMID 12070309, PMC 151007 (freier Volltext).
  21. E. R. Baumgartner, T. Suormala: Multiple carboxylase deficiency: inherited and acquired disorders of biotin metabolism. In: International journal for vitamin and nutrition research. Band 67, Nummer 5, 1997, S. 377–384, PMID 9350481 (Review).
  22. D. Balnave: Clinical symptoms of biotin deficiency in animals. In: The American journal of clinical nutrition. Band 30, Nummer 9, September 1977, S. 1408–1413, PMID 143210 (Review).
  23. A. Taniguchi, T. Watanabe: Roles of biotin in growing ovarian follicles and embryonic development in domestic fowl. In: Journal of nutritional science and vitaminology. Band 53, Nummer 6, Dezember 2007, S. 457–463, PMID 18202531 (Review).
  24. P. T. Ozand, G. G. Gascon, M. Al Essa, S. Joshi, E. Al Jishi, S. Bakheet, J. Al Watban, M. Z. Al-Kawi, O. Dabbagh: Biotin-responsive basal ganglia disease: a novel entity. In: Brain : a journal of neurology. Band 121 ( Pt 7), Juli 1998, S. 1267–1279, PMID 9679779.
  25. Zusammenstellung von tolerierbaren oberen Zufuhrmengen für Makro- und Mikronährstoffe (Stand: März 2006; abgerufen: August 2009) bei der DGE. (PDF, 608 kB)
  26. H. Sawamura, T. Fukuwatari, K. Shibata: Effects of excess biotin administration on the growth and urinary excretion of water-soluble vitamins in young rats. In: Bioscience, biotechnology, and biochemistry. Band 71, Nummer 12, Dezember 2007, S. 2977–2984, doi:10.1271/bbb.70381, PMID 18071266.
  27. Gesundheitsfalle „Vitamin H“ [1]
  28. Leitlinie Parenterale Ernährung der DGEM, Kapitel 7: Wasser, Elektrolyte, Vitamine und Spurenelemente (PDF, 139 kB) (Memento vom 10. Juli 2007 im Internet Archive); Gedruckt: H. K. Biesalski, S. C. Bischoff, H.-J. Böhles, A. Mühlhofer: 7 Wasser, Elektrolyte, Vitamine und Spurenelemente. In: Aktuel. Ernahrungsmed. 32(Suppl. 1); Mai 2007: S. S30–S34.
  29. A. Tourbah, C. Lebrun-Frenay u. a.: MD1003 (high-dose biotin) for the treatment of progressive multiple sclerosis: A randomised, double-blind, placebo-controlled study. In: Multiple sclerosis. Band 22, Nummer 13, November 2016, S. 1719–1731, doi:10.1177/1352458516667568, PMID 27589059, PMC 5098693 (freier Volltext).
  30. Thomas Boenisch (Herausgeber): Handbuch Immunchemische Färbemethoden, 3. Auflage 2003, DakoCytomation GmbH, Hamburg, Deutschland.
Dieser Artikel behandelt ein Gesundheitsthema. Er dient nicht der Selbstdiagnose und ersetzt nicht eine Diagnose durch einen Arzt. Bitte hierzu den Hinweis zu Gesundheitsthemen beachten!
