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Aminosäuren

Aminosäuren (AS), unüblich auch Aminocarbonsäuren, veraltet Amidosäuren genannt, sind chemische Verbindungen mit einer Stickstoff (N) enthaltenden Aminogruppe und einer Kohlenstoff (C) und Sauerstoff (O) enthaltenden Carbonsäuregruppe. Aminosäuren kommen in allen Lebewesen vor. Sie sind die Bausteine von Proteinen (Eiweiß) und werden frei bei der Zerlegung von Proteinen (Proteolyse). Essentielle Aminosäuren kann ein Organismus nicht selber herstellen, sie müssen daher mit der Nahrung aufgenommen werden.

Grundstruktur von α-Aminosäuren
(Rest R ist im Fall von Glycin ein H-Atom)

Zur Klasse der Aminosäuren zählen organische Verbindungen, die zumindest eine Aminogruppe (–NH2 bzw. substituiert –NR2) und eine Carboxygruppe (–COOH) als funktionelle Gruppen enthalten, also Strukturmerkmale der Amine und der Carbonsäuren aufweisen. Chemisch lassen sie sich nach der Stellung ihrer Aminogruppe zur Carboxylgruppe unterscheiden – steht die Aminogruppe am Cα-Atom unmittelbar benachbart zur endständigen Carboxygruppe, nennt man dies α-ständig und spricht von α-Aminosäuren.

Ausgewählte α-Aminosäuren sind die natürlichen Bausteine von Proteinen. Sie werden miteinander zu Ketten verknüpft, indem die Carboxygruppe der einen Aminosäure mit der Aminogruppe der nächsten eine Peptidbindung eingeht. Die auf diese Weise zu einem Polymer verketteten Aminosäuren unterscheiden sich in ihren Seitenketten und bestimmen zusammen die Form, mit der das Polypeptid im wässrigen Milieu dann zum nativen Protein auffaltet. Diese Biosynthese von Proteinen findet in allen Zellen an den Ribosomen nach Vorgabe genetischer Information statt, die in Form von mRNA vorliegt.

Die Basensequenz der mRNA codiert in Tripletts die Aminosäurensequenz, wobei jeweils ein Basentriplett ein Codon darstellt, das für eine bestimmte proteinogene Aminosäure steht. Die hiermit als Bausteine für die Bildung von Proteinen in einer bestimmten Reihenfolge angegebenen Aminosäuren formen die Proteine. Beim Menschen sind es 21 verschiedene proteinogene Aminosäuren, neben den standardmäßig 20 (kanonischen) Aminosäuren auch Selenocystein. Nach der Translation können die Seitenketten einiger im Protein eingebauter Aminosäuren noch modifiziert werden.

Das Spektrum der Aminosäuren geht allerdings über diese rund zwanzig proteinogenen weit hinaus. So sind bisher über 400 nichtproteinogene natürlich vorkommende Aminosäuren bekannt, die biologische Funktionen haben. Die vergleichsweise seltenen D-Aminosäuren stellen hierbei eine spezielle Gruppe dar. Die Vielfalt der synthetisch erzeugten und die der theoretisch möglichen Aminosäuren ist noch erheblich größer.

Einige Aminosäuren spielen als Neurotransmitter eine besondere Rolle, ebenso verschiedene Abbauprodukte von Aminosäuren; biogene Amine treten nicht nur als Botenstoffe im Nervensystem auf, sondern entfalten auch als Hormone und Gewebsmediatoren vielfältige physiologische Wirkungen im Organismus.

Die einfachste Aminosäure, Glycin, konnte nicht nur auf der Erde, sondern auch auf Kometen, Meteoriten und in Gaswolken im interstellaren Raum nachgewiesen werden.

Inhaltsverzeichnis

Die erste Aminosäure wurde 1805 im Pariser Labor von Louis-Nicolas Vauquelin und dessen Schüler Pierre Jean Robiquet aus dem Saft von Spargel (Asparagus officinalis) isoliert und danach Asparagin genannt. Als letzte der üblichen proteinaufbauenden Aminosäuren wurde das Threonin 1931 im Fibrin entdeckt sowie 1935 seiner Struktur nach geklärt von William Rose. Rose hatte durch Experimente mit verschiedenen Futtermitteln herausgefunden, dass die bis dato entdeckten 19 Aminosäuren als Zusatz nicht ausreichten. Er stellte auch die Essentialität anderer Aminosäuren fest und ermittelte je die für ein optimales Wachstum mindestens erforderliche Tagesdosis.

In der Zeit zwischen 1805 und 1935 waren viele der damals bekannten Chemiker und Pharmazeuten daran beteiligt, Aminosäuren erstmals zu isolieren sowie deren Struktur aufzuklären. So gelang Emil Fischer, auf den auch die Fischer-Projektion zurückgeht, die finale Aufklärung der Struktur von Serin (1901), Lysin (1902), Valin (1906) und Cystein (1908). Auch Albrecht Kossel (1896 Histidin aus Störsperma), Richard Willstätter (1900 Prolin via Synthese) und Frederick Hopkins (1901 Tryptophan aus Casein) wurden später Nobelpreisträger. Der deutsche Chemiker Ernst Schulze isolierte drei Aminosäuren erstmals – 1877 Glutamin aus Rüben, 1881 Phenylalanin und 1886 Arginin aus Lupinen – und war an der Strukturaufklärung weiterer Aminosäuren beteiligt. Zuvor hatte Heinrich Ritthausen 1866 Glutaminsäure aus Getreideeiweiß, dem Gluten, kristallin gewonnen. Wilhelm Dittmar klärte 1872 die Struktur von Glutamin und Glutaminsäure, deren Salze Glutamate sind.

Vereinfachte Strukturformeln von 20 natürlichen α-Aminosäuren, ohne Konfigurationsangaben

Bereits 1810 entdeckte William Hyde Wollaston das schwefelhaltige Cystin als „cystic oxide“ in Blasensteinen, doch erst 1884 Eugen Baumann das monomere Cystein. 1819 trennte Henri Braconnot das Glycin aus Leim ab und Joseph Louis Proust das Leucin aus Getreide. Eugen von Gorup-Besánez isolierte 1856 das Valin aus Pankreassaft. Schon 1846 hatte Justus von Liebig aus Casein erstmals das Tyrosin abtrennen können, dessen Struktur 1869 Ludwig von Barth klärte. Im Hydrolysat des Casein entdeckte Edmund Drechsel 1889 auch das Lysin und später John Howard Mueller 1922 das schwefelhaltige Methionin als 19. Aminosäure, deren Strukturformel George Barger und Philip Coine 1928 angaben. In Melasse hatte Felix Ehrlich schon 1903 als 18. das Isoleucin gefunden, ein Strukturisomer des Leucin.

Friedrich Wöhler, dessen Synthesen in den 1820er Jahren das Gebiet der Biochemie eröffneten, entdeckte keine Aminosäure, doch waren drei seiner Schüler daran beteiligt, neben den erwähnten Gorup-Besánez und Schulze auch Georg Städeler (1863 Serin aus Rohseide). 18 der 20 entdeckten Aminosäuren wurden aus pflanzlichem oder tierischem Material isoliert, nur die beiden Aminosäuren Alanin (1850 Adolph Strecker) und Prolin (Willstätter) durch organische Synthese erhalten. Während die Analyse der stofflichen Zusammensetzung bis hin zur Summenformel mit den damaligen Methoden gut zu bewerkstelligen war, konnte die Strukturformel vieler Aminosäuren oftmals nur durch Teilschritte der Synthese endgültig aufgeklärt werden, was manchmal erst Jahre später gelang. Die Struktur des Asparagins und die von Asparaginsäure klärte Hermann Kolbe erst 1862 auf, 57 Jahre nach der ersten Beschreibung.

Den Gattungsnamen verdanken Aminosäuren zwei funktionellen Gruppen, ihre Einzelnamen mal einem hellen Aussehen (z. B. Arginin, Leucin), einem süßen Geschmack (z. B. Glycin) oder dem Material, in dem sie gefunden wurden (z. B. Asparagin, Cystein, Serin, Tyrosin), Merkmalen der chemischen Struktur (z. B. Prolin, Valin, Isoleucin) bzw. beidem (z. B. Glutamin, Glutaminsäure) und mal auch den Edukten ihrer Synthese (z. B. Alanin).

Dass Proteine als Ketten aus Aminosäuren, verbunden durch Peptidbindungen, aufgebaut sind, schlugen zuerst 1902 auf der Versammlung deutscher Naturforscher und Ärzte in Karlsbad gleichzeitig und unabhängig voneinander sowohl Emil Fischer als auch Franz Hofmeister vor (Hofmeister-Fischer-Theorie).

Carbamidsäure

Aminosäuren bestehen aus mindestens zwei Kohlenstoffatomen. Die instabile Carbamidsäure besitzt lediglich ein Kohlenstoffatom und ist damit keine Aminosäure, sondern ein Kohlensäureamid. Aminosäuren lassen sich in Klassen einteilen je nach dem Kohlenstoffatom, an dem sich die Aminogruppe relativ zur Carboxygruppe befindet. Sind im Molekül mehrere Aminogruppen vertreten, so bestimmt das Kohlenstoffatom, dessen Aminogruppe dem Carboxy-Kohlenstoff am nächsten steht, um welche Klasse von Aminosäuren es sich handelt.

Allgemeine Struktur von
Aminosäuren (R: Seitenkette)
α-Aminosäure
β-Aminosäure
γ-Aminosäure
  • α-Aminosäuren: Die Aminogruppe der α-Aminosäuren befindet sich am zweiten Kohlenstoffatom, einschließlich des Carboxy-Kohlenstoffatoms. Die Zählung beginnt immer mit dem Carboxy-Kohlenstoff. Die IUPAC-Bezeichnung lautet daher 2-Aminocarbonsäuren. Der einfachste Vertreter der α-Aminosäuren ist die proteinogene Aminosäure Glycin. Alle proteinogenen Aminosäuren sind α-Aminosäuren.
Mit dem Ausdruck Aminosäuren ist oft eine bestimmte Gruppe von α-Aminosäuren gemeint, die hauptsächlich aus L-α-Aminosäuren besteht: die proteinogenen Aminosäuren. Diese sind die Bausteine sämtlicher Proteine allen Lebens auf der Erde und neben den Nukleinsäuren Grundbausteine des Lebens.
  • β-Aminosäuren: Die Aminogruppe der β-Aminosäuren befindet sich am dritten Kohlenstoffatom (das Carboxy-Kohlenstoffatom mitgezählt). Die IUPAC-Bezeichnung lautet 3-Aminocarbonsäuren. Der einfachste Vertreter ist β-Alanin.
  • γ-Aminosäuren: Die Aminogruppe der γ-Aminosäuren befindet sich am vierten Kohlenstoffatom (das Carboxy-Kohlenstoffatom mitgezählt). Die IUPAC-Bezeichnung lautet 4-Aminocarbonsäuren. Der einfachste Vertreter ist γ-Aminobuttersäure (GABA).

Die Bezeichnung weiterer Klassen der Aminosäuren ergibt sich nach dem gleichen Schema.

Die Aminosäuren einer Klasse unterscheiden sich durch ihre Seitenkette R. Ist die Seitenkette R verschieden von den anderen Substituenten, die sich am Kohlenstoff mit der Amino-Gruppe befinden, so befindet sich hier ein Stereozentrum und es existieren von der entsprechenden Aminosäure zwei Enantiomere. Enthält die Seitenkette R selbst weitere Stereozentren, so ergeben sich auch Diastereomere und die Zahl möglicher Stereoisomerer nimmt entsprechend zur Anzahl der weiteren Stereozentren zu. Von Aminosäuren mit zwei verschieden substituierten Stereozentren gibt es vier Stereoisomere.



Aminoacyl-Gruppe, gebildet aus der Aminosäure Glycin. R bedeutet hier einen Rest, an den die Aminoacyl-Gruppe gebunden ist; beispielsweise wird eine Transfer-RNA (tRNA) so beladen zur Aminoacyl-tRNA.


Aminoacyl-Gruppe, gebildet aus der Aminosäure L-Glutamin. R bedeutet hier einen Rest, an den die Aminoacyl-Gruppe gebunden ist; beispielsweise wird eine Transfer-RNA (tRNA) so beladen zur Aminoacyl-tRNA.

Aminoacyl-Gruppe bezeichnet die einwertige Gruppe, die aus einer Aminosäure durch Entfernen des Hydroxygruppe (–OH) aus der Carboxygruppe (–COOH) entsteht, also das univalente Radikal. Aus einer α-Aminosäure wird so eine α-Aminoacyl-Gruppe gebildet; aus der Aminosäure Tyrosin beispielsweise entsteht so die Tyrosylgruppe als eine spezielle α-Aminoacyl-Gruppe.

