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Alkalische Phosphatase

Alkalische Phosphatase (AP, ALP, knochenspez. auch Ostase) ist der Name für Enzyme, die Phosphorsäureester hydrolysieren. Alkalische Phosphatasen entfernen Phosphat-Gruppen (Dephosphorylierung) von vielen Arten von Molekülen wie Proteinen, Nukleotiden und Alkaloiden. Sie arbeiten am effektivsten bei einem alkalischen pH-Wert.

Alkalische Phosphatase E. coli K12
Bändermodell des Dimer der alkalischen Phosphatase von E. coli, nach PDB 1ALK
Andere Namen

AP, ALP, basische Phosphatase

Vorhandene Strukturdaten:1aja,1ajb,1ajc,1ajd,1alh,1ali,1alj,1alk,,1anj 1ani ,1anj,1b8j,1ed8,1ed9,1elx,1ely,1elz,,1ew8 1ew2 ,1ew8,1ew9,1hjk,1hqa,1k7h,1kh4,1kh5,,1kh9 1kh7 ,1kh9,1khj,1khk,1khl,1khn,1shn,1shq,,1urb 1ura ,1urb,1y6v,1y7a,1zeb,1zed,1zef,2anh,,2ga3 2g9y ,2ga3,2glq

Bezeichner
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.1.3.1, Hydrolase
Substrat Phosphatmonoester + H2O
Produkte Alkohol + Phosphat

Alkalische Phosphatasen kommen in fast allen Lebewesen vor, ausgenommen wenige Pflanzen. Ein erhöhter Laborwert beim Menschen kann auf ein Krankheitsgeschehen, wie eine Gallenstauung, innere Organschäden, Knochenbrüche, einen Tumor oder Osteoporose/Osteomalazie (bei Kindern Rachitis) hindeuten.

Inhaltsverzeichnis

Die alkalische Phosphatase hydrolysiert Phosphorsäureester zu Phosphat und Alkoholen, wobei Protonen entstehen.

R O P O 3 2 + H 2 O R O H + H + + P O 4 3 {\displaystyle \mathrm {R{-}OPO_{3}^{2-}+H_{2}O\longrightarrow R{-}OH+H^{+}+PO_{4}^{3-}} }

Dieses Enzym arbeitet nur in schwach alkalischer Lösung mit einem pH-Optimum von 9,8. Gäbe man das Enzym zu einer ungepufferten Lösung, so käme die Reaktion wegen der Protonenfreisetzung zum Stillstand. In vitro kann sie also nur in Gegenwart eines Puffers von geeignetem pH-Wert verfolgt werden.

Alkalische Phosphatase ist ein in fast allen Geweben vorkommendes cytoplasmatisches Enzym, das eine wichtige Rolle bei Dephosphorylierungsreaktionen im Stoffwechsel spielt. Bisher wurden fünf gewebespezifische Isoenzyme gefunden, deren Aktivitätsoptimum bei einem pH-Wert von 9,8 liegt. Bei Leber- und Gallenfunktionsstörungen, Skeletterkrankungen, einigen Tumoren und bei Hyperthyreose steigt die Aktivität der AP im Serum. Die Bestimmung der enzymatischen Aktivität erfolgt durch den optischen Test.

Bei der DNA-Rekombinationstechnik findet die AP Anwendung zur Entfernung terminaler Phosphatgruppen vom 5'- oder 3'-Ende bzw. von beiden Positionen.

Selbst Mikroorganismen besitzen die ALP oder ALP-ähnliche Enzyme.

Die ALP besteht aus mindestens 500 Aminosäuren oder auch mehr, wobei die Anzahl schwanken kann. Die reaktive ALP ist kürzer, da sie bei der posttranslationalen Modifizierung (PTM) gekürzt wird und entsprechend noch Zuckermoleküle angehängt werden. Dieser Vorgang wird Glykosylierung genannt, weil so das organspezifische ALP-Isoenzym entsteht.