Normdaten (Sachbegriff): GND:4145654-3(OGND, AKS)

Biotin
biotin, biochemische, verbindung, vitamin, prosthetische, gruppe, enzymen, sprache, beobachten, bearbeiten, auch, vitamin, oder, vitamin, auch, vitamin, bezeichnet, wasserlösliches, vitamin, komplex, spielt, prosthetische, gruppe, enzymen, stoffwechsel, eine, . Biotin biochemische Verbindung B Vitamin prosthetische Gruppe von Enzymen Sprache Beobachten Bearbeiten Biotin auch als Vitamin B7 oder Vitamin H auch Vitamin I bezeichnet ist ein wasserlosliches Vitamin aus dem B Komplex Es spielt als prosthetische Gruppe von Enzymen im Stoffwechsel eine bedeutende Rolle ist aber auch im Zellkern wichtig fur die epigenetische Regulation der Genfunktion 6 7 StrukturformelAllgemeinesTrivialname Vitamin B7 Vitamin B8 Frankreich Vitamin HAndere Namen Biotin 3aS 4S 6aR Biotin Coenzym R 5 3aS 4S 6aR 2 Oxohexahydro 1H thieno 3 4 d imidazol 4 yl pentansaureBIOTIN INCI 1 Summenformel C10H16N2O3SCAS Nummer 58 85 5ATC Code A11 HA05Kurzbeschreibung farblose Nadeln 2 Vorkommen Prokaryoten und Eukaryoten 3 PhysiologieFunktion Coenzym bei biochemischen Carboxylierungsreaktionen Beteiligung an der HistonmodifikationTaglicher Bedarf 5 6 mg d 1 Sauglinge 4 8 12 mg d 1 Kinder bis 8 J 4 20 30 mg d 1 ab 9 J 4 30 35 mg d 1 Schwangere u Stillende 4 Folgen bei Mangel Entzundungen der Haut und Zunge Haarausfall Blutarmut Depressionen Mudigkeit Ohnmacht Appetitlosigkeit Gliederschmerzen erhohte Gesamtcholesterinwerte UnterzuckerungUberdosis nicht bekanntEigenschaftenMolare Masse 244 31 g mol 1Aggregatzustand festSchmelzpunkt 232 233 C 2 Loslichkeit loslich in Wasser 220 mg l 1 bei 25 C in Ethanol 96 800 mg l 1 bei 25 C besser loslich in heissem Wasser in verdunnten Alkalien unloslich in anderen gebrauchlichen organischen Losungsmitteln 2 SicherheitshinweiseBitte die Befreiung von der Kennzeichnungspflicht fur Arzneimittel Medizinprodukte Kosmetika Lebensmittel und Futtermittel beachtenGHS Gefahrstoffkennzeichnung 5 keine GHS PiktogrammeH und P Satze H keine H SatzeP keine P Satze 5 Soweit moglich und gebrauchlich werden SI Einheiten verwendet Wenn nicht anders vermerkt gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen Die franzosische Nomenklatur benennt Biotin haufig als Vitamin B8 wahrend sich in der angelsachsischen und auch in der deutschen Literatur die Adenylsaure Adenosinmonophosphat als Vitamin B8 findet zuweilen werden auch das Inositol welches kein Vitamin ist bzw die Folsaure die ebenfalls dem Vitamin B Komplex angehort als Vitamin B8 bezeichnet Der von der IUPAC empfohlene Name ist jedoch einzig Biotin Inhaltsverzeichnis 1 Geschichte 2 Vorkommen und Ernahrung 3 Herstellung 4 Eigenschaften 4 1 Physikalische und chemische Eigenschaften 5 Physiologische und biochemische Grundlagen 5 1 Biotinstoffwechsel 5 2 Biotin als prosthetische Gruppe 5 3 Funktion im Zellkern 5 4 Biotinmangel 5 4 1 Symptome 5 4 2 Ursachen 5 5 Uberdosierung 6 Verwendung 6 1 Biotin als Medikament 6 2 Biotin in der molekularen Biotechnologie 7 Siehe auch 8 Weblinks 9 EinzelnachweiseGeschichte BearbeitenDie Entdeckung der Substanz verlief in mehreren Schritten 1898 Steinitz Vitamin H von Haut 8 1901 Eugene Wildiers und Manile Ide Bios ein wassriger Extrakt aus Hefen enthalt eine Substanz die fur das Wachstum von Hefen notwendig ist 1927 M A Boas Beschreibung des Eiweiss Verletzungs Syndroms eine Form der Dermatitis Verursacht durch ein im Eiklar enthaltenes Protein Avidin das Biotin sehr fest bindet und seine biologische Verfugbarkeit vermindert 1931 Paul Gyorgy Vitamin