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Amylasen

Amylasen (vonaltgriechischἄμυλον ámylon „Stärke“) sind Enzyme, die bei den meisten Lebewesen vorkommen und dort Polysaccharide abbauen. Heutzutage wird α-Amylase auch gentechnisch hergestellt. Ihre Wirkung besteht darin, dass sie Polysaccharide (z. B. Stärke) an den Glykosidbindungen spalten und abbauen kann.

Amylasen
Speichelamylase; grün=Chlorid-Ion, gelb=Calcium-Ion
Enzymklassifikation
EC, Kategorie , Glycosidasen
Reaktionsart Hydrolyse
Substrat Polysaccharide

Amylase ist als Hydrolase (ein Enzym, das hydrolytisch spaltet) oder auch als Glykosidase eingestuft (ein Enzym, das Polysaccharide spaltet).

Inhaltsverzeichnis

Die Entdeckung von Amylase erfolgte 1811 durch den deutschen Apotheker Constantin Kirchhoff in St. Petersburg. Wegen der Kontinentalsperre, die durch Napoleon gegen britische Kolonialwaren auferlegt wurde, war europaweit Zuckerrohr knapp geworden. Es wurde fieberhaft nach chemischen Methoden gesucht, um direkt aus Stärke Zucker zu gewinnen. In der Absicht einen Ersatz für gummi arabicum herzustellen, gelang es Kirchhoff durch das Kochen von Stärke mit verdünnter Schwefelsäure ungewollt größere Mengen eines Zuckers herzustellen. Es war die erste Entdeckung und unmittelbare Verwendung eines chemischen Prozesses der Stärkespaltung ohne die Mitwirkung von Mikroorganismen. In jener Zeit war unbekannt, dass die Wirkung der Mikroorganismen auf Inhaltsstoffen beruht, die man heute Enzyme nennt. Erhard Friedrich Leuchs entdeckte 1831, dass der menschliche Mundspeichel Stärke scheinbar verzuckere.

Die beiden französischen Chemiker Anselme Payen und Jean-Francois Persoz verfeinerten in einer Zuckerfabrik nahe Paris 1833 den Prozess der Zuckergewinnung aus Stärke. Sie waren überzeugt, dass es sich um einen „einfach-chemischen“ Prozess handelt und dass man den Zucker lediglich von der Stärke trenne; folglich nannten sie diesen Prozess Diastase (griechisch für trennen). 1835 wurde die Diastase vom schwedischen Chemiker Jöns Jakob Berzelius als chemischer Prozess mit der Einwirkung von katalytischen Kräften vermutet. Anfang des 20. Jahrhunderts wurde die nun veraltete Bezeichnung "Diastase" nicht mehr verwendet, um den chemischen Prozess nach Payen zu bezeichnen, sondern schon synonym mit der heute geläufigen Bezeichnung "Amylase", um vielmehr Enzyme zu benennen, die die Hydrolyse von Stärke in Zucker katalysieren.

In den anschließenden Jahren folgte die Identifizierung und die Benennung von Enzymen durch Eduard Buchner, Robert Koch, sowie Wilhelm Kühne, und die chemische Charakterisierung durch John Howard Northrop. Letzterer bewies, dass Enzyme ganz aus 'purem' Protein bestehen können.

Als α-Amylasen wurden 1925 die Enzyme von Richard Kuhn benannt, deren Produkte in der α-Konfiguration bestehen. 1930 entdeckte Ohlsson eine andere Amylase, die als Produkt β-Mannose ergab. Kamaryt lokalisierte 1971 den Locus für die Gene der menschlichen Amylase-Enzyme auf dem 1. Chromosom. Die Kristallstruktur von α-Amylase wurde vom Schimmelpilz Aspergillus oryzae isoliert und von Matsuura 1979 aufgeklärt. Die Aminosäuresequenz von α-Amylase wurde von Kluh et al. 1981 und Pasero et al. 1986 dargelegt, die komplette chromosomale DNA-Sequenz wurde anschließend 1999 von Darnis et al. aufgeklärt.