Humane gewebeunspezifische ALP sind besonders sensitiv gegenüber den Inhibitoren Levamisol und L-Homoarginin und werden bei Temperaturen unter 60 °C inaktiviert. Levamisol ist ein nicht-kompetitiver Inhibitor der alkalischen Phosphatase. Es hemmt zudem die Keimzellen-ALP sowie die gewebeunspezifische ALP. Die Inhibition wird durch höhere Konzentrationen von N-Ethylaminoethanol und Substrat verstärkt. L-Phenylalanin ist ein nicht-kompetitiver Inhibitor, der spezifisch an das Phosphoserylintermediat von Plazenta- und Dünndarm-ALP bindet. 5‘-AMP hemmt Plazenta-ALP. Leucin ist ein nicht-kompetitiver Inhibitor von Plazenta-ALP, Keimzellen-ALP, GAP. Imidazol ist ein Inhibitor der Plazenta-, Dünndarm-AP. Verschiedene organische Phosphate sind Inhibitoren, wie auch manche Reaktionsprodukte.

Hemmung Leber-AP Knochen-AP Darm-AP Plazenta-AP
Hemmung durch Phenylalanin (%) 0-10 0-10 75 75
Hemmung durch Homoarginin (%) 78 78 5 5
Hemmung durch Hitzeinaktivierung (%) 50-70 90-100 50-60 0

In Gram-negativen Bakterien sitzen die alkalischen Phosphatasen im periplasmatischen Raum. Sie sind vergleichsweise thermostabil.

Im Menschen werden 15 verschiedene Isoenzyme unterschieden. Vier dieser Isoenzyme stammen von unterschiedlichen Genen (Dünndarm-AP, Plazenta-AP, Keimzell-AP und Gewebe-unspezifische AP). Die Gewebe-unspezifischen AP werden je nach Gewebe unterschiedlich glykosyliert, d. h., sie erhalten unterschiedliche Zuckerketten. Dadurch entstehen weitere Isoenzyme (Leber-AP, Knochen-AP, Nieren-AP).

Die höchste Konzentration an AP ist im Menschen in absteigender Reihenfolge in der Darmschleimhaut, Plazenta, Nieren- und Knochenzellen und der Leber vorhanden.

Bevor das Glycerin-3-Phosphat in den Zitronensäurezyklus eingeschleust wird, wird hier an dem dritten 3-C-Atom der Phosphatrest abgespalten. Hier wirkt die ALP.

Die plazentale und plazentaähnliche alkalische Phosphatase besteht aus 513 Aminosäuren, mit einer Übereinstimmung von 98 %. Dagegen bestehen die ALP in Leber, Nieren und Knochen aus 507 Aminosäuren. Es sind jedoch in den Aminosäuresequenzen Lücken enthalten, was einen Grad der Übereinstimmung von 50 bis 60 % ausmacht.

Die ALP-Entwicklung entstand aus den nichtgewebespezifischen (TNAP, tissue nonspecific AP) und den drei gewebespezifischen ALPs. Aus denen entstanden die drei gewebespezifischen Isoenzyme, IAP, GCAP und PLAP. Ein erhöhter ALP-Spiegel im Blutserum deutet auf eine krankhafte Störung im Organismus. Dagegen nimmt der ALP-Spiegel im menschlichen Organismus durch die natürliche Alterung ab. Grundsätzlich weisen sowohl Kinder im Wachstum als auch Frauen im letzten Schwangerschaftsdrittel höhere ALP-Werte auf. Dies ist jedoch normal und liefert keinen grundsätzlichen Hinweis auf eine Erkrankung.

Schwangere und Kinder haben einen höheren Wert, da bei ihnen der Knochenaufbau, insbesondere beim Fötus, noch nicht abgeschlossen ist; ebenso bei den Kindern bis zur Beendigung der Pubertät. Hier werden die freigesetzten Phosphorsäure als Phosphate an die Knochenmatrix angelagert, was als Hydroxylapatit die Festigkeit bewirkt.

Labordiagnostik

Die Gesamtheit dieser Enzyme wird als „alkalische Phosphatase“ bei Standard-Blutuntersuchungen gemessen und kann Hinweise auf vorliegende Krankheiten der Leber und des Skeletts liefern.

Die plazentare Isoform (PLAP) wird normalerweise durch plazentare Syncytiotrophoblasten produziert. Ihre Bestimmung wird bei Seminomen empfohlen. Die Halbwertszeit im Blutserum beträgt weniger als drei Tage.