H 1936 Fritz Kogl und Benno Tonnis Erstmalige Isolierung von 1 1 mg Biotin aus 250 kg getrocknetem Eidotter 1940 Gyorgy Feststellung dass Biotin identisch mit Vitamin H und Coenzym R ist 1942 Vincent du Vigneaud Aufklarung der chemischen Struktur 1943 Harris et al chemische Synthese von Biotin 9 Vorkommen und Ernahrung BearbeitenBiotin ist in sehr vielen Nahrungsmitteln enthalten jedoch meistens nur im einstelligen Mikrogramm Bereich Folgende Tabelle zeigt Beispiele verschiedener Lebensmittel Lebensmittel 10 mg 100 gHefe 200Pfifferling getrocknet 146Steinpilz getrocknet 105Rinderleber gegart 103Erdnussbutter 67Eigelb 50Weizenkleie 44Soja 30Haferflocken 20Walnusse 19Champignons frisch 16Reis ungeschalt 12Weizen Vollkornmehl 8Fisch 7Spinat 6Rind und Schweinefleisch 5Bananen 5Kuhmilch 3Apfel 1 Seit den 1940er Jahren ist bekannt dass Bakterien die in der normalen Darmflora enthalten sind neben anderen B Vitaminen auch Biotin produzieren und in Abhangigkeit von der Bakterienart und der zur Verfugung stehenden Zeit ihre Umgebung in unterschiedlichem Masse damit anreichern 11 Eine Folge ist dass die Ausscheidungen mehr Biotin enthalten als die zuvor konsumierte Nahrung 12 Es gilt als sehr wahrscheinlich dass aus dieser Quelle stammendes Biotin in gewisser Menge vom Organismus verwertet wird Bezuglich der Hohe dieses Beitrags herrscht aber Unsicherheit 13 Die Deutsche Gesellschaft fur Ernahrung nennt 30 60 mg Tag als Schatzwert fur die angemessene Zufuhr bei gesunden Erwachsenen In der Schwangerschaft und Stillzeit gilt die gleiche Empfehlung Fur Sauglinge wird die benotigte Biotinmenge mit 5 10 mg Tag angenommen 14 Die europaische RDA nennt als wunschenswerte Biotinzufuhr fur gesunde Erwachsene 50 mg Tag vor einigen Jahren wurden noch 150 mg Tag angegeben 15 Der genaue Bedarf ist nicht bekannt da es an aussagekraftigen experimentellen Studien fehlt Das macht es notwendig die Angaben zum Biotinbedarf auf Plausibilitatsuberlegungen zu stutzen Bei Sauglingen wird beispielsweise der durchschnittliche Biotingehalt der Muttermilch und die tagliche Trinkmenge der Abschatzung zugrunde gelegt 16 17 Herstellung BearbeitenEs gibt zahlreiche vielstufige Verfahren zur chemischen Synthese von Biotin Bei den technisch relevanten Synthesen wird Fumarsaure die Aminosaure R Cystein oder Tetronsaure als Ausgangsstoff eingesetzt 18 Biotin ist ein wirtschaftlich bedeutendes Erzeugnis der chemischen Industrie Eigenschaften BearbeitenDas chirale Biotin besitzt drei stereogene Zentren so dass acht Stereoisomere denkbar sind Allerdings besitzt nur das naturliche Biotin mit 3aS 4S 6aR Konfiguration die volle biologische Aktivitat 19 Physikalische und chemische Eigenschaften Bearbeiten Biotin ist eine in farblosen Nadeln kristallisierende bei Zimmertemperatur feste Substanz Die Verbindung lost sich wenig in kaltem Wasser Ethanol oder verdunnten Sauren ist jedoch in heissem Wasser und Laugen besser loslich In den meisten organischen Losungsmitteln ist Biotin unloslich 4 Das Vitamin ist bestandig gegen Luftsauerstoff oder erhohte Temperaturen bei 232 233 C schmilzt Biotin Starke Basen oder Sauren Oxidationsmittel und UV Licht zersetzen die Verbindung Wassrige neutrale Losungen des Biotin in Wasser sind bis etwa 100 C bestandig Bei richtiger Lagerung und Zubereitung betragen die Verluste beim Kochen pflanzlicher und tierischer Lebensmittel unter 20 4 Physiologische und biochemische Grundlagen BearbeitenBiotinstoffwechsel Bearbeiten Biotin ist die prosthetische Gruppe mehrerer Carboxylase Enzyme die wichtige