  • α-Amylase (EC ) spaltet innere α(1-4)-Glykosidbindungen der Amylose, nicht jedoch terminale oder α(1-6)-Glykosidbindungen. Dadurch entstehen Maltose, Maltotriose und verzweigte Oligosaccharide. Beim Menschen gibt es fünf Isoformen der α-Amylase, deren Gene mit AMY1A, AMY1B, AMY1C (alle drei heißen Speichel-Amylase) und AMY2A sowie AMY2B (beides Pankreas-Amylase) benannt sind.
  • β-Amylase (EC ) spaltet vom Kettenende her jeweils ein Maltosemolekül nach dem anderen ab. Sie kann daher umso besser wirken, je mehr Kettenenden durch die α-Amylase bereits entstanden sind. Diese Amylase kommt in Bakterien und Pflanzen vor.
  • γ-Amylase (EC ) spaltet vom Kettenende her jeweils eine β-D-Glucose nach der anderen ab. Ihr Vorkommen ist beschränkt auf Pilze. Die menschliche Maltase-Glucoamylase im Darm katalysiert eine ähnliche Reaktion, gehört aber nicht zu den Amylasen.
  • Isoamylasen (EC ) kommen nur in Pflanzen und Bakterien vor und spalten die 1,6-Glykosidischen Verzweigungen von Glycogen und Amylopektin, ähnlich dem Glykogen-Debranching-Enzym.

Amylasen werden während des Reifungsprozesses in Getreidekörnern und Früchten gebildet. Sie wandeln dort die Stärke zu Zucker um – wodurch Getreidekörner keimen können und Früchte süßer werden. Sie sind nötig, um das wasserunlösliche „Speicher-Kohlenhydrat“ Stärke wieder in wasserlösliche Einfach- und Zweifachzucker (Mono- und Disaccharide) zu verwandeln. Erst in dieser Form kann sie der Keimling aufnehmen und neue Zellen aufbauen.

Die α-Amylasen werden in der Bauchspeicheldrüse (Pankreas-Amylase) und in den Speicheldrüsen der Mundhöhle (Speichel-Amylase) gebildet. Im Rahmen der Krebsdiagnostik spielt selten auch der Nachweis von Amylase aus den Eierstöcken und der Lunge eine Rolle. Der größte Teil des Enzyms wird in den Verdauungstrakt ausgeschüttet. Mit der Nahrung aufgenommene Kohlenhydrate werden dadurch für den Körper verwertbar. Nur ein Bruchteil gelangt ins Blut.

Amylasen arbeiten wie alle Enzyme nur in einem bestimmten pH-Wert-Bereich (pH 3,5 bis pH 9). Das Optimum der Aktivität hängt von der Herkunft der Amylasen ab: Amylasen, die aus Pilzkulturen gewonnen wurden, haben ihr Optimum bei pH 5,7, tierische und aus Bakterienkulturen gewonnene Amylasen weisen die höchste Aktivität eher im neutralen bis alkalischen Bereich auf. Im (stark) sauren Milieu denaturieren sie und funktionieren bei starker Ausschüttung von Magensäure (zur Eiweiß-Denaturierung) im Magen nicht. Ebenso können Fruchtsäuren die Enzyme hemmen. Das Temperaturoptimum der Amylasen liegt bei etwa 45 °C.

Eine erhöhte Amylase-Aktivität im menschlichen Blut kann gemessen werden bei

Die Messung des Amylase-Werts ist einfach durchzuführen. Es war der Haupttest für Pankreatitis, wurde aber durch die Messung der Lipase-Aktivität teilweise verdrängt. Deren Werte bleiben aber ein wichtiger Parameter zur Abklärung von Oberbauchbeschwerden. Im Labor wird entweder der Wert der Pankreas-Amylase oder die Gesamtamylase gemessen. Jedoch kann bei ausschließlicher Pankreas-Amylase-Messung ein erhöhter Wert durch Speicheldrüsenerkrankungen nicht nachgewiesen werden.