Als proteinogen werden Aminosäuren bezeichnet, die in Lebewesen als Bausteine der Proteine während der Translation nach Vorgabe genetischer Information verwendet werden. Bei der Biosynthese von Proteinen, die an den Ribosomen einer Zelle stattfindet, werden im Zuge der Proteinbiosynthese ausgewählte Aminosäuren durch Peptidbindungen in bestimmter Reihenfolge zur Polypeptidkette eines Proteins verknüpft. Die Aminosäurensequenz des ribosomal gebildeten Peptids wird dabei vorgegeben durch die in der Basensequenz einer Nukleinsäure enthaltene genetische Information, wobei nach dem genetischen Code eine Aminosäure durch ein Basentriplett codiert wird.



L-Prolin
(proteinogene Aminosäure)


D-Prolin
(nichtproteinogene Aminosäure)

Die proteinogenen Aminosäuren sind stets α-Aminosäuren. Bis auf die kleinste, Glycin, sind sie chiral und treten mit besonderer räumlicher Anordnung auf. Eine Besonderheit weist die Aminosäure Prolin auf, deren Aminogruppe ein sekundäres Amin besitzt und die sich daher nicht so flexibel in eine Proteinfaltung einfügt wie andere proteinogene Aminosäuren – Prolin gilt beispielsweise als Helixbrecher bei α-helikalen Strukturen in Proteinen. Aufgrund der sekundären Aminogruppe wird Prolin auch als sekundäre Aminosäure – öfters fälschlicherweise bzw. veraltet auch als Iminosäure – bezeichnet.

Von den spiegelbildlich verschiedenen Enantiomeren sind jeweils nur die L-Aminosäuren proteinogen (zur D / L-Nomenklatur siehe Fischer-Projektion; in Fällen wie Hydroxyprolin gibt es weitere Stereoisomere). Die molekularen Komponenten des zum Aufbau der Proteine notwendigen zellulären Apparats – neben Ribosomen noch tRNAs und diese mit Aminosäuren beladende Aminoacyl-tRNA-Synthetasen – sind selber auch chiral und erkennen allein die L-Variante.

Dennoch kommen in Lebewesen vereinzelt auch D-Aminosäuren vor. Diese werden jedoch unabhängig von proteinogenen Stoffwechselwegen synthetisiert und dienen nicht dem ribosomalen Aufbau von Proteinen. So wird zum Beispiel D-Alanin in Peptidoglycane der bakteriellen Zellwand eingebaut oder D-Valin in bakterielle Cyclo-Depsipeptide wie Valinomycin. Verschiedene Arten von Archaeen, Bakterien, Pilzen und Nacktkiemern verfügen über nichtribosomale Peptidsynthetasen genannte Multienzymkomplexe, mit denen solche (nichtproteinogenen) Aminosäuren in ein nichtribosomales Peptid eingebaut werden können.

Kanonische Aminosäuren

Für 20 der proteinogenen Aminosäuren finden sich Codons in der (am häufigsten gebrauchten) Standardversion des genetischen Codes. Diese werden daher als Standardaminosäuren oder auch kanonische Aminosäuren bezeichnet.

In Aminosäuresequenzen werden die Aminosäuren meist mit einem Namenskürzel im Dreibuchstabencode angegeben oder im Einbuchstabencode durch ein Symbol dargestellt.

Die 20 kanonischen Aminosäuren
Aminosäure Acyl-
gruppe
essen-
tiell?
Ø in
Proteinen
Name Abk. Symbol
Alanin Ala A Alanyl- nein 9,0 %
Arginin Arg R Arginyl- semi 4,7 %
Asparagin Asn N Asparaginyl- nein 4,4 %
Asparaginsäure Asp D α-Aspartyl- nein 5,5 %
Cystein Cys C Cysteinyl- nein * 2,8 %
Glutamin Gln Q Glutaminyl- nein 3,9 %
Glutaminsäure Glu E α-Glutamyl- nein 6,2 %
Glycin Gly G Glycyl- nein 7,5 %
Histidin His H Histidyl- semi 2,1 %
Isoleucin Ile I Isoleucyl- ja 4,6 %
Leucin Leu L Leucyl- ja 7,5 %
Lysin Lys K Lysyl- ja 7,0 %
Methionin Met M Methionyl- ja 1,7 %
Phenylalanin Phe F Phenylalanyl- ja 3,5 %
Prolin Pro P Prolyl- nein 4,6 %
Serin Ser S Seryl- nein 7,1 %
Threonin Thr T Threonyl- ja 6,0 %
Tryptophan Trp W Tryptophyl- ja 1,1 %
Tyrosin Tyr Y Tyrosyl- nein * 3,5 %
Valin Val V Valyl- ja 6,9 %
* Für Kinder und Schwangere essentiell.

Neben den oben angegebenen Codes werden zusätzliche Zeichen als Platzhalter benutzt, wenn aus der Proteinsequenzierung oder Röntgenstrukturanalyse nicht auf die genaue Aminosäure geschlossen werden kann.

Mögliche Aminosäuren Abk. Symbol
Asparagin oder Asparaginsäure Asx B
Glutamin oder Glutaminsäure Glx Z
Leucin oder Isoleucin Xle J
unbekannte Aminosäure Xaa (selten Unk) X

Nichtkanonische Aminosäuren

Zu den natürlich vorkommenden Aminosäuren gehören außer den kanonischen die übrigen als nichtkanonische Aminosäuren bezeichneten Aminosäuren, wozu proteinogene und nicht-proteinogene zählen. Hierbei lassen sich mehrere Gruppen unterscheiden:

L-Selenocystein
L-Pyrrolysin
  • Zur ersten Gruppe gehören jene proteinogenen Aminosäuren, die durch eine Recodierung des genetischen Materials in Proteine eingebaut werden. Die 21. und die 22. proteinogene Aminosäure gehören hierzu: Selenocystein (bei Eukaryoten und manchen Bakterien und Archaeen) und Pyrrolysin (bei manchen Bakterien und Archaeen). Für beide Aminosäuren wurden spezifische tRNAs – tRNASec bzw. tRNAPyl – gefunden, die während der Translation einen Einbau am Ribosom möglich machen. Deren Anticodon paart, abhängig von Strukturelementen im Kontext der mRNA (siehe Secis), mit dem CodonUGA bzw.UAG; im Standardcode stellen diese ein Stopcodon dar. Doch nicht alle Organismen verwenden die nichtkanonischen proteinogenen Aminosäuren dieser Gruppe.
Aminosäure Abk. Symbol
Pyrrolysin Pyl O
Selenocystein Sec U
L-N-Formylmethionin
Das übliche StartcodonAUG codiert für die Aminosäure Methionin. Bakterien verfügen neben der tRNAMet über eine besondere tRNAfMet, die ebenfalls mit Methionin beladen wird und als Initiator-tRNA dient. Die an tRNAifMet gebundene Aminosäure aber wird in Bakterien am N-Terminus formyliert zu N-Formylmethionin (fMet), noch bevor sie bei der Initiation am Ribosom zur ersten Aminosäure einer Peptidkette werden kann. Dieses Aminosäurederivat Formylmethionin wird daher gelegentlich auch als (23.) proteinogene Aminosäure gezählt. Auch Mitochondrien und Chloroplasten nutzen fMet initial. Dagegen wird es im Cytosol eukaryotischer Zellen und in Archaeen nicht bei der Translation verwendet.
  • Als dritte Gruppe lassen sich die strenggenommen nicht proteinogenen Aminosäuren fassen, die der Organismus nicht von den kanonischen Aminosäuren unterscheiden kann und die er so anstelle dieser in Proteine unspezifisch einbaut. Dazu gehört Selenomethionin, das anstelle des Methionins eingebaut werden kann, oder das Canavanin, das der Organismus nicht vom Arginin unterscheiden kann oder auch die Azetidin-2-carbonsäure, die als giftiges Prolin-Analogon wirkt. Viele der Aminosäuren dieser Gruppe sind toxisch, da sie oft zu einer Fehlfaltung des Proteins führen, wodurch die Form und somit die Funktionsfähigkeit des Proteins beeinträchtigt werden kann. So ist Azetidin-2-carbonsäure ein toxischer Bestandteil des Maiglöckchens, wobei sich das Maiglöckchen selber mit einer hochspezifischen Prolyl-tRNA-Synthetase vor dem unkontrollierten Einbau dieser Aminosäure in ihre Proteine schützt.

Der Mensch nutzt neben den 20 kanonischen auch Selenocystein als proteinogene Aminosäure. Von den 20 kanonischen Aminosäuren werden 12 vom menschlichen Organismus beziehungsweise durch im menschlichen Verdauungstrakt lebende Mikroorganismen synthetisiert. Die restlichen 8 Aminosäuren sind für den Menschen essentiell, das heißt, er muss sie über die Nahrung aufnehmen.

Der Einbau künstlicher, nahezu beliebig gebauter Aminosäuren im Zuge eines Proteindesigns ist unter anderem über die Ersetzung des Liganden in der entsprechenden Aminoacyl-tRNA-Synthetase möglich. Diese Verfahren sind teilweise so weit fortgeschritten, dass damit gezielt bestimmte Proteine eine Markierung erhalten können, die beispielsweise das Protein nach Behandlung mit spezifischen Reagenzien zur Fluoreszenz anregen (Beispiel: Einbau von Norbornen-Aminosäure via Pyrrolysyl-tRNA-Synthetase/Codon CUA). Damit ist eine genaue Lokalisierung des Proteins auch ohne Produktion und Reaktion mit Antikörpern möglich.

Biochemische Bedeutung

Aminosäuren als Bausteine von Proteinen

Hauptartikel: Proteinbiosynthese
Die natürlich vorkommenden 20 proteinogenen Standard-Aminosäuren, gruppiert nach physikalisch-chemischen Eigenschaften

L-Aminosäuren sind in der Biochemie von großer Bedeutung, da sie die Bausteine von Peptiden und Proteinen (Eiweißen) sind. Bisher sind über zwanzig sogenannte proteinogene Aminosäuren bekannt. Dies sind zunächst jene 20 L-α-Aminosäuren, die als Standard-Aminosäuren durch Codons von je drei Nukleinbasen in der DNA nach dem Standard-Code codiert werden. Zu diesen kanonisch genannten Aminosäuren sind inzwischen zwei weitere hinzugekommen, Selenocystein und Pyrrolysin. Beide nicht-kanonischen sind ebenfalls α-Aminosäuren, bezogen auf die endständige Carboxygruppe ist die Aminogruppe am unmittelbar benachbarten Kohlenstoffatom gebunden (Cα). Darüber hinaus gibt es noch weitere Aminosäuren, die als Bestandteil von Proteinen oder Peptiden auftreten, jedoch nicht codiert werden.

Aminosäureketten mit einer Kettenlänge unter zirka 100 Aminosäuren werden meist als Peptide bezeichnet, bei den größeren ribosomal gebildeten spricht man von Proteinen. Die einzelnen Aminosäuren sind dabei innerhalb der Kette je über Peptidbindungen (Säureamid) verknüpft. Ein automatisiertes Verfahren zur Synthese von Peptiden liefert die Merrifield-Synthese.

In Form von Nahrung aufgenommene Proteine werden bei der Verdauung in L-Aminosäuren zerlegt. In der Leber werden sie weiter verwertet. Entweder werden sie zur Proteinbiosynthese verwendet oder abgebaut (siehe auch: Aminosäureindex). Die wichtigsten Mechanismen des Aminosäurenabbaus sind:

Essentielle Aminosäuren

Hauptartikel: Essentielle Aminosäure

Aminosäuren, die ein Organismus benötigt, jedoch nicht selbst herstellen kann, heißen essentielle Aminosäuren und müssen mit der Nahrung aufgenommen werden. Alle diese essentiellen Aminosäuren sind L-α-Aminosäuren. Für Menschen sind Valin, Methionin, Leucin, Isoleucin, Phenylalanin, Tryptophan, Threonin und Lysin essentielle Aminosäuren. Seit 1985 wird von der WHO auch die Aminosäure Histidin als essenzielle Aminosäure eingestuft. Es gibt somit neun essenzielle Aminosäuren. Bedingt essentielle oder semi-essentielle Aminosäuren müssen nur in bestimmten Situationen mit der Nahrung aufgenommen werden, zum Beispiel während des Wachstums oder nach schweren Verletzungen. Die übrigen Aminosäuren werden entweder direkt synthetisiert oder aus anderen Aminosäuren durch Modifikation gewonnen. So kann Cystein aus der essentiellen Aminosäure Methionin synthetisiert werden. Solange das Vermögen, aus Phenylalanin die Aminosäure Tyrosin herzustellen, noch nicht ausgereift ist, zählt auch diese neben den anderen zu den essentiellen Aminosäuren im Kindesalter. Aus ähnlichem Grund muss auch bei einer Phenylketonurie Tyrosin zugeführt werden. Daneben gibt es andere Erkrankungen, die den Aminosäurestoffwechsel beeinträchtigen und die Aufnahme einer eigentlich nicht-essentiellen Aminosäure unter Umständen erfordern. Alle essentiellen bzw. semi-essentiellen Aminosäuren, die der menschliche Körper benötigt, sind in Hühnereiern enthalten.

Pflanzen und Mikroorganismen können alle für sie notwendigen Aminosäuren selbst synthetisieren. Daher gibt es für sie keine essentiellen Aminosäuren.