Aufgaben im Eiweiss Fett und Kohlenhydratstoffwechsel erfullen Um die in der Nahrung enthaltenen relativ geringen Mengen an Biotin effektiv zu nutzen hat sich ein Recycling Mechanismus entwickelt Der Einbau des Biotins in die Carboxylasen erfolgt indem ein spezieller Lysinrest der noch funktionsunfahigen Apocarboxylasen durch das Enzym Holocarboxylase Synthetase mit einem Biotinmolekul verbunden wird wodurch funktionsfahige Holocarboxylasen entstehen Siehe auch Apo und Holoenzym Wenn diese biotinhaltigen Carboxylasen durch Proteolyse wieder abgebaut werden bleibt Biocytin ubrig eine Verbindung aus Biotin und der Aminosaure Lysin Im nachsten Schritt wird Biocytin durch das Enzym Biotinidase gespalten und so Biotin zuruckgewonnen 16 Dieser Biotin Kreislauf ist allerdings nicht vollig geschlossen da sowohl Biotin als auch Biocytin in den Urin gelangen und auf diese Weise ausgeschieden werden konnen Ausserdem kann die Seitenkette des Biotins der b Oxidation zum Opfer fallen Die so entstehenden Abbauprodukte sind nicht biologisch aktiv und werden ebenfalls mit dem Urin ausgeschieden Ein Ausgleich dieser Verluste ist beim gesunden Menschen mit normaler Ernahrung aber kein Problem Da der uberwiegende Teil des in der Nahrung enthaltenen Biotins nicht in freier Form sondern proteingebunden vorkommt ist selbst nach vollstandiger Proteolyse von Nahrungsproteinen die Wirkung der Biotinidase fur die Freisetzung und Aufnahme von Biotin erforderlich Daneben kommt der Biotinidase innerhalb des Blutkreislaufs noch eine speichernde Funktion zu da sie Biotin in gewissem Masse an sich bindet und so vor Ausscheidung durch die Niere schutzt Fur die Aufnahme des Biotins aus dem Darm und dessen Weitergabe in die Korpergewebe sind Transporterproteine verantwortlich von denen aber bislang nur der natriumabhangige Multivitamintransporter SMVT allgemein als identifiziert gilt Bei Biotinmangel kann durch vermehrte Bildung des SMVT die Aufnahme aus dem Darm wie auch die Ruckgewinnung aus den Nierentubuli intensiviert werden Auf die Existenz weiterer Transporter gibt es Hinweise 17 20 Biotin als prosthetische Gruppe Bearbeiten Biotin ist die prosthetische Gruppe von Carboxylasen genauer der Carboxy Transferasen Durch deren Aktion kann auch im tierischen Organismus Kohlendioxid fixiert werden Beispiele sind die Pyruvat Carboxylase ein Schlusselenzym der Gluconeogenese das Pyruvat in einen Metaboliten des Citratzyklus umwandelt die Acetyl CoA Carboxylase welche das Malonyl CoA fur den Startschritt der Polyketid und Fettsaurebiosynthese liefert die Propionyl CoA Carboxylase welche fur den Abbau der Aminosauren Valin Isoleucin Methionin und Threonin sowie ungeradzahliger und verzweigter Fettsauren notig ist die Methylcrotonoyl CoA Carboxylase die fur den Abbau der Aminosaure Leucin notwendig ist Pyruvat Carboxylase Reaktion Die Abbildung zeigt die Funktion des Biotins als prosthetische Gruppe in der durch die Pyruvat Carboxylase katalysierten Reaktion Vor der Addition an den Stickstoff des Biotins wird das Kohlendioxid welches als Hydrogencarbonat vorliegt mit ATP in eine aktive Form das Carboxyphosphat ein gemischtes Anhydrid der Phosphor und Kohlensaure uberfuhrt Als prosthetische Gruppe ist Biotin fest an einen Lysinrest des Enzyms gebunden Die Einheit auch Biocytin genannt fungiert als eine Art Drehscheibe Propeller Prinzip uber welche die Pyruvatbindungsstelle bedient werden kann Das Pyruvat ist dort in seiner Enolform gebunden was direkt die unmittelbare Ubernahme des CO2 Restes ermoglicht Die Reaktion