Referenzbereich

Für Messungen bei 37 °C nach IFCC:

  • Säuglinge 110–590 IU/l
  • Kleinkinder 110–550 IU/l
  • Schulkinder 130–700 IU/l
  • Frauen 55–147 IU/l
  • Männer 62–176 IU/l

Interpretation

Alkalische Phosphatasen sind in großer Menge im Skelettsystem, im Leberparenchym und in den Gallengangsepithelien vorhanden. Zu hohe Werte können ihre Ursache z. B. in Erkrankungen der Leber, der Gallenblase, der Schilddrüse oder der Bauchspeicheldrüse haben. Auch bei Knochenerkrankungen wie Osteomalazie, Morbus Paget, Rachitis, Knochenmetastasen, Hyperparathyreoidismus oder auch bei Knochenbrüchen ist der Wert der AP in der Regel erhöht. Eine der häufigsten Ursachen für eine AP-Erhöhung sind maligne Tumoren, die in den Knochen metastasiert sind (Knochenmetastasen).

Grundsätzlich weisen sowohl Kinder im Wachstum als auch Frauen im letzten Schwangerschaftsdrittel höhere AP-Werte auf; dies ist jedoch normal und liefert keinen grundsätzlichen Hinweis auf eine Erkrankung.

Ein zu niedriger Gehalt an alkalischer Phosphatase findet sich z. B. bei der seltenen Erbkrankheit Hypophosphatasie; darüber hinaus als Begleiterscheinung eines Vitamin-C-Mangels (Skorbut), als Folge einer Bypass-Operation, bei Schilddrüsen-Unterfunktion (Hypothyreose), Morbus Wilson, Zinkmangel, schwerer Blutarmut, Magnesiummangel und bei Einnahme von Kontrazeptiva.

Bei der CML finden sich erniedrigte alkalische Phosphatase-Werte in den Granulozyten.

Anwendung in der Biologie

In der Biochemie wird die Alkalische Phosphatase in Verbindung mit einem chromogenen Substrat für verschiedene Nachweismethoden (Färbungen) eingesetzt:

Als chromogenes Substrat wird hierbei häufig BCIP in Verbindung mit NBT verwendet, das von der Alkalischen Phosphatase zu einem blauen Indigo-Farbstoff umgesetzt wird.

In der Molekularbiologie wird die Alkalische Phosphatase zur Dephosphorylierung von linearer DNA eingesetzt.

Die gebräuchlichsten Alkalischen Phosphatasen sind:

Alkalische Phosphatasen wurden früher in Bodansky-Einheiten gemessen.

Anwendung in der Milchindustrie

Die alkalische Phosphatase wird oft in der Milchindustrie als Nachweismethode für eine erfolgreiche Pasteurisierung verwendet. Der hitzeresistenteste Mikroorganismus in der Milch, Mycobacterium paratuberculosis, denaturiert bei Temperaturen unterhalb von denen der AP. Wird in der Probe keine AP-Aktivität nachgewiesen, so ist das Produkt erfolgreich pasteurisiert worden. Die Messung erfolgt im alkalischen Medium bei 37 °C mit Dinatriumphenylphosphat als Substrat. Ist aktive AP in der Probe vorhanden, wird Phenol frei, welches nach Umsetzung mit 2,6-Dibromchinin-1,4-chlorimid (Gibb’s Reagenz) photometrisch bestimmt und auf die AP-Aktivität umgerechnet wird.