Je nach verwendeter Methode finden sich erhebliche Unterschiede.

  • Serum
    • Alpha-Amylase, gesamt 28–100 U/l
    • Alpha-Amylase, Pankreas 13–53 U/l
    • Alpha-Amylase, Speicheldrüse < 47 U/l
    • Neugeborene Alpha-Amylase, gesamt < 80 U/l
  • Urin (Messung 37 °C)
    • Spontanurin < 460 U/l
    • Sammelurin < 270 U/l
Gerstenmalz (= keimende Brauergerste). Beim Mälzen entsteht Maltose.

Beim Bierbrauen wirken die natürlicherweise im Getreide vorkommenden Enzyme. Die Keimung wird durch Einweichen angeregt und durch Darren abgebrochen (Mälzen). Beim Maischen werden die Amylasen in den Temperatur- und pH-Wert-Optima genutzt, um die Stärke des Getreides in vergärbare Einfach- und Zweifachzucker zu überführen, aus denen die obergärigen oder untergärigen Hefen Alkohol und CO2 vergären.

Biotechnologisch hergestellte Amylasen (aus Bakterien oder Schimmelpilzkulturen, vor allem Aspergillus oryzae) können in der Bäckerei als Mehlbehandlungsmittel eingesetzt werden, wenn das Mehl zu wenig Gasbildungsvermögen aufweist. Durch die Amylasen entstehen Zucker, die bei der Gärung in Ethanol und Kohlenstoffdioxid umgewandelt werden und den Teig somit besser aufgehen lassen. Außerdem erhalten die Gebäcke nach der Behandlung eine bessere Bräunung. Andererseits muss bei Roggen der Amylasetätigkeit durch Säuerung des Teigs entgegengewirkt werden, um die Backfähigkeit dieses Getreideproduktes zu gewährleisten (siehe Sauerteig).

Medikamente, die hauptsächlich auf α-Amylasen basieren, werden als Filmtabletten unter anderem zur Behandlung von leichten nicht durch Fieber begleiteten Halsschmerzen verwendet.

In Maschinengeschirrspülmitteln (Pulver und Tabs) und Waschmitteln ist Amylase oft zum Lösen von stärkehaltigen Speiseresten enthalten.

Amylasen bilden nach Henrissat die Familien 13, 14 und 15 in der Klassifikation der Glykosidasen.

α-Amylase wurde 2014 von der EU gemäß der Verordnung (EG) Nr. 1907/2006 (REACH) im Rahmen der Stoffbewertung in den fortlaufenden Aktionsplan der Gemeinschaft (CoRAP) aufgenommen. Hierbei werden die Auswirkungen des Stoffs auf die menschliche Gesundheit bzw. die Umwelt neu bewertet und ggf. Folgemaßnahmen eingeleitet. Ursächlich für die Aufnahme von α-Amylase waren die Besorgnisse bezüglich Verbraucherverwendung und Exposition von Arbeitnehmern sowie der vermuteten Gefahren durch sensibilisierende Eigenschaften. Die Neubewertung fand ab 2015 statt und wurde vom Vereinigten Königreich durchgeführt. Anschließend wurde ein Abschlussbericht veröffentlicht.