zeigt beispielhaft den Einsatz und die Regenerierung einer prosthetischen Gruppe an ein und demselben Enzym Funktion im Zellkern Bearbeiten Biotin spielt auch im Zellkern eine Rolle wo es Histone modifizieren kann Es ist bekannt dass mehrere Lysinreste der Histone H2A H3 und H4 biotinyliert vorkommen konnen Durch diese Histonmodifikation hat Biotin Einfluss auf die Struktur des Chromatins und die momentane Ablesbarkeit der genetischen Information Gen Silencing Biotin ist an der Regulation der Expression einer grossen Anzahl von Genen wahrscheinlich mehr als 2000 beteiligt Es gibt Hinweise darauf dass die Enzyme Holocarboxylase Synthetase und Biotinidase Biotin auf Histone ubertragen konnen wobei die Biotinidase wohl auch in der Lage ist Histone zu debiotinylieren Wie diese Vorgange im Detail verlaufen ist Gegenstand der aktuellen Forschung 6 7 Biotinmangel Bearbeiten Ein Biotinmangel wirkt sich auf den Kohlenhydrat den Eiweiss und den Fettstoffwechsel aus Diese Folgen resultieren vor allem aus einer Funktionseinschrankung der biotinabhangigen Carboxylasen Das Krankheitsbild wird deshalb allgemein als multipler Carboxylasemangel bezeichnet Neben einem eigentlichen Biotinmangel kommen aber auch Gendefekte im Bereich des Biotinstoffwechsels als Ausloser dafur infrage 21 20 Symptome Bearbeiten Als Folge eines Biotinmangels wurden beim Menschen folgende Symptome beobachtet Hautstorungen Depressionen extreme Mattigkeit Schlafrigkeit Muskelschmerzen Uberempfindlichkeit lokale Fehlempfindungen Halluzinationen Appetitlosigkeit Ubelkeit Haarausfall Farbveranderungen der Haare bruchige Nagel erhohte Cholesterinwerte abnorm hohe Spiegel an ungeradzahligen Fettsauren Storungen der Herzfunktion Blutarmut grau blasse Hautfarbe Bewegungsstorungen Ataxie sowie Hypotonie erniedrigter Blutdruck auch eine erhohte Anfalligkeit fur Infektionen Kandidose Keratokonjunktivitis Glossitis 16 17 12 wurde festgestellt Bei Tieren wurden ausserdem noch weitere Effekte festgestellt wie metabolische Veranderungen und Verfettung des Herzmuskels Fettleber plotzlicher Tod durch Unterzuckerung bei korperlicher Belastung Beeintrachtigung des Immunsystems und eine schlechtere Wundheilung 22 Bei Huhnern senkte Biotinmangel den Biotingehalt der Eier wesentlich was zu einer verringerten Schlupfrate und haufigen Missbildungen der Kuken fuhrte obwohl die Anzahl der gelegten Eier noch unverandert blieb Auch bei einigen Saugetierarten wurden fruchtschadigende Wirkungen des Biotinmangels beschrieben 23 Ursachen Bearbeiten Avidin ein im Huhnereiklar enthaltenes Protein ist in der Lage Biotin sehr fest zu binden Ausserdem wird Avidin von Verdauungsenzymen nicht angegriffen Erhitzen denaturiert das Avidin und macht es so unschadlich Dagegen kann bei genugend grossem Verzehr von rohem Eiklar samtliches Biotin im Darm von Avidin gebunden werden 16 Das bedeutet sowohl das in der Nahrung enthaltene als auch das von der Darmflora gebildete Biotin werden fur den Organismus unerreichbar Sobald sich die korpereigenen Reserven erschopfen pragen sich die Symptome des Biotinmangels aus Im Rahmen eines Experiments mit freiwilligen Versuchspersonen begann dies nach drei bis vier Wochen 12 Generell nutzt man diese Eigenschaft des Avidins um zu experimentellen Zwecken bei Menschen oder Tieren relativ schnell und zuverlassig einen Biotinmangel zu erzeugen 22 Patienten mit Kurzdarmsyndrom die auf intravenose Ernahrung angewiesen sind entwickeln innerhalb von Monaten oder auch Jahren Mangelsymptome falls die Infusionen kein Biotin