Mengendiagramm-Darstellung von Eigenschaften der Seitenketten proteinogener Standard-Aminosäuren

Chemisch-physikalische Eigenschaften

Die proteinogenen Aminosäuren lassen sich nach ihren Resten in Gruppen aufteilen (siehe Tabellenübersicht der Eigenschaften). Dabei kann eine Aminosäure in verschiedenen Gruppen gleichzeitig auftauchen. In einem Mengendiagramm lassen sich die Überlappungen der Gruppen grafisch darstellen.

Die Eigenschaften der Seitenkette von Cystein betreffend haben die Autoren unterschiedliche Ansichten: Löffler hält sie für polar, während Alberts sie für unpolar hält. Richtigerweise handelt es sich bei Schwefel um ein Heteroatom, folglich gilt: Die Seitenkette von Cystein hat schwach polare Eigenschaften.

Säure- und Basen-Verhalten

Titrationskurven der proteinogenen Aminosäuren

Aufgrund der basischen Aminogruppe und der sauren Carbonsäuregruppe sind Aminosäuren zugleich Basen und Säuren. Als Feststoffe und in neutralen wässrigen Lösungen liegen Aminosäuren als Zwitterionen vor, das heißt, die Aminogruppe ist protoniert und die Carboxygruppe ist deprotoniert. Verallgemeinert lässt sich das Zwitterion so darstellen:

Als Zwitterion kann die protonierte Aminogruppe als Säure (Protonendonator) und die Carboxylatgruppe kann als Base (Protonenakzeptor) reagieren. In sauren Lösungen liegen Aminosäuren als Kationen und in basischen Lösungen als Anionen vor:

Die Ladung eines Aminosäuremoleküls hängt vom pH-Wert der Lösung ab. Bei einem Zwitterion mit einer sauren und einer basischen Gruppe ist bei neutralem pH-Wert die Gesamtladung des Moleküls null. Daneben besitzen die Seitenketten der Aminosäuren teilweise saure oder basische geladene Gruppen. Der pH-Wert mit einer Nettoladung von Null ist der isoelektrische Punkt (pHI, pI) einer Aminosäure. Am isoelektrischen Punkt ist die Wasserlöslichkeit einer Aminosäure am geringsten.

pKS-Werte einiger Aminosäure-Seitenketten (als freie Aminosäurenreste und im Protein)
Aminosäure Eigenschaft frei im Protein
Asp sauer 03,68 03,7–4,0
Glu sauer 04,25 04,2–4,5
His basisch 06,00 06,7–7,1
Cys semi-sauer 08,33 08,8–9,1
Tyr semi-sauer 10,07 09,7–10,1
Lys basisch 10,53 09,3–9,5
Arg basisch 12,48

Für das Säure-Base-Verhalten proteinogener Aminosäuren ist vor allem das Verhalten ihrer Seitenkette (fortan mit R bezeichnet) interessant. In Proteinen sind die NH2- und COOH-Gruppen bei physiologischem pH-Wert (um pH 7) wegen der Peptidbindung nicht protonierbar und damit auch nicht titrierbar. Ausnahmen sind der Amino- und der Carboxy-Terminus des Proteins. Daher ist für das Säure-Base-Verhalten von Proteinen und Peptiden der Seitenkettenrest R maßgeblich.

Das Verhalten der Seitenkette R hängt von ihrer Konstitution ab, das heißt, ob die Seitenkette selbst wieder als Protonenakzeptor oder als Protonendonator wirken kann. Die proteinogenen Aminosäuren werden nach den funktionellen Gruppen eingeteilt in solche mit unpolarer oder polarer Aminosäureseitenkette und weiter unterteilt in nach Polarität sortierte Untergruppen: aliphatische, aromatische, amidierte, Schwefel-enthaltende, hydroxylierte, basische und saure Aminosäuren.

Die Seitenketten von Tyrosin und Cystein sind zwar im Vergleich zu den anderen unpolaren Seitenketten relativ sauer, neigen aber erst bei unphysiologisch hohen pH-Werten zum Deprotonieren. Prolin ist eine sekundäre Aminosäure, da der N-Terminus mit der Seitenkette einen fünfatomigen Ring schließt. Innerhalb eines Proteins bindet der Carboxy-Terminus einer vorhergehenden Aminosäure an den Stickstoff des Prolins, welcher aufgrund der bereits erwähnten Peptidbindung nicht protonierbar ist. Histidin, Tyrosin und Methionin kommen jeweils in zwei Untergruppen vor.

Elektrische Eigenschaften der Aminosäuren
Aminosäure pK2
COOH
pK1
COOH
Isoelektrischer
Punkt
pK1
NH2
pK2
NH2
Alanin 02,30 06,10 09,90
Arginin 02,81 10,76 09,09 12,50
Asparagin 02,02 05,41 08,80
Asparaginsäure 03,65 01,88 02,85 09,60
Cystein 08,33 * 01,71 05,05 10,78
Glutamin 02,17 05,65 09,13
Glutaminsäure 04,25 02,19 03,22 09,67
Glycin 02,21 05,97 09,15
Histidin 01,78 07,47 08,97 05,97
Isoleucin 02,32 05,94 09,76
Leucin 02,40 05,98 09,60
Lysin 02,20 09,59 08,90 10,28
Methionin 02,28 05,74 09,21
Phenylalanin 02,58 05,84 09,24
Prolin 01,99 06,30 10,60
Serin 02,21 05,68 09,15
Threonin 02,10 05,60 09,12
Tryptophan 02,15 05,64 09,12
Tyrosin 10,07 ** 02,20 05,66 09,11
Valin 02,30 05,96 09,60
* Thiolgruppe
** phenolische Hydroxygruppe
Aliphatische Aminosäureseitenketten
Aromatische Aminosäureseitenketten
Amidierte Aminosäureseitenketten
Schwefel-enthaltende Aminosäureseitenketten
Hydroxylierte Aminosäureseitenketten
Basische Aminosäureseitenketten
Saure Aminosäureseitenketten

Der pK-Wert ist der pH-Wert, bei dem die titrierbaren Gruppen zu gleichen Teilen protoniert und deprotoniert vorliegen; die titrierbare Gruppe liegt dann zu gleichen Teilen in ihrer basischen wie in ihrer sauren Form vor (siehe auch: Henderson-Hasselbalch-Gleichung).

Es ist meist üblich, anstatt vom pKS vom pK zu sprechen, so vom pK der Säure. In diesem Sinne müsste allerdings vom pK des Lysins als pKB, vom pK der Base gesprochen werden. Aus Gründen der Vereinfachung wird diese Notation aber allgemein weggelassen, da sich auch aus dem Sinnzusammenhang ergibt, ob die Gruppe als Base oder Säure wirkt.

Der pK ist keine Konstante, sondern hängt von der Temperatur, der Aktivität, der Ionenstärke und der unmittelbaren Umgebung der titrierbaren Gruppe ab und kann daher stark schwanken.

Ist der pH höher als der pK einer titrierbaren Gruppe, so liegt die titrierbare Gruppe in ihrer basischen (deprotonierten) Form vor. Ist der pH niedriger als der pK der titrierbaren Gruppe, so liegt die titrierbare Gruppe in ihrer sauren (protonierten) Form vor:

  • Für Asp (pK =03,86) bei pH 7: Die Seitenkette ist nahezu vollständig deprotoniert.
  • Für Lys (pK = 10,53) bei pH 7: Die Seitenkette ist nahezu vollständig protoniert.

Die Seitenketten basischer Aminosäuren sind in ihrer protonierten (sauren) Form einfach positiv geladen und in ihrer deprotonierten (basischen) Form ungeladen. Die Seitenketten der sauren Aminosäuren (einschließlich Cystein und Tyrosin) sind in ihrer protonierten (sauren) Form ungeladen und in ihrer deprotonierten (basischen) Form einfach negativ geladen. Da das Verhalten der Seitenkette ein ganz anderes ist, wenn sie geladen bzw. ungeladen ist, spielt der pH-Wert für die Eigenschaften der Seitenkette eine so wichtige Rolle.

Die titrierbaren Seitenketten beeinflussen zum Beispiel das Löslichkeitsverhalten der entsprechenden Aminosäure. In polaren Lösungsmitteln gilt: Geladene Seitenketten machen die Aminosäure löslicher, ungeladene Seitenketten machen die Aminosäure unlöslicher.

In Proteinen kann das dazu führen, dass bestimmte Abschnitte hydrophiler oder hydrophober werden, wodurch die Faltung und damit auch die Aktivität von Enzymen vom pH-Wert abhängt. Durch stark saure oder basische Lösungen können Proteine daher denaturiert werden.

Tabellenübersicht der Eigenschaften

Eigenschaften der 20 kanonischen Aminosäuren (R: Seitenkette) nach Taylor
Aminosäure Seitenkette R
Name Abk. Symbol Strukturformel Konstitutionsformel relative
Molekülmasse
van-der-
Waals-
Volumen
Pola-
rität
Hydro-
phobi-
zität
Acidität
bzw.
Basizität
Säure-
konstante

(pKS)
Alanin Ala A
–CH3 015 067 unpolar +1,8 neutral
Arginin Arg R
–CH2CH2CH2NH-C(NH)NH2 100 148 polar −4,5 basisch
(stark)
12,48
Asparagin Asn N
–CH2CONH2 058 096 polar −3,5 neutral
Asparagin-
säure
Asp D
–CH2COOH 059 091 polar −3,5 sauer 3,90
Cystein Cys C
–CH2SH 047 086 polar +2,5 neutral 8,18
Glutamin Gln Q
–CH2CH2CONH2 072 114 polar −3,5 neutral
Glutamin-
säure
Glu E
–CH2CH2COOH 073 109 polar −3,5 sauer 4,07
Glycin Gly G
–H 001 048 unpolar −0,4 neutral
Histidin His H
–CH2(C3H3N2) 081 118 polar −3,2 basisch
(schwach)
6,04
Isoleucin Ile I
–CH(CH3)-CH2CH3 057 124 unpolar +4,5 neutral
Leucin Leu L
–CH2CH(CH3)2 057 124 unpolar +3,8 neutral
Lysin Lys K
–CH2CH2CH2-CH2NH2 072 135 polar −3,9 basisch 10,54
Methionin Met M
–CH2CH2SCH3 075 124 unpolar +1,9 neutral
Phenylalanin Phe F
–CH2(C6H5) 091 135 unpolar +2,8 neutral
Prolin Pro P
Es fehlt ein H am NH2 042 090 unpolar −1,6 neutral
Serin Ser S
–CH2OH 031 073 polar −0,8 neutral
Threonin Thr T
–CH(OH)CH3 045 093 polar −0,7 neutral
Tryptophan Trp W
–CH2(C8H6N) 130 163 unpolar −0,9 neutral
Tyrosin Tyr Y
–CH2(C6H4)OH 107 141 polar −1,3 neutral 10,46
Valin Val V
–CH(CH3)2 043 105 unpolar +4,2 neutral

Stereochemie

18 der 20 proteinogenen Aminosäuren haben gemäß der Cahn-Ingold-Prelog-Konvention am α-Kohlenstoff-Atom die (S)-Konfiguration, lediglich Cystein besitzt die (R)-Konfiguration, da hier der Kohlenstoff mit der Thiolgruppe eine höhere Priorität als die Carbonsäuregruppe hat. Glycin ist achiral, daher kann keine absolute Konfiguration bestimmt werden.

Zusätzlich zum Stereozentrum am α-C-Atom besitzen Isoleucin und Threonin in ihrem Rest R je ein weiteres stereogenes Zentrum. Proteinogenes Isoleucin [R = –C*H(CH3)CH2CH3] ist dort (S)-konfiguriert, Threonin [R = –C*H(OH)CH3] (R)-konfiguriert.

Die Aminosäure L-DOPA (L-3,4-Dihydroxyphenylalanin) ist eine Vorstufe bei der Biosynthese von Adrenalin, Noradrenalin, Dopamin sowie Melaninen

Es sind bislang über 400 nichtproteinogene (d. h. nicht während der Translation in Proteine eingebaute) Aminosäuren, die in Organismen vorkommen, bekannt. Dazu gehört etwa das L-Thyroxin, ein Hormon der Schilddrüse, L-DOPA, L-Ornithin oder das in fast allen Arten von Cyanobakterien nachgewiesene Neurotoxin β-Methylaminoalanin (BMAA).

Die meisten nichtproteinogenen Aminosäuren leiten sich von den proteinogenen ab, die L-α-Aminosäuren sind. Dennoch können dabei auch β-Aminosäuren (β-Alanin) oder γ-Aminosäuren (GABA) entstehen.

