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Aspartat-Aminotransferase

Aspartat-Aminotransferase (ASAT, AST), früher Serum-Glutamat-Oxalacetat-Transaminase (SGOT) oder Glutamat-Oxalacetat-Transaminase (GOT), heißen Enzyme, die die Umwandlung von α-Ketoglutarat in die Aminosäure Glutaminsäure katalysieren. Ohne diesen Reaktionsschritt wäre das Malat-Aspartat-Shuttle und damit die Verwertung von Kohlenhydraten im Stoffwechsel von Eukaryoten unmöglich. Außerdem ist die genannte Reaktion Teil des Abbaus mehrerer Aminosäuren, weshalb die ASAT in allen Lebewesen zu finden ist.

Zytoplasmatische Aspartat-Aminotransferase
Bändermodell des Dimers vom Wildschwein (Sus scrofa) nach PDB 1AJS. Pyridoxalphosphat-Moleküle (eines an Methylaspartat gebunden) sind als Kalotten dargestellt.
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 412 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer
Kofaktor Pyridoxalphosphat
Bezeichner
Gen-Name GOT1
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 2.6.1.1, Aminotransferase
Reaktionsart Transaminierung
Substrat L-Aspartat + α-Ketoglutarat
Produkte Oxalacetat + L-Glutamat
Vorkommen
Homologie-Familie ASAT
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

Mit der Entwicklung der Eukaryoten wurde eine zweite Isoform der ASAT verfügbar. Man unterscheidet zytoplasmatische und mitochondriale ASAT (c-ASAT, m-ASAT), mit den entsprechenden Genen GOT1 und GOT2. Pflanzen haben eine weitere Form in den Chloroplasten. Der Mensch produziert ASAT vor allem in den Skelettmuskeln, Herzmuskeln und Leber. Das Verhältnis von c-ASAT/m-ASAT im Blutserum lässt auf den Zustand von Herz und Leber schließen.

Inhaltsverzeichnis

Die Aspartataminotransferase katalysiert allgemein die Übertragung der L-Aminogruppe einer Aminosäure auf eine α-Ketosäure. Dies erfolgt beispielsweise für die Reaktion L-Aspartat (1, siehe auch unterstehendes Schema) + α-Ketoglutarat (2) ⇔ Oxalacetat (3) + L-Glutamat (4). ASAT benötigt für ihre Funktion Pyridoxalphosphat (PLP, siehe auch Vitamin B6), welches als prosthetische Gruppe an das Enzym gebunden ist.

Mitochondriale Aspartat-Aminotransferase
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 401 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer
Kofaktor Pyridoxalphosphat
Bezeichner
Gen-Name GOT2
Externe IDs

In der Labordiagnostik wird die Aktivität der ASAT aus dem Plasma oder dem Serum bestimmt, um abzuklären, ob eine Leber- oder Gallenwegserkrankung vorliegt. Der Referenzbereich für Messungen bei 37 °C nach IFCC liegt bei < 52 U/l. (Einheiten pro Liter)

Erhöhte ASAT-Werte im Blut sind in der Regel Folge einer Leber- oder Skelettmuskelerkrankung bzw. eines Herzinfarktes. Steigt parallel zur ASAT auch die ALAT an, deutet das immer auf eine Schädigung von Leberzellen hin (siehe De-Ritis-Quotient). Da es auch in den roten Blutkörperchen ASAT gibt, findet man in hämolytischen Blutproben erhöhte ASAT-Werte. Diese Hämolyse kann auch in vitro durch unkorrekte Lagerung und langen Transport der Blutproben auftreten. Starke Erhöhungen findet man bei allen Hepatitiden sowie bei toxischen Leberschädigungen (z. B. durch Pilzgifte). Unter Therapie mit Antibiotika sind auch bei sonst Gesunden die ASAT-Werte oft erhöht. Nach Therapieende sinken die Spiegel wieder auf Normalwerte.

  • Neumeister, Besenthal, Liebrich: Klinikleitfaden Labordiagnostik, München/Jena, Urban&Fischer, 2003 ISBN 3-437-22231-7.
  • Lothar Thomas: Labor und Diagnose, Frankfurt/Main, TH-Books, 2005, ISBN 3-9805215-5-9.
  1. M. Panteghini: Aspartate aminotransferase isoenzymes. Clin Biochem. 23/4/1990:311-9. PMID 2225456.
Dieser Artikel behandelt ein Gesundheitsthema. Er dient nicht der Selbstdiagnose und ersetzt nicht eine Diagnose durch einen Arzt. Bitte hierzu den Hinweis zu Gesundheitsthemen beachten!