enthalten Bei Sauglingen geschieht das deutlich schneller 17 Ausser Verkurzungen des Dunndarms gehoren auch Schadigungen der Darmflora zu den Risikofaktoren Schon die langerfristige Einnahme von Antibiotika kann zu einem Biotinmangel fuhren Chronischer Alkoholismus geht ebenfalls oft mit einer Verarmung des Korpers an Biotin einher 16 Ein Biotinmangel der lediglich durch biotinarme Kost verursacht wird ist beim Menschen kaum beschrieben Eine Ausnahme bildeten Sauglinge die uber langere Zeit eine aus Einzelnahrstoffen zusammengestellte Fertignahrung erhielten in der Biotin nicht enthalten war 17 Bei manchen Tieren wie Huhnern oder Truthuhnern kann ein Biotinmangel dagegen relativ leicht auch durch biotinarmes Futter eintreten 23 Bei manchen Nierenkranken die sich uber langere Zeit einer Dialyse Behandlung unterziehen mussten wurde Biotinmangel gefunden 16 Antikonvulsiva scheinen den Biotinhaushalt zu beeinflussen sodass sich dadurch ein mehr oder weniger starker Biotinmangel auspragt 17 In der Schwangerschaft findet man bei ungefahr einem Drittel der Frauen biochemische Veranderungen die auf einen leichten Biotinmangel hindeuten Ausserlich in Erscheinung tretende Symptome entstehen dadurch normalerweise nicht Man vermutet dass Biotin in der Schwangerschaft schneller abgebaut wird da im Urin von Schwangeren weniger Biotin aber erhohte Konzentrationen seiner Metaboliten gemessen werden 17 13 Uberdosierung Bearbeiten Bisher sind beim Menschen keine schadlichen Wirkungen von Biotin in Erscheinung getreten Alles spricht dafur dass die therapeutische Breite sehr gross ist 16 Bei Patienten mit verschiedenen Storungen des Biotinstoffwechsels existieren langjahrige Beobachtungen zur Einnahme von taglich bis zu 10 mg Biotin pro Kilogramm Korpergewicht Negative Auswirkungen der hohen Biotindosis wurden nicht beobachtet Ein Teil der Patienten weist allerdings irreversible Schaden auf weil die Behandlung mit Biotin zu spat einsetzte 21 24 Die Ubertragung solcher Ergebnisse von Stoffwechselkranken auf Gesunde ist empirisch nicht ohne weiteres moglich Aufgrund der unzureichenden Datenlage wird bisher von offizieller Seite kein LOAEL Wert angegeben 25 Das ist die niedrigste Dosis die negative Effekte nach sich ziehen kann Es existieren nur wenige Studien an Tieren bei denen Biotinmengen verabreicht wurden die gross genug waren um negative Auswirkungen zu erzeugen Beispielsweise wurde in einem mehrwochigen Versuch an jungen Ratten festgestellt dass bei einer uber das Futter zugefuhrten taglichen Biotindosis von ungefahr 80 mg pro Kilogramm Korpergewicht deren Futteraufnahme und Wachstum beeintrachtigt wurden was sich bei weiter steigender Dosis noch verstarkte 26 Umgerechnet auf einen durchschnittlich schweren Menschen von 65 kg ergabe das eine tagliche Einnahmemenge von mehr als 5 g Biotin was dem 100 000 fachen physiologischen Bedarf entspricht Obwohl Biotin von Ratten in 5000 bis 10 000 facher Normaldosis ohne Beeintrachtigungen vertragen wurde trat bei trachtigen Rattenweibchen nach Injektionen von mehr als 1 mg Biotin pro Kilogramm Korpergewicht eine Resorption von Foten verbunden mit einer Storung der Ostrogenbildung auf 16 Biotin kann Laborwerte verfalschen die mit immunologischen Verfahren bestimmt werden die auf der Biotin Streptavidin Wechselwirkung beruhen Je nach Testaufbau kann es dabei zu falsch hohen oder falsch niedrigen Resultaten kommen Diese Storungen konnen schon bei ublichen Biotin Dosierungen auftreten 27 Verwendung BearbeitenBiotin als Medikament Bearbeiten Biotinpraparate