Zu den nichtproteinogenen Aminosäuren zählen auch alle D-Enantiomere der proteinogenen L-Aminosäuren. D-Serin wird im Hirn durch die Serin-Racemase aus L-Serin (seinem Enantiomer) erzeugt. Es dient sowohl als Neurotransmitter als auch als Gliotransmitter durch die Aktivierung des NMDA-Rezeptors, was zusammen mit Glutamat die Öffnung des Kanals erlaubt. Zum Öffnen des Ionenkanals muss Glutamat und entweder Glycin oder D-Serin binden. D-Serin ist an der Glycin-Bindungsstelle des Glutamatrezeptors vom NMDA-Typ ein stärkerer Agonist als Glycin selbst, war aber zum Zeitpunkt der Erstbeschreibung der Glycin-Bindungsstelle noch unbekannt. D-Serin ist nach D-Aspartat die zweite D-Aminosäure, die in Menschen gefunden wurde.

Die synthetische Aminosäure (all-S)-endo-cis-2-Azabicyclo-[3.3.0]-octan-3-carbonsäure, ein Strukturelement des Arzneistoffs Ramipril.

Zu den synthetischen Aminosäuren gehört die 2-Amino-5-phosphonovaleriansäure (APV), ein Antagonist des NMDA-Rezeptors und das ökonomisch wichtige D-Phenylglycin [Synonym: (R)-Phenylglycin], das in der Seitenkette vieler semisynthetischer β-Lactamantibiotica als Teilstruktur enthalten ist. (S)- und (R)-tert-Leucin [Synonym: (S)- und (R)-β-Methylvalin] sind synthetische Strukturisomere der proteinogenen Aminosäure (S)-Leucin und werden als Edukt in stereoselektiven Synthesen eingesetzt.

Es gibt auch Aminosulfonsäuren [Beispiel: 2-Aminoethansulfonsäure (Synonym: Taurin)], α-Aminophosphonsäuren und α-Aminophosphinsäuren. Das sind auch α-Aminosäuren, jedoch keine α-Aminocarbonsäuren. Statt einer Carboxygruppe (–COOH) ist eine Sulfonsäure-, Phosphonsäure- bzw. Phosphinsäuregruppe in diesen α-Aminosäuren enthalten.

Einige nichtproteinogene Aminosäuren
Aminosäure Biologische Bedeutung
Thyroxin Schilddrüsen-Hormon
GABA inhibitorischer Neurotransmitter
L-Homoserin Stoffwechselzwischenprodukt der Argininsynthese
Ornithin Stoffwechselzwischenprodukt im Harnstoffzyklus
Citrullin Stoffwechselzwischenprodukt im Harnstoffzyklus
Argininosuccinat Stoffwechselzwischenprodukt im Harnstoffzyklus
L-DOPA Stoffwechselzwischenprodukt der Synthese von Katecholaminen
5-Hydroxytryptophan Stoffwechselzwischenprodukt der Serotoninsynthese
β-Alanin Baustein von Coenzym A
β-Methylamino-Alanin Neurotoxin der Cyanobakterien
Ibotensäure Pilzgift
D-Valin Bestandteil des Antibiotikums Valinomycin
D-Alanin Bestandteil bakterieller Zellwände
D-Glutamat Bestandteil bakterieller Zellwände
2,6-Diaminopimelinsäure Bestandteil bakterieller Zellwände

Ein quantitativer photometrischer Nachweis von Aminosäuren kann unter anderem per Kaiser-Test mit Ninhydrin oder mit dem Folin-Reagenz erfolgen, wodurch primäre Amine nachgewiesen werden. Für sekundäre Amine werden der Isatin-Test oder der Chloranil-Test verwendet. Ebenso können Trennung und Nachweis von Aminosäuren per Kapillarelektrophorese oder per HPLC erfolgen, teilweise als Flüssigchromatographie mit Massenspektrometrie-Kopplung. Während die meisten Aminosäuren kein UV-Licht mit Wellenlängen über 220 nm absorbieren, sind die Aminosäuren Phenylalanin, Tyrosin, Histidin und Tryptophan aromatisch und absorbieren UV-Licht mit einem Maximum zwischen 260 nm und 280 nm. Die Aminosäurezusammensetzung eines Proteins kann durch Hydrolyse des Proteins untersucht werden. Die langsam eintretende Racemisierung der Aminosäuren in den ursprünglich ausschließlich aus L-Aminosäuren aufgebauten Proteinen wird bei der Aminosäuredatierung untersucht.

Aminosäuren werden entweder aus Naturstoffen durch Auftrennung eines hydrolysierten Proteins oder auf synthetischem Wege gewonnen. Ursprünglich diente die Entwicklung einer Synthese für die diversen Aminosäuren hauptsächlich der Strukturaufklärung. Inzwischen sind diese Strukturfragen gelöst und mit den verschiedenen Synthesen, soweit sie noch aktuell sind, werden gezielt die gewünschten Aminosäuren dargestellt. Bei den Synthesen entstehen zunächst racemische Gemische, die getrennt werden können. Eine Methode hierfür ist eine selektive enzymatische Hydrolyse, die zur Racematspaltung eingesetzt wird.

Adolph Strecker (um 1869)

Nachfolgend ein Überblick über diverse Synthesen, die von Chemikern bereits ab Mitte des 19. Jahrhunderts entwickelt wurden. Einige dieser älteren Synthesen sind wegen geringer Ausbeuten oder sonstiger Probleme nur von historischem Interesse. Allerdings wurden diese alten Verfahren teilweise weiterentwickelt und einige sind auch noch heute zur Darstellung von Aminosäuren aktuell. Weitergehende Einzelheiten zu diesen Synthesen einschließlich der Gleichungen für die Synthesen sind unter den Links zu den Synthesen und den angegebenen Aminosäuren angeführt.

Industriell werden Aminosäuren heute nach folgenden Verfahren hergestellt:

Aminosäuren haben für die Ernährung des Menschen eine fundamentale Bedeutung, insbesondere weil die essentiellen Aminosäuren nicht selbst erzeugt werden können. In der Regel wird im Zuge einer ausgewogenen Ernährung der Bedarf an essentiellen Aminosäuren durch tierische oder eine geeignete Kombination verschiedener pflanzlicher Proteine (etwa aus Getreide und Hülsenfrüchten) vollkommen gedeckt. Pflanzliche Proteine haben meist eine geringere biologische Wertigkeit. Futtermittel in der Nutztierhaltung werden zusätzlich mit Aminosäuren angereichert, z. B. DL-Methionin und L-Lysin, aber auch verzweigte Aminosäuren (Leucin, Isoleucin, Valin), wodurch deren Nährwert erhöht wird. Verschiedene Aminosäuren werden als Nahrungsergänzungsmittel verkauft.

Aminosäuren bzw. ihre Derivate finden Verwendung als Zusatz für Lebensmittel. Die menschliche Zunge besitzt einen Glutamatrezeptor, dessen Aktivierung allgemein mit einem gesteigerten Geschmack assoziiert ist. Daher wird als Geschmacksverstärker Natriumglutamat verwendet. Der Süßstoff Aspartam enthält eine Aminosäure. Aminosäuren sind Vorstufen für bestimmte Aromastoffe, die beim trockenen Garen von Speisen über die Maillard-Reaktion entstehen.

Aminosäuren werden in der Zellbiologie und Mikrobiologie als Bestandteile von Zellkulturmedien verwendet. In der Biochemie werden Derivate von Aminosäuren wie Photo-Leucin oder Photo-Methionin zur Strukturaufklärung von Proteinen und andere zur Molekülmarkierung verwendet. Daneben werden Aminosäuren auch als Hilfsstoffe eingesetzt, z. B. als Salzbildner, Puffer. In der Pharmazie bzw. Medizin werden L-Aminosäuren als Infusionslösungen für die parenterale Ernährung und als Stabilisatoren bei bestimmten Lebererkrankungen angewendet. Bei Krankheiten mit einem Mangel von Neurotransmittern verwendet man L-Dopa. Für synthetische Peptidhormone und für die Biosynthese von Antibiotika sind Aminosäuren notwendige Ausgangsstoffe. Magnesium- und Kalium-Aspartate spielen bei der Behandlung von Herz- und Kreislauferkrankungen eine Rolle.

Cystein, beziehungsweise die Derivate Acetylcystein und Carbocystein, finden zudem eine Anwendung bei infektiösen Bronchialerkrankungen mit erhöhtem Bronchialsekret. Zudem wird L-Cystein als Reduktionsmittel in der Dauerwelle eingesetzt. Aminosäuren werden in der Kosmetik Hautpflegemitteln und Shampoos zugesetzt.

Hauptartikel: Aminosäure-Stoffwechsel
Abbau der proteinogenen Aminosäuren

Aminosäuren können nach ihren Abbauwegen in ketogene, glucogene und gemischt keto- und glucogene Aminosäuren eingeteilt werden. Ketogene Aminosäuren werden beim Abbau dem Citrat-Zyklus zugeführt, glucogene Aminosäuren der Gluconeogenese. Weiterhin werden im Stoffwechsel aus Aminosäuren verschiedene Abbauprodukte mit biologischer Aktivität (z. B. Neurotransmitter) gebildet. Tryptophan ist der Vorläufer von Serotonin. Tyrosin und sein Vorläufer Phenylalanin sind Vorläufer der Catecholamine Dopamin, Epinephrin (synonym Adrenalin) und Norepinephrin (synonym Noradrenalin). Phenylalanin ist der Vorläufer von Phenethylamin in Menschen. In Pflanzen ist Phenylalanin der Vorläufer der Phenylpropanoide. Glycin ist der Ausgangsstoff der Porphyrinsynthese (Häm). Aus Arginin wird der sekundäre Botenstoff Stickstoffmonoxid gebildet. Ornithin und S-Adenosylmethionin sind Vorläufer der Polyamine. Aspartat, Glycin und Glutamin sind Ausgangsstoffe der Biosynthese von Nukleotiden.

Bei verschiedenen Infektionen des Menschen mit Pathogenen wurde eine Konkurrenz mit dem Wirt um die Aminosäuren Asparagin, Arginin und Tryptophan beschrieben.

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Wiktionary: Aminosäure – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen
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Normdaten (Sachbegriff): GND:(, )