Wiktionary: Amylase – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen
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Amylasen
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Amylasen Starke spaltende Enzyme Sprache Beobachten Bearbeiten Amylasen von altgriechisch ἄmylon amylon Starke 1 sind Enzyme die bei den meisten Lebewesen vorkommen und dort Polysaccharide abbauen Heutzutage wird a Amylase auch gentechnisch hergestellt 2 Ihre Wirkung besteht darin dass sie Polysaccharide z B Starke an den Glykosidbindungen spalten und abbauen kann AmylasenSpeichelamylase grun Chlorid Ion gelb Calcium IonEnzymklassifikationEC Kategorie 3 2 1 GlycosidasenReaktionsart HydrolyseSubstrat Polysaccharide Amylase ist als Hydrolase ein Enzym das hydrolytisch spaltet oder auch als Glykosidase eingestuft ein Enzym das Polysaccharide spaltet Inhaltsverzeichnis 1 Geschichte 2 Wirkungsspezifitat 3 Wirkung im Pflanzenreich 4 Wirkung der a Amylasen im menschlichen Korper 5 pH Wert und Temperaturoptimum 6 Krankheitssymptome 7 Normalwerte beim Menschen 8 Einsatz in der Lebensmitteltechnologie 9 Verwendung in Medikamenten 10 Verwendung in Geschirrspul und Waschmitteln 11 Klassifikation 12 Risikobewertung 13 Weblinks 14 EinzelnachweiseGeschichte BearbeitenDie Entdeckung von Amylase erfolgte 1811 durch den deutschen Apotheker Constantin Kirchhoff in St Petersburg Wegen der Kontinentalsperre die durch Napoleon gegen britische Kolonialwaren auferlegt wurde war europaweit Zuckerrohr knapp geworden Es wurde fieberhaft nach chemischen Methoden gesucht um direkt aus Starke Zucker zu gewinnen In der Absicht einen Ersatz fur gummi arabicum herzustellen gelang es Kirchhoff durch das Kochen von Starke mit verdunnter Schwefelsaure ungewollt grossere Mengen eines Zuckers herzustellen Es war die erste Entdeckung und unmittelbare Verwendung eines chemischen Prozesses der Starkespaltung ohne die Mitwirkung von Mikroorganismen In jener Zeit war unbekannt dass die Wirkung der Mikroorganismen auf Inhaltsstoffen beruht die man heute Enzyme nennt Erhard Friedrich Leuchs entdeckte 1831 dass der menschliche Mundspeichel Starke scheinbar verzuckere 3 4 Die beiden franzosischen Chemiker Anselme Payen und Jean Francois Persoz verfeinerten in einer Zuckerfabrik nahe Paris 1833 den Prozess der Zuckergewinnung aus Starke Sie waren uberzeugt dass es sich um einen einfach chemischen Prozess handelt und dass man den Zucker lediglich von der Starke trenne folglich nannten sie diesen Prozess Diastase griechisch fur trennen 1835 wurde die Diastase vom schwedischen Chemiker Jons Jakob Berzelius als chemischer Prozess mit der Einwirkung von katalytischen Kraften vermutet Anfang des 20 Jahrhunderts wurde die nun veraltete Bezeichnung Diastase nicht mehr verwendet um den chemischen Prozess nach Payen zu bezeichnen sondern schon synonym mit der heute gelaufigen Bezeichnung Amylase um vielmehr Enzyme zu benennen die die Hydrolyse von Starke in Zucker katalysieren 5 6 In den anschliessenden Jahren folgte die Identifizierung und die Benennung von Enzymen durch Eduard Buchner Robert Koch sowie Wilhelm Kuhne und die chemische Charakterisierung durch John Howard Northrop Letzterer bewies dass Enzyme ganz aus purem Protein bestehen konnen Als a Amylasen wurden 1925 die Enzyme von Richard Kuhn benannt deren Produkte in der a Konfiguration bestehen 1930 entdeckte Ohlsson eine andere Amylase die als Produkt b Mannose ergab