werden zur Behandlung und Prophylaxe eines Biotinmangels eingesetzt Zur Prophylaxe sind 0 2 mg Tag ausreichend Um einen bestehenden Mangel innerhalb kurzer Zeit sicher auszugleichen kann aber eine wesentlich hohere Dosis erforderlich sein 16 Oft ist Biotin Bestandteil der Multivitaminpraparate die Infusionslosungen zugegeben werden wenn Patienten uber einen langeren Zeitraum parenteral also unter Umgehung des Magen Darm Trakts ernahrt werden mussen 28 Bei folgenden genetisch bedingten seltenen Stoffwechselkrankheiten ist eine lebenslange Behandlung mit sehr hoch dosiertem Biotin die gangige und eine ausserst wirksame Therapie 21 24 Biotinidasemangel Holocarboxylase Synthetase Mangel Biotin ansprechende Basalganglienerkrankung Aktuell wird Biotin in hoher Dosis unter der Bezeichnung MD1003 gegen progressive Multiple Sklerose in Pilotstudien erprobt 29 Biotin in der molekularen Biotechnologie Bearbeiten Biotin kann zur Markierung verschiedener Molekule verwendet werden Biotinylierung Zum Nachweis nutzt man die Wechselwirkung zwischen Biotin und Avidin bzw Streptavidin 30 Siehe auch BearbeitenHypovitaminose HypervitaminoseWeblinks Bearbeiten Wiktionary Biotin Bedeutungserklarungen Wortherkunft Synonyme Ubersetzungen Swiss Forum For Sport Nutrition Infoblatt Biotin Memento vom 3 Juni 2013 im Internet Archive PDF 23 kB Hans Georg Zoch Datenblatter Naturstoffe Biotin Umweltwissenschaften und Schadstoff Forschung doi 10 1007 BF03038288 Sandra Gobel Vitamin H auf www apotheken deEinzelnachweise Bearbeiten Eintrag zu BIOTIN in der CosIng Datenbank der EU Kommission abgerufen am 28 Dezember 2020 a b c The Merck Index An Encyclopedia of Chemicals Drugs and Biologicals 14 Auflage Merck amp Co Inc Whitehouse Station NJ USA 2006 ISBN 978 0 911910 00 1 David E Metzler Carol M Metzler Biochemistry The Chemical Reactions of Living Cells Volume 1 ISBN 978 0 080 92470 0 2001 S 724 a b c d e f Eintrag zu Biotin In Rompp Online Georg Thieme Verlag abgerufen am 25 April 2012 a b Datenblatt Biotin 99 TLC lyophilized powder bei Sigma Aldrich abgerufen am 16 Marz 2013 PDF a b Y I Hassan J Zempleni Epigenetic regulation of chromatin structure and gene function by biotin In J Nutr 136 7 2006 Jul S 1763 5 PMID 16772434 freier Volltextzugriff a b Matthias Weider Identifizierung von cis und trans Komponenten der biotinabhangigen Transkriptionsregulation in Saccharomyces cerevisiae PDF 17 26 MB Dissertation an der Friedrich Alexander Universitat Erlangen Nurnberg 2006 Steinitz Franz Uber das Verhalten phosphorhaltiger Eiweisskorper im Stoffwechsel In Arch Ges Physiol 72 1898 S 75 104 doi 10 1007 BF01662124 Harris J A Wolf D E Mozingo R Folkers K Synthetic biotin In Science 97 1943 S 447 doi 10 1126 science 97 2524 447 Nahrstoffdatenbank der Universitat Hohenheim abgerufen am 28 Februar 2021 P R Burkholder I McVeigh Synthesis of Vitamins by Intestinal Bacteria In Proceedings of the National Academy of Sciences Band 28 Nummer 7 Juli 1942 S 285 289 PMID 16578052 PMC 1078469 freier Volltext a b c K S Roth Biotin in clinical medicine a review In The American journal of clinical nutrition Band 34 Nummer 9 September 1981 S 1967 1974 PMID 6116428 Review a b H M Said Biotin the forgotten vitamin In The American journal of clinical nutrition Band 75 Nummer 2 Februar 2002 S 179 180 PMID 11815306 Review Referenzwerte fur die Nahrstoffzufuhr bei der DGE Stand 2008 Tabelle fur Biotin abgerufen am 1 November 2009 Richtlinie 2008 285 EG PDF der Kommission vom 28 Oktober 2008 zur Anderung der Richtlinie 90 496 EWG PDF