Aminosäuren
aminosäuren, klasse, organischer, verbindungen, bausteine, proteinen, sprache, beobachten, bearbeiten, unüblich, auch, aminocarbonsäuren, veraltet, amidosäuren, genannt, sind, chemische, verbindungen, einer, stickstoff, enthaltenden, aminogruppe, einer, kohlen. Aminosauren Klasse organischer Verbindungen Bausteine von Proteinen Sprache Beobachten Bearbeiten Aminosauren AS unublich auch Aminocarbonsauren veraltet Amidosauren genannt sind chemische Verbindungen mit einer Stickstoff N enthaltenden Aminogruppe und einer Kohlenstoff C und Sauerstoff O enthaltenden Carbonsauregruppe 1 Aminosauren kommen in allen Lebewesen vor Sie sind die Bausteine von Proteinen Eiweiss und werden frei bei der Zerlegung von Proteinen Proteolyse Essentielle Aminosauren kann ein Organismus nicht selber herstellen sie mussen daher mit der Nahrung aufgenommen werden Grundstruktur von a Aminosauren Rest R ist im Fall von Glycin ein H Atom Zur Klasse der Aminosauren zahlen organische Verbindungen die zumindest eine Aminogruppe NH2 bzw substituiert NR2 und eine Carboxygruppe COOH als funktionelle Gruppen enthalten also Strukturmerkmale der Amine und der Carbonsauren aufweisen Chemisch lassen sie sich nach der Stellung ihrer Aminogruppe zur Carboxylgruppe unterscheiden steht die Aminogruppe am Ca Atom unmittelbar benachbart zur endstandigen Carboxygruppe nennt man dies a standig und spricht von a Aminosauren Ausgewahlte a Aminosauren sind die naturlichen Bausteine von Proteinen Sie werden miteinander zu Ketten verknupft indem die Carboxygruppe der einen Aminosaure mit der Aminogruppe der nachsten eine Peptidbindung eingeht Die auf diese Weise zu einem Polymer verketteten Aminosauren unterscheiden sich in ihren Seitenketten und bestimmen zusammen die Form mit der das Polypeptid im wassrigen Milieu dann zum nativen Protein auffaltet Diese Biosynthese von Proteinen findet in allen Zellen an den Ribosomen nach Vorgabe genetischer Information statt die in Form von mRNA vorliegt Die Basensequenz der mRNA codiert in Tripletts die Aminosaurensequenz wobei jeweils ein Basentriplett ein Codon darstellt das fur eine bestimmte proteinogene Aminosaure steht Die hiermit als Bausteine fur die Bildung von Proteinen in einer bestimmten Reihenfolge angegebenen Aminosauren formen die Proteine 2 Beim Menschen sind es 21 verschiedene proteinogene Aminosauren neben den standardmassig 20 kanonischen Aminosauren auch Selenocystein Nach der Translation konnen die Seitenketten einiger im Protein eingebauter Aminosauren noch modifiziert werden Das Spektrum der Aminosauren geht allerdings uber diese rund zwanzig proteinogenen weit hinaus So sind bisher uber 400 nichtproteinogene naturlich vorkommende Aminosauren bekannt die biologische Funktionen haben 3 Die vergleichsweise seltenen D Aminosauren stellen hierbei eine spezielle Gruppe dar 4 Die Vielfalt der synthetisch erzeugten und die der theoretisch moglichen Aminosauren ist noch erheblich grosser Einige Aminosauren spielen als Neurotransmitter eine besondere Rolle ebenso verschiedene Abbauprodukte von Aminosauren biogene Amine treten nicht nur als Botenstoffe im Nervensystem auf sondern entfalten auch als Hormone und Gewebsmediatoren vielfaltige physiologische Wirkungen im Organismus Die einfachste Aminosaure Glycin konnte nicht nur auf der Erde sondern auch auf Kometen Meteoriten und in Gaswolken im interstellaren Raum nachgewiesen werden 5 Inhaltsverzeichnis 1 Geschichte 2 Struktur 3 Aminoacyl Gruppe 4 Proteinogene Aminosauren 4 1 Kanonische Aminosauren 4 2 Nichtkanonische Aminosauren 4 3 Biochemische Bedeutung 4 3 1 Aminosauren als Bausteine von Proteinen 4 3 2 Essentielle Aminosauren 4 4 Chemisch physikalische Eigenschaften 4 4 1 Saure und Basen Verhalten 4 4 2 Tabellenubersicht der Eigenschaften 4 4 3 Stereochemie 5 Nichtproteinogene Aminosauren 6 Nachweis 7 Gewinnung und Produktion 8 Verwendung 9 Metabolismus 10 Literatur 10 1 Bucher 10 2 Zeitschriftenartikel 11 Weblinks 12 EinzelnachweiseGeschichte BearbeitenDie erste Aminosaure wurde 1805 im Pariser Labor von Louis Nicolas Vauquelin und dessen Schuler Pierre Jean Robiquet aus dem Saft von Spargel Asparagus officinalis isoliert und danach Asparagin genannt 6 Als letzte der ublichen proteinaufbauenden Aminosauren wurde das Threonin 1931 im Fibrin entdeckt sowie 1935 seiner Struktur nach geklart von William Rose Rose hatte durch Experimente mit verschiedenen Futtermitteln herausgefunden dass die bis dato entdeckten 19 Aminosauren als Zusatz nicht ausreichten 7 Er stellte auch die Essentialitat anderer Aminosauren fest und ermittelte je die fur ein optimales Wachstum mindestens erforderliche Tagesdosis 8 In der Zeit zwischen 1805 und 1935 waren viele der damals bekannten Chemiker und Pharmazeuten daran beteiligt Aminosauren erstmals zu isolieren sowie deren Struktur aufzuklaren So gelang Emil Fischer auf den auch die Fischer Projektion zuruckgeht die finale Aufklarung der Struktur von Serin 1901 Lysin 1902 Valin 1906 und Cystein 1908 Auch Albrecht Kossel 1896 Histidin aus Storsperma Richard Willstatter 1900 Prolin via Synthese und Frederick Hopkins 1901 Tryptophan aus Casein wurden spater Nobelpreistrager Der deutsche Chemiker Ernst Schulze isolierte drei Aminosauren erstmals 1877 Glutamin aus Ruben 1881 Phenylalanin und 1886 Arginin aus Lupinen und war an der Strukturaufklarung weiterer Aminosauren beteiligt Zuvor hatte Heinrich Ritthausen 1866 Glutaminsaure aus Getreideeiweiss dem Gluten kristallin gewonnen Wilhelm Dittmar klarte 1872 die Struktur von Glutamin und Glutaminsaure deren Salze Glutamate sind Vereinfachte Strukturformeln von 20 naturlichen a Aminosauren ohne Konfigurationsangaben Bereits 1810 entdeckte William Hyde Wollaston das schwefelhaltige Cystin als cystic oxide in Blasensteinen doch erst 1884 Eugen Baumann das monomere Cystein 1819 trennte Henri Braconnot das Glycin aus Leim ab und Joseph Louis Proust das Leucin aus Getreide Eugen von Gorup Besanez isolierte 1856 das Valin aus Pankreassaft Schon 1846 hatte Justus von Liebig aus Casein erstmals das Tyrosin abtrennen konnen dessen Struktur 1869 Ludwig von Barth klarte Im Hydrolysat des Casein entdeckte Edmund Drechsel 1889 auch das Lysin und spater John Howard Mueller 1922 das schwefelhaltige Methionin als 19 Aminosaure deren Strukturformel George Barger und Philip Coine 1928 angaben In Melasse hatte Felix Ehrlich schon 1903 als 18 das Isoleucin gefunden ein Strukturisomer des Leucin Friedrich Wohler dessen Synthesen in den 1820er Jahren das Gebiet der Biochemie eroffneten entdeckte keine Aminosaure doch waren drei seiner Schuler daran beteiligt neben den erwahnten Gorup Besanez und Schulze auch Georg Stadeler 1863 Serin aus Rohseide 18 der 20 entdeckten Aminosauren wurden aus pflanzlichem oder tierischem Material isoliert nur die beiden Aminosauren Alanin 1850 Adolph Strecker und Prolin Willstatter durch organische Synthese erhalten Wahrend die Analyse der stofflichen Zusammensetzung bis hin zur Summenformel mit den damaligen Methoden gut zu bewerkstelligen war konnte die Strukturformel vieler Aminosauren oftmals nur durch Teilschritte der Synthese endgultig aufgeklart werden was manchmal erst Jahre spater gelang Die Struktur des Asparagins und die von Asparaginsaure klarte Hermann Kolbe erst 1862 auf 57 Jahre nach der ersten Beschreibung Den Gattungsnamen verdanken Aminosauren zwei funktionellen Gruppen ihre Einzelnamen mal einem hellen Aussehen z B Arginin Leucin einem sussen Geschmack z B Glycin oder dem Material in dem sie gefunden wurden z B Asparagin Cystein Serin Tyrosin Merkmalen der chemischen Struktur z B Prolin Valin Isoleucin bzw beidem z B Glutamin Glutaminsaure und mal auch den Edukten ihrer Synthese z B Alanin 9 Dass Proteine als Ketten aus Aminosauren verbunden durch Peptidbindungen aufgebaut sind schlugen zuerst 1902 auf der Versammlung deutscher Naturforscher und Arzte in Karlsbad gleichzeitig und unabhangig voneinander sowohl Emil Fischer als auch Franz Hofmeister vor Hofmeister Fischer Theorie 10 Struktur Bearbeiten Carbamidsaure Aminosauren bestehen aus mindestens zwei Kohlenstoffatomen Die instabile Carbamidsaure besitzt lediglich ein Kohlenstoffatom und ist damit keine Aminosaure sondern ein Kohlensaureamid Aminosauren lassen sich in Klassen einteilen je nach dem Kohlenstoffatom an dem sich die Aminogruppe relativ zur Carboxygruppe befindet Sind im Molekul mehrere Aminogruppen vertreten so bestimmt das Kohlenstoffatom dessen Aminogruppe dem Carboxy Kohlenstoff am nachsten steht um welche Klasse von Aminosauren es sich handelt Allgemeine Struktur von Aminosauren R Seitenkette a Aminosaure b Aminosaure g Aminosaurea Aminosauren Die Aminogruppe der a Aminosauren befindet sich am zweiten Kohlenstoffatom einschliesslich des Carboxy Kohlenstoffatoms Die Zahlung beginnt immer mit dem Carboxy Kohlenstoff Die IUPAC Bezeichnung lautet daher 2 Aminocarbonsauren Der einfachste Vertreter der a Aminosauren ist die proteinogene Aminosaure Glycin Alle proteinogenen Aminosauren sind a Aminosauren Mit dem Ausdruck Aminosauren ist oft eine bestimmte Gruppe von a Aminosauren gemeint die hauptsachlich aus L a Aminosauren besteht die proteinogenen Aminosauren Diese sind die Bausteine samtlicher Proteine allen Lebens auf der Erde und neben den Nukleinsauren Grundbausteine des Lebens b Aminosauren Die Aminogruppe der b Aminosauren befindet sich am dritten Kohlenstoffatom das Carboxy Kohlenstoffatom mitgezahlt Die IUPAC Bezeichnung lautet 3 Aminocarbonsauren Der einfachste Vertreter ist b Alanin g Aminosauren Die Aminogruppe der g Aminosauren befindet sich am vierten Kohlenstoffatom das Carboxy Kohlenstoffatom mitgezahlt Die IUPAC Bezeichnung lautet 4 Aminocarbonsauren Der einfachste Vertreter ist g Aminobuttersaure GABA Die Bezeichnung weiterer Klassen der Aminosauren ergibt sich nach dem gleichen Schema Die Aminosauren einer Klasse unterscheiden sich durch ihre Seitenkette R Ist die Seitenkette R verschieden von den anderen Substituenten die sich am Kohlenstoff mit der Amino Gruppe befinden so befindet sich hier ein Stereozentrum und es existieren von der entsprechenden Aminosaure zwei Enantiomere Enthalt die Seitenkette R selbst weitere Stereozentren so ergeben sich auch Diastereomere und die Zahl moglicher Stereoisomerer nimmt entsprechend zur Anzahl der weiteren Stereozentren zu Von Aminosauren mit zwei verschieden substituierten Stereozentren gibt es vier Stereoisomere Aminoacyl Gruppe Bearbeiten Aminoacyl Gruppe gebildet aus der Aminosaure Glycin R bedeutet hier einen Rest an den die Aminoacyl Gruppe gebunden ist beispielsweise wird eine Transfer RNA tRNA so beladen zur Aminoacyl tRNA Aminoacyl Gruppe gebildet aus der Aminosaure L Glutamin R bedeutet hier einen Rest an den die Aminoacyl Gruppe gebunden ist beispielsweise wird eine Transfer RNA tRNA so beladen zur Aminoacyl tRNA Aminoacyl Gruppe bezeichnet die einwertige Gruppe die aus einer Aminosaure durch Entfernen des Hydroxygruppe OH aus der Carboxygruppe COOH entsteht also das univalente Radikal Aus einer a Aminosaure wird so eine a Aminoacyl Gruppe gebildet aus der Aminosaure Tyrosin beispielsweise entsteht so die Tyrosylgruppe als eine spezielle a Aminoacyl Gruppe Proteinogene Aminosauren BearbeitenAls proteinogen werden Aminosauren bezeichnet die in Lebewesen als Bausteine der Proteine wahrend der Translation nach Vorgabe genetischer Information verwendet werden 2 Bei der Biosynthese von Proteinen die an den Ribosomen einer Zelle stattfindet werden im Zuge der Proteinbiosynthese ausgewahlte Aminosauren durch Peptidbindungen in bestimmter Reihenfolge