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Alkalische Phosphatase
alkalische, phosphatase, proteinfamilie, sprache, beobachten, bearbeiten, knochenspez, auch, ostase, name, für, enzyme, phosphorsäureester, hydrolysieren, entfernen, phosphat, gruppen, dephosphorylierung, vielen, arten, molekülen, proteinen, nukleotiden, alkal. Alkalische Phosphatase Proteinfamilie Sprache Beobachten Bearbeiten Alkalische Phosphatase AP ALP knochenspez auch Ostase ist der Name fur Enzyme die Phosphorsaureester hydrolysieren Alkalische Phosphatasen entfernen Phosphat Gruppen Dephosphorylierung von vielen Arten von Molekulen wie Proteinen Nukleotiden und Alkaloiden Sie arbeiten am effektivsten bei einem alkalischen pH Wert Alkalische Phosphatase E coli K12Bandermodell des Dimer der alkalischen Phosphatase von E coli nach PDB 1ALKAndere Namen AP ALP basische PhosphataseVorhandene Strukturdaten 1aja 1ajb 1ajc 1ajd 1alh 1ali 1alj 1alk 1anj 1ani 1anj 1b8j 1ed8 1ed9 1elx 1ely 1elz 1ew8 1ew2 1ew8 1ew9 1hjk 1hqa 1k7h 1kh4 1kh5 1kh9 1kh7 1kh9 1khj 1khk 1khl 1khn 1shn 1shq 1urb 1ura 1urb 1y6v 1y7a 1zeb 1zed 1zef 2anh 2ga3 2g9y 2ga3 2glqBezeichnerExterne IDs CAS Nummer 9001 78 9EnzymklassifikationEC Kategorie 3 1 3 1 HydrolaseSubstrat Phosphatmonoester H2OProdukte Alkohol Phosphat Alkalische Phosphatasen kommen in fast allen Lebewesen vor ausgenommen wenige Pflanzen Ein erhohter Laborwert beim Menschen kann auf ein Krankheitsgeschehen wie eine Gallenstauung innere Organschaden Knochenbruche einen Tumor oder Osteoporose Osteomalazie bei Kindern Rachitis hindeuten Inhaltsverzeichnis 1 Reaktion 2 Inhibition 3 Das bakterielle Enzym 4 Das humane Enzym 4 1 Labordiagnostik 4 1 1 Referenzbereich 4 1 2 Interpretation 5 Anwendungsgebiete 5 1 Anwendung in der Biologie 5 2 Anwendung in der Milchindustrie 6 Literatur 7 Siehe auch 8 Weblinks 9 EinzelnachweiseReaktion BearbeitenDie alkalische Phosphatase hydrolysiert Phosphorsaureester zu Phosphat und Alkoholen wobei Protonen entstehen R O P O 3 2 H 2 O R O H H P O 4 3 displaystyle mathrm R OPO 3 2 H 2 O longrightarrow R OH H PO 4 3 Dieses Enzym arbeitet nur in schwach alkalischer Losung mit einem pH Optimum von 9 8 Gabe man das Enzym zu einer ungepufferten Losung so kame die Reaktion wegen der Protonenfreisetzung zum Stillstand In vitro kann sie also nur in Gegenwart eines Puffers von geeignetem pH Wert verfolgt werden Alkalische Phosphatase ist ein in fast allen Geweben vorkommendes cytoplasmatisches Enzym das eine wichtige Rolle bei Dephosphorylierungsreaktionen im Stoffwechsel spielt Bisher wurden funf gewebespezifische Isoenzyme gefunden deren Aktivitatsoptimum bei einem pH Wert von 9 8 liegt Bei Leber und Gallenfunktionsstorungen Skeletterkrankungen einigen Tumoren und bei Hyperthyreose steigt die Aktivitat der AP im Serum Die Bestimmung der enzymatischen Aktivitat erfolgt durch den optischen Test Bei der DNA Rekombinationstechnik findet die AP Anwendung zur Entfernung terminaler Phosphatgruppen vom 5 oder 3 Ende bzw von beiden Positionen Selbst Mikroorganismen besitzen die ALP oder ALP ahnliche Enzyme Die ALP besteht aus mindestens 500 Aminosauren oder auch mehr wobei die Anzahl schwanken kann Die reaktive ALP ist kurzer da sie bei der posttranslationalen Modifizierung 1 PTM gekurzt wird und entsprechend noch Zuckermolekule angehangt werden Dieser Vorgang wird Glykosylierung 2 genannt weil so das organspezifische ALP Isoenzym entsteht Inhibition BearbeitenHumane gewebeunspezifische ALP sind besonders sensitiv gegenuber den Inhibitoren Levamisol und L Homoarginin und werden bei Temperaturen unter 60 C inaktiviert Levamisol ist ein nicht kompetitiver Inhibitor der alkalischen Phosphatase Es hemmt zudem die Keimzellen ALP sowie die gewebeunspezifische ALP Die Inhibition wird durch hohere