des Rates uber die Nahrwertkennzeichnung von Lebensmitteln hinsichtlich der empfohlenen Tagesdosen der Umrechnungsfaktoren fur den Energiewert und der Definitionen a b c d e f g h i K Pietrzik I Golly D Loew Handbuch Vitamine Urban amp Fischer Verlag Elsevier GmbH Munchen 2008 S 147 154 416 ISBN 978 3 437 55361 5 a b c d e f g D M Mock Biotin In J Zempleni R B Rucker D B McCormick J W Suttie Editors Handbook of Vitamins 4th Edition CRC Press 2007 S 361 384 ISBN 0 8493 4022 5 Bernd Schafer Naturstoffe der chemischen Industrie Elsevier Spektrum Verlag 2007 ISBN 978 3 8274 1614 8 S 455 465 Bernd Schafer Naturstoffe der chemischen Industrie 2007 S 449 a b R Mardach J Zempleni B Wolf M J Cannon M L Jennings S Cress J Boylan S Roth S Cederbaum D M Mock Biotin dependency due to a defect in biotin transport In The Journal of clinical investigation Band 109 Nummer 12 Juni 2002 S 1617 1623 doi 10 1172 JCI13138 PMID 12070309 PMC 151007 freier Volltext a b c E R Baumgartner T Suormala Multiple carboxylase deficiency inherited and acquired disorders of biotin metabolism In International journal for vitamin and nutrition research Band 67 Nummer 5 1997 S 377 384 PMID 9350481 Review a b D Balnave Clinical symptoms of biotin deficiency in animals In The American journal of clinical nutrition Band 30 Nummer 9 September 1977 S 1408 1413 PMID 143210 Review a b A Taniguchi T Watanabe Roles of biotin in growing ovarian follicles and embryonic development in domestic fowl In Journal of nutritional science and vitaminology Band 53 Nummer 6 Dezember 2007 S 457 463 PMID 18202531 Review a b P T Ozand G G Gascon M Al Essa S Joshi E Al Jishi S Bakheet J Al Watban M Z Al Kawi O Dabbagh Biotin responsive basal ganglia disease a novel entity In Brain a journal of neurology Band 121 Pt 7 Juli 1998 S 1267 1279 PMID 9679779 Zusammenstellung von tolerierbaren oberen Zufuhrmengen fur Makro und Mikronahrstoffe Stand Marz 2006 abgerufen August 2009 bei der DGE PDF 608 kB H Sawamura T Fukuwatari K Shibata Effects of excess biotin administration on the growth and urinary excretion of water soluble vitamins in young rats In Bioscience biotechnology and biochemistry Band 71 Nummer 12 Dezember 2007 S 2977 2984 doi 10 1271 bbb 70381 PMID 18071266 Gesundheitsfalle Vitamin H 1 Leitlinie Parenterale Ernahrung der DGEM Kapitel 7 Wasser Elektrolyte Vitamine und Spurenelemente PDF 139 kB Memento vom 10 Juli 2007 im Internet Archive Gedruckt H K Biesalski S C Bischoff H J Bohles A Muhlhofer 7 Wasser Elektrolyte Vitamine und Spurenelemente In Aktuel Ernahrungsmed 32 Suppl 1 Mai 2007 S S30 S34 A Tourbah C Lebrun Frenay u a MD1003 high dose biotin for the treatment of progressive multiple sclerosis A randomised double blind placebo controlled study In Multiple sclerosis Band 22 Nummer 13 November 2016 S 1719 1731 doi 10 1177 1352458516667568 PMID 27589059 PMC 5098693 freier Volltext Thomas Boenisch Herausgeber Handbuch Immunchemische Farbemethoden 3 Auflage 2003 DakoCytomation GmbH Hamburg Deutschland Dieser Artikel behandelt ein Gesundheitsthema Er dient nicht der Selbstdiagnose und ersetzt nicht eine Diagnose durch einen Arzt Bitte hierzu den Hinweis zu Gesundheitsthemen beachten Normdaten Sachbegriff GND 4145654 3 OGND AKS Abgerufen von https de wikipedia org w index php title Biotin amp oldid 216552894, wikipedia, wiki, deutsches

deutschland

buch, bücher, bibliothek

artikel

lesen, herunterladen

kostenlos

kostenloser herunterladen, MP3, Video, MP4, 3GP, JPG, JPEG, GIF, PNG, Bild, Musik, Lied, Film, Buch, Spiel, Spiele