zur Polypeptidkette eines Proteins verknupft Die Aminosaurensequenz des ribosomal gebildeten Peptids wird dabei vorgegeben durch die in der Basensequenz einer Nukleinsaure enthaltene genetische Information wobei nach dem genetischen Code eine Aminosaure durch ein Basentriplett codiert wird L Prolin proteinogene Aminosaure D Prolin nichtproteinogene Aminosaure Die proteinogenen Aminosauren sind stets a Aminosauren Bis auf die kleinste Glycin sind sie chiral und treten mit besonderer raumlicher Anordnung auf 11 Eine Besonderheit weist die Aminosaure Prolin auf deren Aminogruppe ein sekundares Amin besitzt und die sich daher nicht so flexibel in eine Proteinfaltung einfugt wie andere proteinogene Aminosauren Prolin gilt beispielsweise als Helixbrecher bei a helikalen Strukturen in Proteinen Aufgrund der sekundaren Aminogruppe wird Prolin auch als sekundare Aminosaure ofters falschlicherweise bzw veraltet auch als Iminosaure bezeichnet Von den spiegelbildlich verschiedenen Enantiomeren sind jeweils nur die L Aminosauren proteinogen zur D L Nomenklatur siehe Fischer Projektion in Fallen wie Hydroxyprolin gibt es weitere Stereoisomere Die molekularen Komponenten des zum Aufbau der Proteine notwendigen zellularen Apparats neben Ribosomen noch tRNAs und diese mit Aminosauren beladende Aminoacyl tRNA Synthetasen sind selber auch chiral und erkennen allein die L Variante 12 Dennoch kommen in Lebewesen vereinzelt auch D Aminosauren vor Diese werden jedoch unabhangig von proteinogenen Stoffwechselwegen synthetisiert und dienen nicht dem ribosomalen Aufbau von Proteinen So wird zum Beispiel D Alanin in Peptidoglycane der bakteriellen Zellwand eingebaut oder D Valin in bakterielle Cyclo Depsipeptide wie Valinomycin Verschiedene Arten von Archaeen Bakterien Pilzen und Nacktkiemern verfugen uber nichtribosomale Peptidsynthetasen genannte Multienzymkomplexe mit denen solche nichtproteinogenen Aminosauren in ein nichtribosomales Peptid eingebaut werden konnen 13 Kanonische Aminosauren Bearbeiten Fur 20 der proteinogenen Aminosauren finden sich Codons in der am haufigsten gebrauchten Standardversion des genetischen Codes Diese werden daher als Standardaminosauren oder auch kanonische Aminosauren bezeichnet In Aminosauresequenzen werden die Aminosauren meist mit einem Namenskurzel im Dreibuchstabencode angegeben oder im Einbuchstabencode durch ein Symbol dargestellt 14 Die 20 kanonischen Aminosauren Aminosaure Acyl gruppe 14 essen tiell O 15 in ProteinenName Abk SymbolAlanin Ala A Alanyl nein 9 0 Arginin Arg R Arginyl semi 4 7 Asparagin Asn N Asparaginyl nein 4 4 Asparaginsaure Asp D a Aspartyl nein 5 5 Cystein Cys C Cysteinyl nein 2 8 Glutamin Gln Q Glutaminyl nein 3 9 Glutaminsaure Glu E a Glutamyl nein 6 2 Glycin Gly G Glycyl nein 7 5 Histidin His H Histidyl semi 2 1 Isoleucin Ile I Isoleucyl ja 4 6 Leucin Leu L Leucyl ja 7 5 Lysin Lys K Lysyl ja 7 0 Methionin Met M Methionyl ja 1 7 Phenylalanin Phe F Phenylalanyl ja 3 5 Prolin Pro P Prolyl nein 4 6 Serin Ser S Seryl nein 7 1 Threonin Thr T Threonyl ja 6 0 Tryptophan Trp W Tryptophyl ja 1 1 Tyrosin Tyr Y Tyrosyl nein 3 5 Valin Val V Valyl ja 6 9 Fur Kinder und Schwangere essentiell Neben den oben angegebenen Codes werden zusatzliche Zeichen als Platzhalter benutzt wenn aus der Proteinsequenzierung oder Rontgenstrukturanalyse nicht auf die genaue Aminosaure geschlossen werden kann Mogliche Aminosauren Abk SymbolAsparagin oder Asparaginsaure Asx BGlutamin oder Glutaminsaure Glx ZLeucin oder Isoleucin Xle Junbekannte Aminosaure Xaa selten Unk XNichtkanonische Aminosauren Bearbeiten Zu den naturlich vorkommenden Aminosauren gehoren ausser den kanonischen die ubrigen als nichtkanonische Aminosauren bezeichneten Aminosauren wozu proteinogene und nicht proteinogene zahlen Hierbei lassen sich mehrere Gruppen unterscheiden L Selenocystein L Pyrrolysin Zur ersten Gruppe gehoren jene proteinogenen Aminosauren die durch eine Recodierung des genetischen Materials in Proteine eingebaut werden Die 21 und die 22 proteinogene Aminosaure gehoren hierzu Selenocystein bei Eukaryoten und manchen Bakterien und Archaeen und Pyrrolysin bei manchen Bakterien und Archaeen Fur beide Aminosauren wurden spezifische tRNAs tRNASec bzw tRNAPyl gefunden die wahrend der Translation einen Einbau am Ribosom moglich machen Deren Anticodon paart abhangig von Strukturelementen im Kontext der mRNA siehe Secis mit dem Codon UGA bzw UAG im Standardcode stellen diese ein Stopcodon dar Doch nicht alle Organismen verwenden die nichtkanonischen proteinogenen Aminosauren dieser Gruppe Aminosaure Abk SymbolPyrrolysin Pyl OSelenocystein Sec U L N Formylmethionin Das ubliche Startcodon AUG codiert fur die Aminosaure Methionin Bakterien verfugen neben der tRNAMet uber eine besondere tRNAfMet die ebenfalls mit Methionin beladen wird und als Initiator tRNA dient Die an tRNAifMet gebundene Aminosaure aber wird in Bakterien am N Terminus formyliert zu N Formylmethionin fMet noch bevor sie bei der Initiation am Ribosom zur ersten Aminosaure einer Peptidkette werden kann Dieses Aminosaurederivat Formylmethionin wird daher gelegentlich auch als 23 proteinogene Aminosaure gezahlt Auch Mitochondrien und Chloroplasten nutzen fMet initial Dagegen wird es im Cytosol eukaryotischer Zellen und in Archaeen nicht bei der Translation verwendet 16 Eine zweite Gruppe bilden die im engen Sinn nicht proteinogenen Aminosauren die aus kanonischen Aminosauren entstehen wenn der Aminosaurerest R nach dem Einbau in Proteine verandert wird d h durch eine der vielfaltigen posttranslationale Modifikationen So kann Prolin zu Hydroxyprolin Serin zu O Phosphoserin Tyrosin zu O Phosphotyrosin und Glutamat zu g Carboxyglutamat umgewandelt werden Eine wichtige Anderung des Aminosaurerestes stellt auch die Glykosylierung dar Hier werden Kohlenhydratreste auf die Aminosaurereste ubertragen wodurch Glykoproteine entstehen Als dritte Gruppe lassen sich die strenggenommen nicht proteinogenen Aminosauren fassen die der Organismus nicht von den kanonischen Aminosauren unterscheiden kann und die er so anstelle dieser in Proteine unspezifisch einbaut Dazu gehort Selenomethionin das anstelle des Methionins eingebaut werden kann oder das Canavanin das der Organismus nicht vom Arginin unterscheiden kann oder auch die Azetidin 2 carbonsaure die als giftiges Prolin Analogon wirkt Viele der Aminosauren dieser Gruppe sind toxisch da sie oft zu einer Fehlfaltung des Proteins fuhren wodurch die Form und somit die Funktionsfahigkeit des Proteins beeintrachtigt werden kann So ist Azetidin 2 carbonsaure ein toxischer Bestandteil des Maiglockchens wobei sich das Maiglockchen selber mit einer hochspezifischen Prolyl tRNA Synthetase vor dem unkontrollierten Einbau dieser Aminosaure in ihre Proteine schutzt Der Mensch nutzt neben den 20 kanonischen auch Selenocystein als proteinogene Aminosaure Von den 20 kanonischen Aminosauren werden 12 vom menschlichen Organismus beziehungsweise durch im menschlichen Verdauungstrakt lebende Mikroorganismen synthetisiert Die restlichen 8 Aminosauren sind fur den Menschen essentiell das heisst er muss sie uber die Nahrung aufnehmen Der Einbau kunstlicher nahezu beliebig gebauter Aminosauren im Zuge eines Proteindesigns ist unter anderem uber die Ersetzung des Liganden in der entsprechenden Aminoacyl tRNA Synthetase moglich 17 Diese Verfahren sind teilweise so weit fortgeschritten dass damit gezielt bestimmte Proteine eine Markierung erhalten konnen die beispielsweise das Protein nach Behandlung mit spezifischen Reagenzien zur Fluoreszenz anregen Beispiel Einbau von Norbornen Aminosaure via Pyrrolysyl tRNA Synthetase Codon CUA Damit ist eine genaue Lokalisierung des Proteins auch ohne Produktion und Reaktion mit Antikorpern moglich 18 Biochemische Bedeutung Bearbeiten Aminosauren als Bausteine von Proteinen Bearbeiten Hauptartikel Proteinbiosynthese Die naturlich vorkommenden 20 proteinogenen Standard Aminosauren gruppiert nach physikalisch chemischen Eigenschaften L Aminosauren sind in der Biochemie von grosser Bedeutung da sie die Bausteine von Peptiden und Proteinen Eiweissen sind Bisher sind uber zwanzig sogenannte proteinogene Aminosauren bekannt Dies sind zunachst jene 20 L a Aminosauren die als Standard Aminosauren durch Codons von je drei Nukleinbasen in der DNA nach dem Standard Code codiert werden Zu diesen kanonisch genannten Aminosauren sind inzwischen zwei weitere hinzugekommen Selenocystein und Pyrrolysin Beide nicht kanonischen sind ebenfalls a Aminosauren bezogen auf die endstandige Carboxygruppe ist die Aminogruppe am unmittelbar benachbarten Kohlenstoffatom gebunden Ca Daruber hinaus gibt es noch weitere Aminosauren die als Bestandteil von Proteinen oder Peptiden auftreten jedoch nicht codiert werden Aminosaureketten mit einer Kettenlange unter zirka 100 Aminosauren werden meist als Peptide bezeichnet bei den grosseren ribosomal gebildeten spricht man von Proteinen Die einzelnen Aminosauren sind dabei innerhalb der Kette je uber Peptidbindungen Saureamid verknupft Ein automatisiertes Verfahren zur Synthese von Peptiden liefert die Merrifield Synthese In Form von Nahrung aufgenommene Proteine werden bei der Verdauung in L Aminosauren zerlegt In der Leber werden sie weiter verwertet Entweder werden sie zur Proteinbiosynthese verwendet oder abgebaut siehe auch Aminosaureindex Die wichtigsten Mechanismen des Aminosaurenabbaus sind Transaminierung Desaminierung DecarboxylierungEssentielle Aminosauren Bearbeiten Hauptartikel Essentielle Aminosaure Aminosauren die ein Organismus benotigt jedoch nicht selbst herstellen kann heissen essentielle Aminosauren und mussen mit der Nahrung aufgenommen werden Alle diese essentiellen Aminosauren sind L a Aminosauren Fur Menschen sind Valin Methionin Leucin Isoleucin Phenylalanin Tryptophan Threonin und Lysin essentielle Aminosauren Seit 1985 wird von der WHO auch die Aminosaure Histidin als essenzielle Aminosaure eingestuft Es gibt somit neun essenzielle Aminosauren 19 Bedingt essentielle oder semi essentielle Aminosauren mussen nur in bestimmten Situationen mit der Nahrung aufgenommen werden zum Beispiel wahrend des Wachstums oder nach schweren Verletzungen Die ubrigen Aminosauren werden entweder direkt synthetisiert oder aus anderen Aminosauren durch Modifikation gewonnen So kann Cystein aus der essentiellen Aminosaure Methionin synthetisiert werden Solange das Vermogen aus Phenylalanin die Aminosaure Tyrosin herzustellen noch nicht ausgereift ist zahlt auch diese neben den anderen zu den essentiellen Aminosauren im Kindesalter Aus ahnlichem Grund muss auch bei einer Phenylketonurie Tyrosin zugefuhrt werden Daneben gibt es andere Erkrankungen die den Aminosaurestoffwechsel beeintrachtigen und die Aufnahme einer eigentlich nicht essentiellen Aminosaure unter Umstanden erfordern Alle essentiellen bzw semi essentiellen Aminosauren die der menschliche Korper benotigt sind in Huhnereiern enthalten Pflanzen und Mikroorganismen konnen alle fur sie notwendigen Aminosauren selbst synthetisieren Daher gibt es fur sie keine essentiellen Aminosauren 11 Mengendiagramm Darstellung von Eigenschaften der Seitenketten proteinogener Standard Aminosauren 20 Chemisch physikalische Eigenschaften Bearbeiten Die proteinogenen Aminosauren lassen sich nach ihren Resten in Gruppen aufteilen siehe Tabellenubersicht der Eigenschaften Dabei kann eine Aminosaure in verschiedenen Gruppen gleichzeitig auftauchen In einem Mengendiagramm lassen sich die Uberlappungen der Gruppen grafisch darstellen Die Eigenschaften der Seitenkette von Cystein betreffend haben