Aspartat-Aminotransferase
aspartat, aminotransferase, protein, sprache, beobachten, bearbeiten, asat, früher, serum, glutamat, oxalacetat, transaminase, sgot, oder, glutamat, oxalacetat, transaminase, heißen, enzyme, umwandlung, ketoglutarat, aminosäure, glutaminsäure, katalysieren, oh. Aspartat Aminotransferase Protein Sprache Beobachten Bearbeiten Aspartat Aminotransferase ASAT AST fruher Serum Glutamat Oxalacetat Transaminase SGOT oder Glutamat Oxalacetat Transaminase GOT heissen Enzyme die die Umwandlung von a Ketoglutarat in die Aminosaure Glutaminsaure katalysieren Ohne diesen Reaktionsschritt ware das Malat Aspartat Shuttle und damit die Verwertung von Kohlenhydraten im Stoffwechsel von Eukaryoten unmoglich Ausserdem ist die genannte Reaktion Teil des Abbaus mehrerer Aminosauren weshalb die ASAT in allen Lebewesen zu finden ist Zytoplasmatische Aspartat AminotransferaseBandermodell des Dimers vom Wildschwein Sus scrofa nach PDB 1AJS Pyridoxalphosphat Molekule eines an Methylaspartat gebunden sind als Kalotten dargestellt Eigenschaften des menschlichen ProteinsMasse Lange Primarstruktur 412 AminosaurenSekundar bis Quartarstruktur HomodimerKofaktor PyridoxalphosphatBezeichnerGen Name GOT1Externe IDs OMIM 138180 UniProt P17174EnzymklassifikationEC Kategorie 2 6 1 1 AminotransferaseReaktionsart TransaminierungSubstrat L Aspartat a KetoglutaratProdukte Oxalacetat L GlutamatVorkommenHomologie Familie ASATUbergeordnetes Taxon Lebewesen Mit der Entwicklung der Eukaryoten wurde eine zweite Isoform der ASAT verfugbar Man unterscheidet zytoplasmatische und mitochondriale ASAT c ASAT m ASAT mit den entsprechenden Genen GOT1 und GOT2 Pflanzen haben eine weitere Form in den Chloroplasten Der Mensch produziert ASAT vor allem in den Skelettmuskeln Herzmuskeln und Leber Das Verhaltnis von c ASAT m ASAT im Blutserum lasst auf den Zustand von Herz und Leber schliessen 1 Inhaltsverzeichnis 1 Katalysierte Reaktion 2 Labordiagnostik 3 Siehe auch 4 Literatur 5 Weblinks 6 EinzelnachweiseKatalysierte Reaktion BearbeitenDie Aspartataminotransferase katalysiert allgemein die Ubertragung der L Aminogruppe einer Aminosaure auf eine a Ketosaure Dies erfolgt beispielsweise fur die Reaktion L Aspartat 1 siehe auch unterstehendes Schema a Ketoglutarat 2 Oxalacetat 3 L Glutamat 4 ASAT benotigt fur ihre Funktion Pyridoxalphosphat PLP siehe auch Vitamin B6 welches als prosthetische Gruppe an das Enzym gebunden ist Mitochondriale Aspartat AminotransferaseEigenschaften des menschlichen ProteinsMasse Lange Primarstruktur 401 AminosaurenSekundar bis Quartarstruktur HomodimerKofaktor PyridoxalphosphatBezeichnerGen Name GOT2Externe IDs OMIM 138150 UniProt P00505Labordiagnostik BearbeitenIn der Labordiagnostik wird die Aktivitat der ASAT aus dem Plasma oder dem Serum bestimmt um abzuklaren ob eine Leber oder Gallenwegserkrankung vorliegt Der Referenzbereich fur Messungen bei 37 C nach IFCC liegt bei lt 52 U l Einheiten pro Liter Erhohte ASAT Werte im Blut sind in der Regel Folge einer Leber oder Skelettmuskelerkrankung bzw eines Herzinfarktes Steigt parallel zur ASAT auch die ALAT an deutet das immer auf eine Schadigung von Leberzellen hin siehe De Ritis Quotient Da es auch in den roten Blutkorperchen ASAT gibt findet man in hamolytischen Blutproben erhohte ASAT Werte Diese Hamolyse kann auch in vitro durch unkorrekte Lagerung und langen Transport der Blutproben auftreten Starke Erhohungen findet man bei allen Hepatitiden sowie bei toxischen Leberschadigungen z B durch Pilzgifte Unter Therapie mit Antibiotika sind auch bei sonst Gesunden die ASAT Werte oft erhoht Nach Therapieende sinken die Spiegel wieder auf Normalwerte Siehe auch BearbeitenGlutamatdehydrogenaseLiteratur BearbeitenNeumeister Besenthal Liebrich Klinikleitfaden Labordiagnostik Munchen Jena Urban amp Fischer 2003 ISBN 3 437 22231 7 Lothar Thomas Labor und Diagnose Frankfurt Main TH Books 2005 ISBN 3 9805215 5 9 Weblinks Bearbeiten Wikibooks Biochemie und Pathobiochemie Aspartat Transaminase Lern und Lehrmaterialien ALT AST auf med4you at auf ExPASy org Laborlexikon Fachzeitschrift fur Labormedizin GOT ISSN 1860 966XEinzelnachweise Bearbeiten M Panteghini Aspartate aminotransferase isoenzymes Clin Biochem 23 4 1990 311 9 PMID 2225456 Dieser Artikel behandelt ein Gesundheitsthema Er dient nicht der Selbstdiagnose und ersetzt nicht eine Diagnose durch einen Arzt Bitte hierzu den Hinweis zu Gesundheitsthemen beachten Abgerufen von https de wikipedia org w index php title Aspartat Aminotransferase amp oldid 212236461, wikipedia, wiki, deutsches

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