Konzentrationen von N Ethylaminoethanol und Substrat verstarkt L Phenylalanin ist ein nicht kompetitiver Inhibitor der spezifisch an das Phosphoserylintermediat von Plazenta 3 und Dunndarm ALP bindet 5 AMP hemmt Plazenta ALP Leucin ist ein nicht kompetitiver Inhibitor von Plazenta ALP 3 Keimzellen ALP GAP Imidazol ist ein Inhibitor der Plazenta Dunndarm AP Verschiedene organische Phosphate sind Inhibitoren wie auch manche Reaktionsprodukte Hemmung Leber AP Knochen AP Darm AP Plazenta APHemmung durch Phenylalanin 4 0 10 0 10 75 75Hemmung durch Homoarginin 4 78 78 5 5Hemmung durch Hitzeinaktivierung 4 50 70 90 100 50 60 0Das bakterielle Enzym BearbeitenIn Gram negativen Bakterien sitzen die alkalischen Phosphatasen im periplasmatischen Raum Sie sind vergleichsweise thermostabil 5 Das humane Enzym BearbeitenIm Menschen werden 15 verschiedene Isoenzyme unterschieden Vier dieser Isoenzyme stammen von unterschiedlichen Genen Dunndarm AP Plazenta AP Keimzell AP und Gewebe unspezifische AP Die Gewebe unspezifischen AP werden je nach Gewebe unterschiedlich glykosyliert d h sie erhalten unterschiedliche Zuckerketten Dadurch entstehen weitere Isoenzyme Leber AP Knochen AP Nieren AP Die hochste Konzentration an AP ist im Menschen in absteigender Reihenfolge in der Darmschleimhaut Plazenta Nieren und Knochenzellen und der Leber vorhanden Bevor das Glycerin 3 Phosphat in den Zitronensaurezyklus eingeschleust wird wird hier an dem dritten 3 C Atom der Phosphatrest abgespalten Hier wirkt die ALP Die plazentale und plazentaahnliche alkalische Phosphatase besteht aus 513 Aminosauren mit einer Ubereinstimmung von 98 Dagegen bestehen die ALP in Leber Nieren und Knochen aus 507 Aminosauren Es sind jedoch in den Aminosauresequenzen Lucken enthalten was einen Grad der Ubereinstimmung von 50 bis 60 ausmacht 6 Die ALP Entwicklung entstand aus den nichtgewebespezifischen TNAP tissue nonspecific AP und den drei gewebespezifischen ALPs 7 Aus denen entstanden die drei gewebespezifischen Isoenzyme IAP GCAP und PLAP Ein erhohter ALP Spiegel im Blutserum deutet auf eine krankhafte Storung im Organismus Dagegen nimmt der ALP Spiegel im menschlichen Organismus durch die naturliche Alterung ab Grundsatzlich weisen sowohl Kinder im Wachstum als auch Frauen im letzten Schwangerschaftsdrittel hohere ALP Werte auf Dies ist jedoch normal und liefert keinen grundsatzlichen Hinweis auf eine Erkrankung Schwangere und Kinder haben einen hoheren Wert da bei ihnen der Knochenaufbau insbesondere beim Fotus noch nicht abgeschlossen ist ebenso bei den Kindern bis zur Beendigung der Pubertat Hier werden die freigesetzten Phosphorsaure als Phosphate an die Knochenmatrix angelagert was als Hydroxylapatit die Festigkeit bewirkt 8 Labordiagnostik Bearbeiten Die Gesamtheit dieser Enzyme wird als alkalische Phosphatase bei Standard Blutuntersuchungen gemessen und kann Hinweise auf vorliegende Krankheiten der Leber und des Skeletts liefern Die plazentare Isoform PLAP wird normalerweise durch plazentare Syncytiotrophoblasten produziert Ihre Bestimmung wird bei Seminomen empfohlen Die Halbwertszeit im Blutserum betragt weniger als drei Tage Referenzbereich Bearbeiten Fur Messungen bei 37 C nach IFCC Sauglinge 110 590 IU l Kleinkinder 110 550 IU l Schulkinder 130 700 IU l Frauen 55 147 IU l Manner 62 176 IU lInterpretation Bearbeiten Alkalische Phosphatasen sind in grosser Menge im Skelettsystem im Leberparenchym und in den Gallengangsepithelien vorhanden Zu hohe Werte konnen ihre Ursache z B in Erkrankungen der Leber der Gallenblase der Schilddruse oder der Bauchspeicheldruse haben Auch bei Knochenerkrankungen wie Osteomalazie Morbus Paget Rachitis Knochenmetastasen Hyperparathyreoidismus oder auch bei Knochenbruchen ist der Wert der AP in der Regel erhoht Eine der haufigsten