die Autoren unterschiedliche Ansichten Loffler 21 halt sie fur polar wahrend Alberts 22 sie fur unpolar halt Richtigerweise handelt es sich bei Schwefel um ein Heteroatom folglich gilt Die Seitenkette von Cystein hat schwach polare Eigenschaften Saure und Basen Verhalten Bearbeiten Titrationskurven der proteinogenen Aminosauren Aufgrund der basischen Aminogruppe und der sauren Carbonsauregruppe sind Aminosauren zugleich Basen und Sauren Als Feststoffe und in neutralen wassrigen Losungen liegen Aminosauren als Zwitterionen vor das heisst die Aminogruppe ist protoniert und die Carboxygruppe ist deprotoniert Verallgemeinert lasst sich das Zwitterion so darstellen Als Zwitterion kann die protonierte Aminogruppe als Saure Protonendonator und die Carboxylatgruppe kann als Base Protonenakzeptor reagieren In sauren Losungen liegen Aminosauren als Kationen und in basischen Losungen als Anionen vor Die Ladung eines Aminosauremolekuls hangt vom pH Wert der Losung ab Bei einem Zwitterion mit einer sauren und einer basischen Gruppe ist bei neutralem pH Wert die Gesamtladung des Molekuls null Daneben besitzen die Seitenketten der Aminosauren teilweise saure oder basische geladene Gruppen Der pH Wert mit einer Nettoladung von Null ist der isoelektrische Punkt pHI pI einer Aminosaure Am isoelektrischen Punkt ist die Wasserloslichkeit einer Aminosaure am geringsten 23 pKS Werte einiger Aminosaure Seitenketten als freie Aminosaurenreste und im Protein Aminosaure Eigenschaft frei im ProteinAsp sauer 0 3 68 0 3 7 4 0Glu sauer 0 4 25 0 4 2 4 5His basisch 0 6 00 0 6 7 7 1Cys semi sauer 0 8 33 0 8 8 9 1Tyr semi sauer 10 07 0 9 7 10 1Lys basisch 10 53 0 9 3 9 5Arg basisch 12 48 Fur das Saure Base Verhalten proteinogener Aminosauren ist vor allem das Verhalten ihrer Seitenkette fortan mit R bezeichnet interessant In Proteinen sind die NH2 und COOH Gruppen bei physiologischem pH Wert um pH 7 wegen der Peptidbindung nicht protonierbar und damit auch nicht titrierbar Ausnahmen sind der Amino und der Carboxy Terminus des Proteins Daher ist fur das Saure Base Verhalten von Proteinen und Peptiden der Seitenkettenrest R massgeblich Das Verhalten der Seitenkette R hangt von ihrer Konstitution ab das heisst ob die Seitenkette selbst wieder als Protonenakzeptor oder als Protonendonator wirken kann Die proteinogenen Aminosauren werden nach den funktionellen Gruppen eingeteilt in solche mit unpolarer oder polarer Aminosaureseitenkette und weiter unterteilt in nach Polaritat sortierte Untergruppen aliphatische aromatische amidierte Schwefel enthaltende hydroxylierte basische und saure Aminosauren Die Seitenketten von Tyrosin und Cystein sind zwar im Vergleich zu den anderen unpolaren Seitenketten relativ sauer neigen aber erst bei unphysiologisch hohen pH Werten zum Deprotonieren Prolin ist eine sekundare Aminosaure da der N Terminus mit der Seitenkette einen funfatomigen Ring schliesst Innerhalb eines Proteins bindet der Carboxy Terminus einer vorhergehenden Aminosaure an den Stickstoff des Prolins welcher aufgrund der bereits erwahnten Peptidbindung nicht protonierbar ist Histidin Tyrosin und Methionin kommen jeweils in zwei Untergruppen vor Elektrische Eigenschaften der Aminosauren 20 Aminosaure pK2 COOH pK1 COOH Isoelektrischer Punkt pK1 NH2 pK2 NH2Alanin 0 2 30 0 6 10 0 9 90 Arginin 0 2 81 10 76 0 9 09 12 50Asparagin 0 2 02 0 5 41 0 8 80 Asparaginsaure 0 3 65 0 1 88 0 2 85 0 9 60 Cystein 0 8 33 0 1 71 0 5 05 10 78 Glutamin 0 2 17 0 5 65 0 9 13 Glutaminsaure 0 4 25 0 2 19 0 3 22 0 9 67 Glycin 0 2 21 0 5 97 0 9 15 Histidin 0 1 78 0 7 47 0 8 97 0 5 97Isoleucin 0 2 32 0 5 94 0 9 76 Leucin 0 2 40 0 5 98 0 9 60 Lysin 0 2 20 0 9 59 0 8 90 10 28Methionin 0 2 28 0 5 74 0 9 21 Phenylalanin 0 2 58 0 5 84 0 9 24 Prolin 0 1 99 0 6 30 10 60 Serin 0 2 21 0 5 68 0 9 15 Threonin 0 2 10 0 5 60 0 9 12 Tryptophan 0 2 15 0 5 64 0 9 12 Tyrosin 10 07 0 2 20 0 5 66 0 9 11 Valin 0 2 30 0 5 96 0 9 60 Thiolgruppe phenolische HydroxygruppeAliphatische AminosaureseitenkettenAlanin Glycin Isoleucin Leucin Methionin Prolin ValinAromatische AminosaureseitenkettenPhenylalanin Tryptophan TyrosinAmidierte AminosaureseitenkettenAsparagin GlutaminSchwefel enthaltende AminosaureseitenkettenCystein MethioninHydroxylierte AminosaureseitenkettenSerin Threonin TyrosinBasische AminosaureseitenkettenLysin Arginin HistidinSaure AminosaureseitenkettenAsparaginsaure dissoziiert zu Aspartat Glutaminsaure dissoziiert zu Glutamat Der pK Wert ist der pH Wert bei dem die titrierbaren Gruppen zu gleichen Teilen protoniert und deprotoniert vorliegen die titrierbare Gruppe liegt dann zu gleichen Teilen in ihrer basischen wie in ihrer sauren Form vor siehe auch Henderson Hasselbalch Gleichung Es ist meist ublich anstatt vom pKS vom pK zu sprechen so vom pK der Saure In diesem Sinne musste allerdings vom pK des Lysins als pKB vom pK der Base gesprochen werden Aus Grunden der Vereinfachung wird diese Notation aber allgemein weggelassen da sich auch aus dem Sinnzusammenhang ergibt ob die Gruppe als Base oder Saure wirkt Der pK ist keine Konstante sondern hangt von der Temperatur der Aktivitat der Ionenstarke und der unmittelbaren Umgebung der titrierbaren Gruppe ab und kann daher stark schwanken Ist der pH hoher als der pK einer titrierbaren Gruppe so liegt die titrierbare Gruppe in ihrer basischen deprotonierten Form vor Ist der pH niedriger als der pK der titrierbaren Gruppe so liegt die titrierbare Gruppe in ihrer sauren protonierten Form vor Fur Asp pK 0 3 86 bei pH 7 Die Seitenkette ist nahezu vollstandig deprotoniert Fur Lys pK 10 53 bei pH 7 Die Seitenkette ist nahezu vollstandig protoniert Die Seitenketten basischer Aminosauren sind in ihrer protonierten sauren Form einfach positiv geladen und in ihrer deprotonierten basischen Form ungeladen Die Seitenketten der sauren Aminosauren einschliesslich Cystein und Tyrosin sind in ihrer protonierten sauren Form ungeladen und in ihrer deprotonierten basischen Form einfach negativ geladen Da das Verhalten der Seitenkette ein ganz anderes ist wenn sie geladen bzw ungeladen ist spielt der pH Wert fur die Eigenschaften der Seitenkette eine so wichtige Rolle Die titrierbaren Seitenketten beeinflussen zum Beispiel das Loslichkeitsverhalten der entsprechenden Aminosaure In polaren Losungsmitteln gilt Geladene Seitenketten machen die Aminosaure loslicher ungeladene Seitenketten machen die Aminosaure unloslicher In Proteinen kann das dazu fuhren dass bestimmte Abschnitte hydrophiler oder hydrophober werden wodurch die Faltung und damit auch die Aktivitat von Enzymen vom pH Wert abhangt Durch stark saure oder basische Losungen konnen Proteine daher denaturiert werden Tabellenubersicht der Eigenschaften Bearbeiten Eigenschaften der 20 kanonischen Aminosauren R Seitenkette nach Taylor 20 Aminosaure Seitenkette RName Abk Symbol Strukturformel Konstitutionsformel relative Molekulmasse van der Waals Volumen Pola ritat Hydro phobi zitat 24 Aciditat bzw Basizitat Saure konstante pKS Alanin Ala A CH3 0 15 0 67 unpolar 1 8 neutral Arginin Arg R CH2CH2CH2NH C NH NH2 100 148 polar 4 5 basisch stark 12 48Asparagin Asn N CH2CONH2 0 58 0 96 polar 3 5 neutral Asparagin saure Asp D CH2COOH 0 59 0 91 polar 3 5 sauer 3 90Cystein Cys C CH2SH 0 47 0 86 polar 2 5 neutral 8 18Glutamin Gln Q CH2CH2CONH2 0 72 114 polar 3 5 neutral Glutamin saure Glu E CH2CH2COOH 0 73 109 polar 3 5 sauer 4 07Glycin Gly G H 0 0 1 0 48 unpolar 0 4 neutral Histidin His H CH2 C3H3N2 0 81 118 polar 3 2 basisch schwach 6 04Isoleucin Ile I CH CH3 CH2CH3 0 57 124 unpolar 4 5 neutral Leucin Leu L CH2CH CH3 2 0 57 124 unpolar 3 8 neutral Lysin Lys K CH2CH2CH2 CH2NH2 0 72 135 polar 3 9 basisch 10 54Methionin Met M CH2CH2SCH3 0 75 124 unpolar 1 9 neutral Phenylalanin Phe F CH2 C6H5 0 91 135 unpolar 2 8 neutral Prolin Pro P Es fehlt ein H am NH2 25 0 42 0 90 unpolar 1 6 neutral Serin Ser S CH2OH 0 31 0 73 polar 0 8 neutral Threonin Thr T CH OH CH3 0 45 0 93 polar 0 7 neutral Tryptophan Trp W CH2 C8H6N 130 163 unpolar 0 9 neutral Tyrosin Tyr Y CH2 C6H4 OH 107 141 polar 1 3 neutral 10 46Valin Val V CH CH3 2 0 43 105 unpolar 4 2 neutral Stereochemie Bearbeiten 18 der 20 proteinogenen Aminosauren haben gemass der Cahn Ingold Prelog Konvention am a Kohlenstoff Atom die S Konfiguration lediglich Cystein besitzt die R Konfiguration da hier der Kohlenstoff mit der Thiolgruppe eine hohere Prioritat als die Carbonsauregruppe hat Glycin ist achiral daher kann keine absolute Konfiguration bestimmt werden Zusatzlich zum Stereozentrum am a C Atom besitzen Isoleucin und Threonin in ihrem Rest R je ein weiteres stereogenes Zentrum Proteinogenes Isoleucin R C H CH3 CH2CH3 ist dort S konfiguriert Threonin R C H OH CH3 R konfiguriert Nichtproteinogene Aminosauren Bearbeiten Hauptartikel Nichtproteinogene Aminosauren Die Aminosaure L DOPA L 3 4 Dihydroxyphenylalanin ist eine Vorstufe bei der Biosynthese von Adrenalin Noradrenalin Dopamin sowie Melaninen Es sind bislang uber 400 nichtproteinogene d h nicht wahrend der Translation in Proteine eingebaute Aminosauren die in Organismen vorkommen bekannt 3 Dazu gehort etwa das L Thyroxin ein Hormon der Schilddruse L DOPA L Ornithin oder das in fast allen Arten von Cyanobakterien nachgewiesene Neurotoxin b Methylaminoalanin BMAA Die meisten nichtproteinogenen Aminosauren leiten sich von den proteinogenen ab die L a Aminosauren sind Dennoch konnen dabei auch b Aminosauren b Alanin oder g Aminosauren GABA entstehen Zu den nichtproteinogenen Aminosauren zahlen auch alle D Enantiomere der proteinogenen L Aminosauren D Serin wird im Hirn durch die Serin Racemase aus L Serin seinem Enantiomer erzeugt Es dient sowohl als Neurotransmitter als auch als Gliotransmitter durch die Aktivierung des NMDA Rezeptors was zusammen mit Glutamat die Offnung des Kanals erlaubt Zum Offnen des Ionenkanals muss Glutamat und entweder Glycin oder D Serin binden D Serin ist an der Glycin Bindungsstelle des Glutamatrezeptors vom NMDA Typ ein starkerer Agonist als Glycin selbst war aber zum Zeitpunkt der Erstbeschreibung der Glycin Bindungsstelle noch unbekannt D Serin ist nach D Aspartat die zweite D Aminosaure die in Menschen gefunden wurde 26 Die synthetische Aminosaure all S endo cis 2 Azabicyclo 3 3 0 octan 3 carbonsaure ein Strukturelement des Arzneistoffs Ramipril Zu den synthetischen Aminosauren gehort die 2 Amino 5 phosphonovaleriansaure APV ein Antagonist des NMDA Rezeptors und das okonomisch wichtige D Phenylglycin Synonym R Phenylglycin das in der Seitenkette vieler semisynthetischer b Lactamantibiotica als Teilstruktur enthalten ist S und R tert Leucin Synonym S und R b Methylvalin sind synthetische Strukturisomere der proteinogenen Aminosaure S Leucin und werden als Edukt in stereoselektiven Synthesen eingesetzt Es gibt auch Aminosulfonsauren Beispiel 2 Aminoethansulfonsaure Synonym Taurin a Aminophosphonsauren und a Aminophosphinsauren 27 Das sind auch a Aminosauren jedoch keine a Aminocarbonsauren Statt einer Carboxygruppe COOH ist eine Sulfonsaure Phosphonsaure bzw Phosphinsauregruppe in diesen a Aminosauren enthalten Einige nichtproteinogene Aminosauren Aminosaure Biologische BedeutungThyroxin Schilddrusen HormonGABA inhibitorischer NeurotransmitterL Homoserin Stoffwechselzwischenprodukt der ArgininsyntheseOrnithin Stoffwechselzwischenprodukt im HarnstoffzyklusCitrullin Stoffwechselzwischenprodukt im HarnstoffzyklusArgininosuccinat Stoffwechselzwischenprodukt im HarnstoffzyklusL DOPA Stoffwechselzwischenprodukt der Synthese von Katecholaminen5 Hydroxytryptophan Stoffwechselzwischenprodukt der Serotoninsyntheseb Alanin Baustein