Kamaryt lokalisierte 1971 den Locus fur die Gene der menschlichen Amylase Enzyme auf dem 1 Chromosom Die Kristallstruktur von a Amylase wurde vom Schimmelpilz Aspergillus oryzae isoliert und von Matsuura 1979 aufgeklart Die Aminosauresequenz von a Amylase wurde von Kluh et al 1981 und Pasero et al 1986 dargelegt die komplette chromosomale DNA Sequenz wurde anschliessend 1999 von Darnis et al aufgeklart 7 8 9 Wirkungsspezifitat Bearbeitena Amylase EC 3 2 1 1 spaltet innere a 1 4 Glykosidbindungen der Amylose nicht jedoch terminale oder a 1 6 Glykosidbindungen Dadurch entstehen Maltose Maltotriose und verzweigte Oligosaccharide Beim Menschen gibt es funf Isoformen der a Amylase deren Gene mit AMY1A AMY1B AMY1C alle drei heissen Speichel Amylase und AMY2A 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wasserunlosliche Speicher Kohlenhydrat Starke wieder in wasserlosliche Einfach und Zweifachzucker Mono und Disaccharide zu verwandeln Erst in dieser Form kann sie der Keimling aufnehmen und neue Zellen aufbauen Wirkung der a Amylasen im menschlichen Korper BearbeitenDie a Amylasen werden in der Bauchspeicheldruse Pankreas Amylase und in den Speicheldrusen der Mundhohle Speichel Amylase gebildet Im Rahmen der Krebsdiagnostik spielt selten auch der Nachweis von Amylase aus den Eierstocken und der Lunge eine Rolle Der grosste Teil des Enzyms wird in den Verdauungstrakt ausgeschuttet Mit der Nahrung aufgenommene Kohlenhydrate werden dadurch fur den Korper verwertbar Nur ein Bruchteil gelangt ins Blut pH Wert und Temperaturoptimum BearbeitenAmylasen arbeiten wie alle Enzyme nur in einem bestimmten pH Wert Bereich pH 3 5 bis pH 9 Das Optimum der Aktivitat hangt von der Herkunft der Amylasen ab Amylasen die aus Pilzkulturen gewonnen wurden haben ihr Optimum bei pH 5 7 tierische und aus Bakterienkulturen gewonnene Amylasen weisen die hochste Aktivitat eher im neutralen bis alkalischen Bereich auf 21 Im stark sauren Milieu denaturieren sie und funktionieren bei starker Ausschuttung von Magensaure zur Eiweiss Denaturierung im Magen nicht Ebenso konnen Fruchtsauren die Enzyme hemmen Das Temperaturoptimum der Amylasen liegt bei etwa 45 C 21 Krankheitssymptome BearbeitenEine erhohte Amylase Aktivitat im menschlichen Blut kann gemessen werden bei Mumps Parotitis ugs Ziegenpeter einer viralen Entzundung der Speicheldrusen akuter Pankreatitis wegen der Beschadigung der Amylase produzierenden Zellen chronischer Pankreatitis Abflusstorungen der Gallenwege Cholestase Nierenversagen wegen der verringerten Ausscheidung Die Messung des Amylase Werts ist einfach durchzufuhren Es war der Haupttest fur Pankreatitis wurde aber durch die Messung der Lipase Aktivitat teilweise verdrangt Deren Werte bleiben aber ein wichtiger Parameter zur Abklarung von Oberbauchbeschwerden Im Labor wird entweder der Wert der Pankreas Amylase oder die Gesamtamylase gemessen Jedoch kann bei ausschliesslicher Pankreas Amylase Messung ein erhohter Wert durch Speicheldrusenerkrankungen nicht nachgewiesen werden Normalwerte beim Menschen BearbeitenJe nach verwendeter Methode finden sich erhebliche Unterschiede Serum Alpha Amylase gesamt 28 100 U l Alpha Amylase Pankreas 13 53 U l Alpha Amylase Speicheldruse lt 47 U l Neugeborene Alpha Amylase gesamt lt 80 U l Urin Messung 37 C Spontanurin lt 460 U l Sammelurin lt 270 U lEinsatz in der Lebensmitteltechnologie Bearbeiten Gerstenmalz keimende Brauergerste Beim Malzen