Ursachen fur eine AP Erhohung sind maligne Tumoren die in den Knochen metastasiert sind Knochenmetastasen Grundsatzlich weisen sowohl Kinder im Wachstum als auch Frauen im letzten Schwangerschaftsdrittel hohere AP Werte auf dies ist jedoch normal und liefert keinen grundsatzlichen Hinweis auf eine Erkrankung Ein zu niedriger Gehalt an alkalischer Phosphatase findet sich z B bei der seltenen Erbkrankheit Hypophosphatasie daruber hinaus als Begleiterscheinung eines Vitamin C Mangels Skorbut als Folge einer Bypass Operation bei Schilddrusen Unterfunktion Hypothyreose Morbus Wilson Zinkmangel schwerer Blutarmut Magnesiummangel und bei Einnahme von Kontrazeptiva Bei der CML finden sich erniedrigte alkalische Phosphatase Werte in den Granulozyten Anwendungsgebiete BearbeitenAnwendung in der Biologie Bearbeiten In der Biochemie wird die Alkalische Phosphatase in Verbindung mit einem chromogenen Substrat fur verschiedene Nachweismethoden Farbungen eingesetzt Antikorperfarbung beim Western Blot zum Nachweis von Proteinen beim Northern Blot und Southern Blot zum Nachweis von RNA bzw DNA bei der In situ Hybridisierung zum Nachweis von RNA Als chromogenes Substrat wird hierbei haufig BCIP in Verbindung mit NBT verwendet das von der Alkalischen Phosphatase zu einem blauen Indigo Farbstoff umgesetzt wird In der Molekularbiologie wird die Alkalische Phosphatase zur Dephosphorylierung von linearer DNA eingesetzt Die gebrauchlichsten Alkalischen Phosphatasen sind Bacterial Alkaline Phosphatase BAP aus Escherichia coli Calf Intestine Alkaline Phosphatase CIAP aus Kalberdarm Shrimp Alkaline Phosphatase SAP aus Eismeergarnelen Pandalus borealis Alkalische Phosphatasen wurden fruher in Bodansky Einheiten gemessen Anwendung in der Milchindustrie Bearbeiten Die alkalische Phosphatase wird oft in der Milchindustrie als Nachweismethode fur eine erfolgreiche Pasteurisierung verwendet Der hitzeresistenteste Mikroorganismus in der Milch Mycobacterium paratuberculosis denaturiert bei Temperaturen unterhalb von denen der AP Wird in der Probe keine AP Aktivitat nachgewiesen so ist das Produkt erfolgreich pasteurisiert worden Die Messung erfolgt im alkalischen Medium bei 37 C mit Dinatriumphenylphosphat als Substrat Ist aktive AP in der Probe vorhanden wird Phenol frei welches nach Umsetzung mit 2 6 Dibromchinin 1 4 chlorimid Gibb s Reagenz photometrisch bestimmt und auf die AP Aktivitat umgerechnet wird 9 Literatur BearbeitenB Neumeister I Besenthal H Liebrich Klinikleitfaden Labordiagnostik Urban amp Fischer Munchen Jena 2003 ISBN 3 437 22231 7 L Thomas Labor und Diagnose TH Books Frankfurt am Main 2005 ISBN 3 9805215 5 9 J Sambrook T Maniatis D W Russel Molecular cloning a laboratory manual 3 Auflage Cold Spring Harbor Laboratory Press 2001 ISBN 0 87969 577 3 Siehe auch BearbeitenLabormedizin Saure PhosphataseWeblinks BearbeitenAlkalische Phosphatase auf ExPASy org Alkalische Phosphatase auf med4you at Stabilitat in Blutproben publiziert durch die WHO PDF Datei 292 kB H N Fernley P G Walker Studies on alkaline Phosphatase In Biochem J 104 3 Sep 1967 S 1011 1018 PMC 1271245 freier Volltext Stephen P Coburn J Dennis Mahuren Manas Jain Yvonne Zubovic Jacobo Wortsman Alkaline Phosphatase EC 3 1 3 1 in Serum Is Inhibited by Physiological Concentrations of Inorganic Phosphate In The Journal of Clinical Endocrinology amp Metabolism 83 1998 S 3951 doi 10 1210 jcem 83 11 5288 K McDougall C Plumb W A King A Hahnel Inhibitor Profiles of Alkaline Phosphatases in Bovine Preattachment Embryos and Adult Tissues In Journal of Histochemistry amp Cytochemistry 50 2002 S 415 doi 10 1177 002215540205000312 Einzelnachweise Bearbeiten Uniprot http www uniprot org S Iino L Fishman The effect of sucrose and other 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