von Coenzym Ab Methylamino Alanin Neurotoxin der CyanobakterienIbotensaure PilzgiftD Valin Bestandteil des Antibiotikums ValinomycinD Alanin Bestandteil bakterieller ZellwandeD Glutamat Bestandteil bakterieller Zellwande2 6 Diaminopimelinsaure Bestandteil bakterieller ZellwandeNachweis BearbeitenEin quantitativer photometrischer Nachweis von Aminosauren kann unter anderem per Kaiser Test 28 mit Ninhydrin oder mit dem Folin Reagenz erfolgen wodurch primare Amine nachgewiesen werden Fur sekundare Amine werden der Isatin Test oder der Chloranil Test verwendet 29 Ebenso konnen Trennung und Nachweis von Aminosauren per Kapillarelektrophorese oder per HPLC erfolgen 30 teilweise als Flussigchromatographie mit Massenspektrometrie Kopplung Wahrend die meisten Aminosauren kein UV Licht mit Wellenlangen uber 220 nm absorbieren sind die Aminosauren Phenylalanin Tyrosin Histidin und Tryptophan aromatisch und absorbieren UV Licht mit einem Maximum zwischen 260 nm und 280 nm 31 Die Aminosaurezusammensetzung eines Proteins kann durch Hydrolyse des Proteins untersucht werden 31 Die langsam eintretende Racemisierung der Aminosauren in den ursprunglich ausschliesslich aus L Aminosauren aufgebauten Proteinen wird bei der Aminosauredatierung untersucht 32 33 Gewinnung und Produktion BearbeitenAminosauren werden entweder aus Naturstoffen durch Auftrennung eines hydrolysierten Proteins oder auf synthetischem Wege gewonnen Ursprunglich 34 diente die Entwicklung einer Synthese fur die diversen Aminosauren hauptsachlich der Strukturaufklarung Inzwischen sind diese Strukturfragen gelost und mit den verschiedenen Synthesen soweit sie noch aktuell sind werden gezielt die gewunschten Aminosauren dargestellt Bei den Synthesen entstehen zunachst racemische Gemische die getrennt werden konnen Eine Methode hierfur ist eine selektive enzymatische Hydrolyse die zur Racematspaltung eingesetzt wird Adolph Strecker um 1869 Nachfolgend ein Uberblick uber diverse Synthesen die von Chemikern bereits ab Mitte des 19 Jahrhunderts entwickelt wurden Einige dieser alteren Synthesen sind wegen geringer Ausbeuten oder sonstiger Probleme nur von historischem Interesse Allerdings wurden diese alten Verfahren teilweise weiterentwickelt und einige sind auch noch heute zur Darstellung von Aminosauren aktuell Weitergehende Einzelheiten zu diesen Synthesen einschliesslich der Gleichungen fur die Synthesen sind unter den Links zu den Synthesen und den angegebenen Aminosauren angefuhrt Mit der Cyanhydrinsynthese des Chemikers Adolph Strecker 1850 35 wurde Alanin erstmals aus Acetaldehyd synthetisiert siehe Strecker Synthese Eine Synthese fur die Darstellung von Glycin uber die a Fettsauren die durch Reaktion von Brom oder Chlorfettsauren mit Ammoniak hergestellt werden wurde von William H Perkin sen und Baldwin F Duppa bereits 1859 34 entwickelt Josef Pochl entdeckte 1883 die Azlactonsynthese zur Darstellung von Aminosauren Deren genauer Ablauf wurde aber erst 1893 von Emil Erlenmeyer jun aufgeklart Diese Methode wird deshalb auch Erlenmeyer Synthese genannt Mit diesem Verfahren wurden 1911 36 Histidin sowie Phenylalanin und Thyroxin hergestellt Durch Reduktion von einer a Oximinosaure wurde erstmals 1887 37 Asparaginsaure synthetisiert Nach der gleichen Methode wurde 1906 von Louis Bouveault Isoleucin aus dem Oxim des Methylathyl brenztraubensaureesters dargestellt Nach der von Siegmund Gabriel entwickelten Gabriel Synthese 34 wurde 1889 Glycinhydrochlorid uber Phthalimidkalium als Ausgangschemikalie synthetisiert Obwohl diese Synthese fur die Darstellung von Glycin uberholt ist eignet sie sich wegen ihrer hohen Ausbeuten fur die Gewinnung anderer Aminosauren Mit der Cyanhydrinsynthese stellte Emil Fischer 1902 erstmals Serin 35 uber Glykolaldehyd her 1906 wurde mit der von ihm entwickelten Malonestersynthese 38 Leucin synthetisiert Isoleucin Norleucin Methionin und Phenylalanin sind weitere Aminosauren die mit dieser Synthese leicht darstellbar sind Theodor Curtius benutzte den von ihm entwickelten Curtiusschen Abbau fur die Darstellung von a Aminosauren durch die Verwendung von Malonesterderivaten zur Synthese von Glycin Alanin Valin und Phenylalanin 39 1911 39 wurde Tyrosin Phenylalanin und Tryptophan uber eine Kondensation aromatischer Aldehyde mit Hydantoin gewonnen Mit einer kombinierten Phthalimid Malonester Synthese wurde 1931 38 von George Barger Methionin synthetisiert Nach der gleichen Methode konnen auch Phenylalanin Prolin Tyrosin Asparaginsaure und Serin hergestellt werden Vincent du Vigneaud stellte 1939 DL Cystin mit dieser Methode her Industriell werden Aminosauren heute nach folgenden Verfahren hergestellt Extraktionsmethode Hierzu werden Proteine zunachst mit Sauren hydrolysiert Nach Fallung des Aminosauregemischs aus dem Hydrolysat erfolgt eine chromatographische Trennung per Ionenaustauschchromatographie Bei der Elution werden die unterschiedlichen Polaritaten der Aminosauren ausgenutzt 40 Chemische Synthese Es gibt eine Vielzahl von Synthesemethoden Beispiele sind die Strecker Synthese von D L Valin die Degussa Synthese von D L Cystein und die Synthese von D L Methionin aus Methylmercaptan Acrolein und Blausaure Da die hergestellten Aminosauren dabei als Racemat erhalten werden mussen anschliessend noch Verfahren zur Enantiomerentrennung erfolgen wenn reine L oder D Aminosauren benotigt werden Enzymatische Verfahren Dieses Verfahren hat den Vorteil enantiomerenreine L oder D Aminosauren mit geeigneten Enzymen als Biokatalysatoren zu liefern Beispiele sind die Herstellung von L Asparaginsaure aus Fumarsaure mit L Aspartase und die Herstellung von L Tryptophan aus Indol und Brenztraubensaure mit Tryptopharase Fermentationsverfahren Bei der Fermentation werden die Aminosauren mit Hilfe geeigneter Mikroorganismen hergestellt Der Syntheseprozess lauft dabei uber sehr komplexe Zwischenschritte innerhalb der Zellen ab Ein Beispiel ist die Herstellung von L Glutaminsaure aus Glucose Hierbei kann man aus 2 Gramm Glucose 1 Gramm Glutaminsaure gewinnen Die meisten Aminosauren werden heute durch Fermentation hergestellt 41 42 Jahrlich werden so weltweit 6 Millionen Tonnen an Glutaminsaure und Lysin produziert teilweise aus hydrolysierter Starke oder Melasse unter Verwendung der Bakterien Escherichia coli oder Corynebacterium glutamicum 43 Verwendung BearbeitenAminosauren haben fur die Ernahrung des Menschen eine fundamentale Bedeutung insbesondere weil die essentiellen Aminosauren nicht selbst erzeugt werden konnen In der Regel wird im Zuge einer ausgewogenen Ernahrung der Bedarf an essentiellen Aminosauren durch tierische oder eine geeignete Kombination verschiedener pflanzlicher Proteine etwa aus Getreide und Hulsenfruchten 44 vollkommen gedeckt Pflanzliche Proteine haben meist eine geringere biologische Wertigkeit Futtermittel in der Nutztierhaltung werden zusatzlich mit Aminosauren angereichert z B DL Methionin und L Lysin aber auch verzweigte Aminosauren Leucin Isoleucin Valin 45 wodurch deren Nahrwert erhoht wird Verschiedene Aminosauren werden als Nahrungserganzungsmittel verkauft Aminosauren bzw ihre Derivate finden Verwendung als Zusatz fur Lebensmittel Die menschliche Zunge besitzt einen Glutamatrezeptor dessen Aktivierung allgemein mit einem gesteigerten Geschmack assoziiert ist Daher wird als Geschmacksverstarker Natriumglutamat verwendet Der Sussstoff Aspartam enthalt eine Aminosaure Aminosauren sind Vorstufen fur bestimmte Aromastoffe die beim trockenen Garen von Speisen uber die Maillard Reaktion entstehen Aminosauren werden in der Zellbiologie und Mikrobiologie als Bestandteile von Zellkulturmedien verwendet In der Biochemie werden Derivate von Aminosauren wie Photo Leucin oder Photo Methionin zur Strukturaufklarung von Proteinen und andere zur Molekulmarkierung verwendet Daneben werden Aminosauren auch als Hilfsstoffe eingesetzt z B als Salzbildner Puffer In der Pharmazie bzw Medizin werden L Aminosauren als Infusionslosungen fur die parenterale Ernahrung und als Stabilisatoren bei bestimmten Lebererkrankungen angewendet Bei Krankheiten mit einem Mangel von Neurotransmittern verwendet man L Dopa Fur synthetische Peptidhormone und fur die Biosynthese von Antibiotika sind Aminosauren notwendige Ausgangsstoffe Magnesium und Kalium Aspartate spielen bei der Behandlung von Herz und Kreislauferkrankungen eine Rolle Cystein beziehungsweise die Derivate Acetylcystein und Carbocystein finden zudem eine Anwendung bei infektiosen Bronchialerkrankungen mit erhohtem Bronchialsekret Zudem wird L Cystein als Reduktionsmittel in der Dauerwelle eingesetzt 46 Aminosauren werden in der Kosmetik Hautpflegemitteln und Shampoos zugesetzt 42 Metabolismus Bearbeiten Hauptartikel Aminosaure Stoffwechsel Abbau der proteinogenen Aminosauren Aminosauren konnen nach ihren Abbauwegen in ketogene glucogene und gemischt keto und glucogene Aminosauren eingeteilt werden Ketogene Aminosauren werden beim Abbau dem Citrat Zyklus zugefuhrt glucogene Aminosauren der Gluconeogenese Weiterhin werden im Stoffwechsel aus Aminosauren verschiedene Abbauprodukte mit biologischer Aktivitat z B Neurotransmitter gebildet Tryptophan ist der Vorlaufer von Serotonin 47 Tyrosin und sein Vorlaufer Phenylalanin sind Vorlaufer der Catecholamine Dopamin Epinephrin synonym Adrenalin und Norepinephrin synonym Noradrenalin Phenylalanin ist der Vorlaufer von Phenethylamin in Menschen In Pflanzen ist Phenylalanin der Vorlaufer der Phenylpropanoide Glycin ist der Ausgangsstoff der Porphyrinsynthese Ham 48 Aus Arginin wird der sekundare Botenstoff Stickstoffmonoxid gebildet 49 Ornithin und S Adenosylmethionin sind Vorlaufer der Polyamine 50 Aspartat Glycin und Glutamin sind Ausgangsstoffe der Biosynthese von Nukleotiden 51 Bei verschiedenen Infektionen des Menschen mit Pathogenen wurde eine Konkurrenz mit dem Wirt um die Aminosauren Asparagin Arginin und Tryptophan beschrieben 52 Literatur BearbeitenBucher Bearbeiten Harold Hart Organische Chemie Ein kurzes Lehrbuch VCH 1989 ISBN 3 527 26480 9 Jeremy M Berg Lubert Stryer John L Tymoczko Gregory J Gatto Biochemistry Macmillan Learning 2015 ISBN 978 1 4641 2610 9 G C Barrett Amino Acids and Peptides Cambridge University Press 1998 ISBN 0 521 46827 2 Uwe Meierhenrich Amino Acids and the Asymmetry of Life Springer Verlag Heidelberg Berlin 2008 ISBN 978 3 540 76885 2 Hubert Rehm Thomas Letzel Der Experimentator Proteinbiochemie Proteomics 6 Auflage Spektrum Akademischer Verlag Heidelberg 2009 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Einzelnachweise Bearbeiten Georg Loffler Biochemie und Pathobiochemie Springer Verlag 2013 ISBN 978 3 662 06062 9 S 25 a b Katharina Munk Hrsg Biochemie Zellbiologie Georg Thieme Verlag Stuttgart 2008 ISBN 978 3 13 144831 6 S 122 Google Books a b Peter Nuhn Naturstoffchemie S Hirzel Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft Stuttgart 1990 ISBN 3 7776 0473 9 S 70 G Genchi An overview on D amino acids In Amino Acids Band 49 Nummer 9 September 2017 S 1521 1533 doi 10 1007 s00726 017 2459 5 PMID 28681245 NASA Researchers Make First Discovery of Life s Building Block in Comet nasa gov August 2009 Chiral amino acids in meteorites strengthen evidence for extraterrestrial life spie org September 2010 abgerufen am 4 Oktober 2010 L Vauquelin P Robiquet The discovery of a new plant principle in Asparagus sativus In Annales de Chimie Band 57 1806 S 88 93 W Rose u a Feeding Experiments with Mixtures of Highly Purified Amino Acids VIII Isolation and Identification of a New Essential Amino Acid In 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