entsteht Maltose Beim Bierbrauen wirken die naturlicherweise im Getreide vorkommenden Enzyme Die Keimung wird durch Einweichen angeregt und durch Darren abgebrochen Malzen Beim Maischen werden die Amylasen in den Temperatur und pH Wert Optima genutzt um die Starke des Getreides in vergarbare Einfach und Zweifachzucker zu uberfuhren aus denen die obergarigen oder untergarigen Hefen Alkohol und CO2 vergaren Biotechnologisch hergestellte Amylasen aus Bakterien oder Schimmelpilzkulturen vor allem Aspergillus oryzae konnen in der Backerei als Mehlbehandlungsmittel eingesetzt werden wenn das Mehl zu wenig Gasbildungsvermogen aufweist Durch die Amylasen entstehen Zucker die bei der Garung in Ethanol und Kohlenstoffdioxid umgewandelt werden und den Teig somit besser aufgehen lassen Ausserdem erhalten die Gebacke nach der Behandlung eine bessere Braunung Andererseits muss bei Roggen der Amylasetatigkeit durch Sauerung des Teigs entgegengewirkt werden um die Backfahigkeit dieses Getreideproduktes zu gewahrleisten siehe Sauerteig Verwendung in Medikamenten BearbeitenMedikamente die hauptsachlich auf a Amylasen basieren werden als Filmtabletten unter anderem zur Behandlung von leichten nicht durch Fieber begleiteten Halsschmerzen verwendet Verwendung in Geschirrspul und Waschmitteln BearbeitenIn Maschinengeschirrspulmitteln Pulver und Tabs und Waschmitteln 22 ist Amylase oft zum Losen von starkehaltigen Speiseresten enthalten Klassifikation BearbeitenAmylasen bilden nach Henrissat die Familien 13 14 und 15 in der Klassifikation der Glykosidasen 23 Risikobewertung Bearbeitena Amylase wurde 2014 von der EU gemass der Verordnung EG Nr 1907 2006 REACH im Rahmen der Stoffbewertung in den fortlaufenden Aktionsplan der Gemeinschaft CoRAP aufgenommen Hierbei werden die Auswirkungen des Stoffs auf die menschliche Gesundheit bzw die Umwelt neu bewertet und ggf Folgemassnahmen eingeleitet Ursachlich fur die Aufnahme von a Amylase waren die Besorgnisse bezuglich Verbraucherverwendung und Exposition von Arbeitnehmern sowie der vermuteten Gefahren durch sensibilisierende Eigenschaften Die Neubewertung fand ab 2015 statt und wurde vom Vereinigten Konigreich durchgefuhrt Anschliessend wurde ein Abschlussbericht veroffentlicht 24 25 Weblinks Bearbeiten Wiktionary Amylase Bedeutungserklarungen Wortherkunft Synonyme Ubersetzungen Wikibooks Biochemie und Pathobiochemie Glycogenolyse und Starkeabbau Lern und Lehrmaterialien Gegenuberstellung der Aminosauresequenzen aller funf Isoformen der a Amylase des Menschen Hydrolasen Laborwerte Amylase kurze Ubersicht Laborwerte Amylase Sehr ausfuhrlich erklart David Goodsell PDB 101 Molecule of the Month Alpha amylase engl Einzelnachweise Bearbeiten amylase In BIOETYMOLOGY Abgerufen am 11 Februar 2020 Perspektiven der Grunen Gentechnik durch Forschung und Entwicklung PDF 1 5 MB Wilhelm Volksen Die Entdeckung der Starkeverzuckerung Saurehydrolyse durch G S C Kirchhoff im Jahre 1811 Hrsg Starch Nr 2 1949 Erhard Friedrich Leuchs Wirkung des Speichels auf Starke Hrsg Poggendorff s Annalen der Physik und Chemie Band 22 N Gurung S Ray S Bose V Rai A broader view microbial enzymes and their relevance in industries medicine and beyond In BioMed research international Band 2013 2013 S 329121 doi 10 1155 2013 329121 PMID 24106701 PMC 3784079 freier Volltext Review Definition Diastase Abgerufen am 14 Oktober 2016 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